8 fatores que afetam a atividade enzimática

Os fatores que afetam a atividade enzimática são aqueles agentes ou condições que podem modificar o funcionamento das enzimas. As enzimas são uma classe de proteínas cuja função é acelerar as reações bioquímicas. Essas biomoléculas são essenciais para todas as formas de vida, plantas, fungos, bactérias, protistas e animais.

As enzimas são essenciais em várias reações importantes para os organismos, como a eliminação de compostos tóxicos, a decomposição de alimentos e a geração de energia.

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Representação da enzima Polineuridina-Aldeído Esterase.

Assim, as enzimas são como máquinas moleculares que facilitam as tarefas das células e, em muitos casos, seu funcionamento é afetado ou favorecido sob certas condições.

Lista de fatores que afetam a atividade enzimática

Concentração enzimática

À medida que a concentração de enzimas aumenta, a taxa de reação aumenta proporcionalmente. No entanto, isso só é verdade até uma certa concentração, porque em um determinado momento a velocidade se torna constante.

Esta propriedade é usada para determinar as atividades das enzimas séricas (soro sanguíneo) no diagnóstico de doenças.

Concentração de substrato

Aumentar a concentração do substrato aumenta a velocidade da reação. Isso ocorre porque mais moléculas de substrato colidem com as moléculas da enzima, para que o produto se forme mais rapidamente.

No entanto, ao exceder uma certa concentração de substrato, não haverá efeito na velocidade da reação, pois as enzimas estarão saturadas e funcionando na velocidade máxima.

pH

Alterações na concentração de íons hidrogênio (pH) influenciam muito a atividade das enzimas. Como esses íons possuem carga, eles geram forças atraentes e repulsivas entre as ligações hidrogênio e iônica das enzimas. Essa interferência causa alterações na forma de enzimas, afetando sua atividade.

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Cada enzima tem um pH ideal no qual a taxa de reação é máxima. Assim, o pH ideal para uma enzima depende de onde ela normalmente funciona.

Por exemplo, as enzimas intestinais têm um pH ideal de aproximadamente 7,5 (ligeiramente básico). Por outro lado, as enzimas no estômago têm um pH ideal de cerca de 2 (muito ácido).

Salinidade

A concentração de sais também afeta o potencial iônico e, consequentemente, pode interferir com certas ligações enzimáticas, que podem fazer parte do local ativo da enzima. Nesses casos, como no pH, a atividade enzimática será afetada.

Temperatura

À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática aumenta e, consequentemente, a velocidade da reação. No entanto, temperaturas muito altas desnaturam as enzimas, isso significa que o excesso de energia quebra as ligações que mantêm sua estrutura, fazendo com que elas não funcionem da maneira ideal.

Assim, a taxa de reação diminui rapidamente à medida que a energia térmica desnatura as enzimas. Este efeito pode ser visto graficamente em uma curva em forma de sino, onde a taxa de reação está relacionada à temperatura.

A temperatura na qual a taxa máxima de reação ocorre é denominada temperatura ótima da enzima, que é observada no ponto mais alto da curva.

Este valor é diferente para diferentes enzimas. No entanto, a maioria das enzimas no corpo humano tem uma temperatura ideal de cerca de 37,0 ° C.

Em resumo, à medida que a temperatura aumenta, inicialmente a taxa de reação aumenta devido ao aumento da energia cinética. No entanto, o efeito da quebra da junção aumentará e a taxa de reação começará a diminuir.

Concentração do produto

O acúmulo de produtos de reação geralmente diminui a velocidade da enzima. Em algumas enzimas, os produtos combinam-se com seu sítio ativo, formando um complexo solto e, portanto, inibindo a atividade da enzima.

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Nos sistemas vivos, esse tipo de inibição é geralmente impedido pela remoção rápida dos produtos formados.

Ativadores enzimáticos

Algumas das enzimas requerem a presença de outros elementos para funcionar melhor, podendo ser cátions metálicos inorgânicos, como Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Co 2+ , Cu 2+ , Na + , K + etc.

Raramente, os ânions também são necessários para a atividade enzimática, por exemplo: o ânion cloreto (CI-) da amilase. Esses pequenos íons são chamados cofatores enzimáticos.

Há também outro grupo de elementos que favorecem a atividade de enzimas, chamadas coenzimas. As coenzimas são moléculas orgânicas que contêm carbono, como as vitaminas encontradas nos alimentos.

Um exemplo seria a vitamina B12, que é a coenzima da metionina sintase, uma enzima necessária para o metabolismo de proteínas no corpo.

Inibidores enzimáticos

Inibidores enzimáticos são substâncias que afetam negativamente a função das enzimas e, consequentemente, diminuem a velocidade ou, em alguns casos, interrompem a catálise.

Existem três tipos comuns de inibição enzimática: competitiva, não competitiva e inibição de substrato:

Inibidores competitivos

Um inibidor competitivo é um composto químico semelhante a um substrato que pode reagir com o local ativo da enzima. Quando o local ativo de uma enzima se liga a um inibidor competitivo, o substrato não pode se ligar à enzima.

Inibidores não competitivos

Um inibidor não competitivo também é um composto químico que se liga a outro local no local ativo de uma enzima, chamado local alostérico. Consequentemente, a enzima muda de forma e não pode mais se ligar facilmente ao seu substrato, de modo que a enzima não pode funcionar adequadamente.

Referências

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