Os 20 aminoácidos das proteínas e suas funções

Os 20 aminoácidos das proteínas e suas funções

Os aminoácidos são compostos orgânicos que formam proteínas que são cadeias de aminoácidos. Como o nome indica, eles contêm grupos básicos (amino, NH2) e grupos ácidos (carboxil, COOH).

Essas subunidades são essenciais para a formação de centenas de milhares de proteínas diferentes em organismos tão diversos quanto uma bactéria e um elefante ou um fungo e uma árvore.

Mais de 200 aminoácidos diferentes foram descritos, mas os estudiosos da questão determinaram que as proteínas de todos os seres vivos (simples ou complexos) são sempre constituídas pelos mesmos 20, que se unem para formar seqüências lineares características.

Como todos os aminoácidos compartilham o mesmo “esqueleto” principal, são as cadeias laterais que os diferenciam; portanto, essas moléculas podem ser pensadas como o “alfabeto” no qual a linguagem da estrutura das proteínas é “escrita”.

O backbone comum para os 20 aminoácidos consiste em um grupo carboxil (COOH) e um grupo amino (NH2) ligado através de um átomo de carbono, conhecido como carbono α (os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos).

Além do carbono α, há um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral. Essa cadeia lateral, também conhecida como grupo R, varia em tamanho, estrutura, carga elétrica e solubilidade de acordo com cada aminoácido em questão.

Como os aminoácidos são classificados?

Os 20 aminoácidos mais comuns, ou seja, aminoácidos proteicos, podem ser divididos em dois grupos: essencial e não essencial. Os últimos são sintetizados pelo corpo humano, mas os primeiros devem ser adquiridos com os alimentos e são necessários para o funcionamento das células.

Os aminoácidos essenciais para seres humanos e outros animais são 9:

– histidina (H, His)

– isoleucina (I, Ile)

– leucina (L, Leu)

– lisina (K, Lys)

– metionina (M, Met)

– fenilalanina (F, Phe)

– treonina (T, Thr)

– triptofano (W, Trp) e

– valina (V, Val)

Os aminoácidos não essenciais são 11:

– Alanina (A, Ala)

– arginina (R, Arg)

– asparagina (N, Asn)

– ácido aspártico (D, Asp)

– cisteína (C, cisteína)

– ácido glutâmico (E, Glu)

– glutamina (Q, Gln)

– glicina (G, Gly)

– prolina (P, Pro)

– serina (S, Ser) e

– tirosina (Y, Tyr)

Além dessa classificação, os 20 aminoácidos proteicos (dos quais eles formam proteínas) podem ser separados de acordo com as características de seus grupos R em:

Aminoácidos não polares ou alifáticos : glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

Aminoácidos com grupos R aromáticos : fenilalanina, tirosina e triptofano.

Aminoácidos polares sem carga : serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina.

Aminoácidos polares com carga positiva : lisina, histidina e arginina.

Aminoácidos polares com carga negativa : ácido aspártico e ácido glutâmico.

Os 20 aminoácidos proteicos

Aqui está uma breve descrição das principais características e funções de cada um desses compostos importantes:

  1. Glicina (Gly, G)

Este é o aminoácido com a estrutura mais simples, já que seu grupo R consiste em um átomo de hidrogênio (H), por isso também é pequeno em tamanho. Foi isolado pela primeira vez em 1820 a partir da gelatina, mas também é muito abundante na proteína que compõe a seda: a fibroína .

Não é um aminoácido essencial para mamíferos, pois pode ser sintetizado pelas células desses animais a partir de outros aminoácidos, como serina e treonina.

Ele participa diretamente de “canais” nas membranas celulares que controlam a passagem de íons cálcio de um lado para o outro. Também tem a ver com a síntese de purinas, porfirinas e alguns neurotransmissores inibidores do sistema nervoso central .

  1. Alanina (Ala, A)

Esse aminoácido, também conhecido como ácido 2-aminopropanóico , possui uma estrutura relativamente simples, pois seu grupo R consiste em um grupo metil (-CH3), portanto seu tamanho também é bastante pequeno.

Faz parte de muitas proteínas e, como pode ser sintetizada pelas células do corpo, não é considerada essencial, mas é metabolicamente importante. É muito abundante em fibroína de seda, de onde foi isolada pela primeira vez em 1879.

A alanina pode ser sintetizada a partir do piruvato, um composto produzido por uma via metabólica conhecida como glicólise , que consiste na quebra da glicose para obter energia na forma de ATP.

Participa do ciclo glicose-alanina, que ocorre entre o fígado e outros tecidos dos animais, e é uma via catabólica que depende de proteínas para a formação de carboidratos e para obter energia.

Também faz parte das reações de transaminação, na gliconeogênese e na inibição da enzima glicolítica piruvato quinase, bem como na autofagia hepática.

  1. Proline (Pro, P)

A prolina ( ácido pirrolidin-2-carboxílico ) é um aminoácido que possui uma estrutura específica, pois seu grupo R consiste em um anel de pirrolidina, composto por cinco átomos de carbono ligados entre si, incluindo o átomo de carbono α.

Em muitas proteínas, a estrutura rígida desse aminoácido é muito útil para introduzir “torções” ou “dobras”. É o caso das fibras de colágeno na maioria dos animais vertebrados , compostas por muitos resíduos de prolina e glicina.

Nas plantas, demonstrou-se participar da manutenção da homeostase celular, incluindo equilíbrio redox e estados de energia. Pode atuar como uma molécula sinalizadora e modular diferentes funções mitocondriais, influenciar a proliferação ou morte celular, etc.

  1. Valina (Val, V)

Este é outro aminoácido com um grupo R alifático, composto por três átomos de carbono (CH3-CH-CH3). Seu nome IUPAC é ácido 2-3-amino-3-butanóico , embora também possa ser encontrado na literatura como ácido α-aminovaleriano .

A valina foi purificada pela primeira vez em 1856 a partir de um extrato aquoso do pâncreas humano, mas seu nome foi cunhado em 1906 devido à sua similaridade estrutural com o ácido valérico extraído de algumas plantas.

É um aminoácido essencial, pois não pode ser sintetizado pelo organismo, embora pareça não desempenhar muito mais funções além de fazer parte da estrutura de muitas proteínas globulares.

A partir de sua degradação, outros aminoácidos, como glutamina e alanina, por exemplo, podem ser sintetizados.

  1. Leucina (Leu, L)

A leucina é outro aminoácido essencial e faz parte do grupo de aminoácidos de cadeia ramificada, juntamente com valina e isoleucina. O grupo R que caracteriza esse composto é um grupo isobutil ( CH2-CH-CH3-CH3 ), tornando-o altamente hidrofóbico (repele a água).

Foi descoberto em 1819 como parte das proteínas das fibras musculares dos animais e da lã de ovelha.

É muito abundante em proteínas como a hemoglobina e está diretamente envolvida na regulação da renovação e síntese de proteínas, pois é um aminoácido ativo do ponto de vista da sinalização intracelular e expressão gênica. Em muitos casos, é um intensificador de sabor para alguns alimentos.

  1. Isoleucina (Ile, I)

Também um aminoácido de cadeia ramificada, a isoleucina foi descoberta em 1904 a partir da fibrina, uma proteína que participa da coagulação do sangue.

Como a leucina, é um aminoácido essencial, cuja cadeia lateral consiste em uma cadeia ramificada de 4 átomos de carbono (CH3-CH-CH2-CH3).

É extremamente comum em proteínas celulares, podendo representar mais de 10% do seu peso. Também trabalha na síntese de glutamina e alanina, bem como no equilíbrio de aminoácidos de cadeia ramificada.

  1. Metionina (Met, M)

A metionina, também chamada de ácido γ-metiltiol-α-aminobutírico , é um aminoácido descoberto durante a primeira década do século 20, isolado da caseína, uma proteína encontrada no leite de vaca.

É um aminoácido essencial, é hidrofóbico, pois seu grupo R consiste em uma cadeia alifática com um átomo de enxofre (-CH2-CH2-S-CH3).

É essencial para a síntese de muitas proteínas, incluindo hormônios, proteínas da pele, cabelos e unhas dos animais. É comercializado na forma de drageias que funcionam como relaxantes naturais, úteis para dormir e, além disso, mantendo as boas condições dos cabelos e unhas.

  1. Fenilalanina (Phe, F)

A fenilalanina, ou ácido β-fenil-α-aminopropiônico , é um aminoácido aromático cujo grupo R é um anel benzeno. Foi descoberto em 1879 em uma planta da família Fabaceae e hoje é conhecido por fazer parte de muitas resinas naturais, como o poliestireno.

Como aminoácido hidrofóbico, a fenilalanina está presente em praticamente todos os domínios hidrofóbicos da proteína. Em muitas plantas, esse aminoácido é essencial para a síntese de metabólitos secundários conhecidos como fenilpropanóides e flavonóides.

Nos animais, a fenilalanina também é encontrada em peptídeos de grande importância, como vasopressina, melanotropina e encefalina, todos essenciais para a função neuronal.

  1. Tirosina (Tyr, Y)

A tirosina ( ácido β-para-hidroxifenil-α-aminopropiônico ) é outro aminoácido aromático, cujo grupo R é um anel aromático associado a um grupo hidroxil (-OH), tornando-o capaz de interagir com diferentes elementos. Foi descoberto em 1846 e geralmente é obtido a partir de fenilalanina.

Não é um aminoácido essencial, mas pode ser se suas vias biossintéticas falharem. Possui muitas funções no corpo humano, dentre as quais se destaca sua participação como substrato para a síntese de neurotransmissores e hormônios como adrenalina e hormônio tireoidiano.

É essencial para a síntese de melanina, uma molécula que nos dá proteção contra os raios ultravioleta do sol . Também contribui para a produção de endorfinas (analgésicos endógenos) e antioxidantes como a vitamina E.

Atua diretamente na fosforilação de proteínas, bem como na adição de grupos nitrogênio e enxofre.

  1. Triptofano (Trp, W)

Esse aminoácido, também conhecido como ácido 2-amino-3-indolilpropiônico , faz parte do grupo de aminoácidos essenciais e também é um aminoácido aromático, pois seu grupo R consiste em um grupo indol.

Suas principais funções nos animais têm a ver, além da síntese de proteínas, com a síntese de serotonina , um neurotransmissor e melatonina , um antioxidante que também atua nos ciclos de sono e vigília.

Esse aminoácido também é utilizado pelas células como precursor para a formação do cofator NAD, que participa de múltiplas reações enzimáticas de redução de óxido.

Nas plantas, o triptofano é um dos principais precursores para a síntese do hormônio vegetal auxina , que participa da regulação do crescimento, desenvolvimento e outras funções fisiológicas desses organismos.

  1. Serina (Ser, S)

Serina, ou ácido 2-amino-3-hidroxipropanóico , é um aminoácido não essencial que pode ser produzido a partir da glicina. Seu grupo R é um álcool de fórmula -CH2OH, tornando-o um aminoácido polar não carregado.

É funcionalmente importante em muitas proteínas essenciais e é necessário para o metabolismo de gorduras, ácidos graxos e membranas celulares. Participa no crescimento muscular e na saúde do sistema imunológico dos mamíferos.

Suas funções também estão relacionadas à síntese de cisteína, purinas e pirimidinas (bases nitrogenadas), ceramida e fosfatidilserina (um fosfolípido de membrana). Nas bactérias, participa na síntese do triptofano e nos ruminantes na gliconeogênese.

Faz parte do sítio ativo de enzimas com atividade hidrolítica conhecida como serina proteases e também participa da fosforilação de outras proteínas.

  1. Treonina (Thr, T)

A treonina ou o ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico é outro aminoácido essencial que faz parte de um grande número de proteínas celulares em animais e plantas. Foi um dos últimos aminoácidos descobertos (1936) e tem muitas funções importantes nas células, incluindo:

– É um local de ligação para cadeias de carboidratos de glicoproteínas

– É um local de reconhecimento para proteínas cinases com funções específicas

– Faz parte de proteínas importantes, como as que formam esmalte dental, elastina e colágeno, além de outras do sistema nervoso

– Farmacologicamente é utilizado como complemento alimentar, ansiolítico e antidepressivo

O grupo R da treonina, como o da serina, contém um grupo -OH, portanto é um álcool de estrutura -CH-OH-CH3.

  1. Cisteína (Cys, C)

Este aminoácido não essencial foi descoberto em 1810 como o principal constituinte da proteína encontrada nos chifres de diferentes animais.

Seu grupo R consiste em um grupo tiol ou sulfidril (-CH2-SH), razão pela qual é essencial para a formação de pontes dissulfeto intra e intermoleculares nas proteínas onde é encontrado, o que é muito importante para o estabelecimento da estrutura tridimensional destes.

Este aminoácido também participa da síntese de glutationa, metionina, ácido lipóico, tiamina, coenzima A e muitas outras moléculas biologicamente importantes. Além disso, faz parte das queratinas, proteínas estruturais muito abundantes nos animais.

  1. Asparagina (Asn, N)

A asparagina é um aminoácido não essencial, pertencente ao grupo de aminoácidos polares sem carga. Este foi o primeiro aminoácido descoberto (1806), isolado do suco de aspargos.

É caracterizada por um grupo R ser uma carboxamida (-CH2-CO-NH2), para que possa formar facilmente ligações de hidrogênio.

É ativo no metabolismo celular e na fisiologia corporal dos animais. Trabalha na regulação da expressão gênica e no sistema imunológico, além de participar do sistema nervoso e na desintoxicação da amônia.

  1. Glutamina (Gln, G)

O grupo R da glutamina é descrito por alguns autores como uma amida da cadeia lateral do ácido glutâmico (-CH2-CH2-CO-NH2). Este não é um aminoácido essencial, pois existem rotas para sua biossíntese nas células animais.

Está diretamente envolvido na renovação das proteínas e sinalização celular, na expressão gênica e no sistema imunológico dos mamíferos. É considerado um “combustível” para células proliferativas e tem funções como inibidor da morte celular.

A glutamina também está envolvida na síntese de purinas, pirimidinas, ornitina, citrulina, arginina, prolina e asparagina.

  1. Lisina (Lis, K)

Lisina ou ácido ε-aminocapróico é um aminoácido essencial para seres humanos e outros animais. Foi descoberto em 1889 como parte de caseína, gelatina, albumina de ovo e outras proteínas animais.

No seu grupo R, a lisina possui um grupo amino carregado positivamente (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +), caracterizado por sua hidrofobicidade.

Além de atuar como micronutriente para as células do corpo, também é um metabólito para diferentes tipos de organismos. É essencial para o crescimento e remodelação muscular e também parece ter atividade antiviral na metilação de proteínas e em outras modificações.

  1. Histidina (His, H)

É um aminoácido “semi-essencial”, uma vez que existem rotas para sua síntese em seres humanos adultos, mas nem sempre atendem aos requisitos do corpo.

É um aminoácido polar que possui um grupo R conhecido como imidazólio, que possui uma estrutura cíclica com dois átomos de nitrogênio cujas características permitem participar de diferentes reações enzimáticas nas quais ocorrem transferências de prótons.

A histidina participa da metilação da proteína, faz parte da estrutura da hemoglobina (a proteína que transporta oxigênio no sangue dos animais), está em alguns dipeptídeos antioxidantes e é precursora de outras moléculas importantes, como a histamina.

  1. Arginina (Arg, R)

Este aminoácido carregado positivamente foi isolado pela primeira vez em 1895 a partir das proteínas dos chifres de alguns animais. Não é um aminoácido essencial, mas é muito importante para a síntese de uréia, uma das maneiras pelas quais o nitrogênio é excretado nos animais.

Seu grupo R é -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 e atua como antioxidante, regulador da secreção hormonal, desintoxicante de amônia, regulador da expressão gênica, reservatório de nitrogênio, metilação de proteínas, etc. .

  1. Ácido aspártico (Asp, D)

O ácido aspártico tem um grupo R com um segundo grupo carboxila (-CH2-COOH) e faz parte do grupo de aminoácidos carregados negativamente.

Suas principais funções estão relacionadas à síntese de purinas, pirimidinas, asparagina e arginina. Participa de reações de transaminação, no ciclo da uréia e na síntese do inositol.

  1. Ácido glutâmico (Glu, E)

Também pertence ao grupo de aminoácidos com carga negativa, com um grupo R da estrutura -CH2-CH2-COOH, muito semelhante ao do ácido aspártico. Foi descoberto em 1866 a partir do glúten de trigo hidrolisado e é conhecido por fazer parte de muitas proteínas comuns em muitos seres vivos.

Este aminoácido não essencial tem muitas funções importantes nas células animais, especialmente na síntese de glutamina e arginina, outros dois aminoácidos proteicos.

Além disso, é um importante mediador da transmissão de sinais excitatórios no sistema nervoso central de animais vertebrados; portanto, sua presença em certas proteínas é crucial para o funcionamento do cérebro, para o desenvolvimento cognitivo, a memória e o aprendizado.

Referências

  1. Fonnum, F. (1984). Glutamato: um neurotransmissor no cérebro de mamíferos. Jornal de Neurochemistry, 18 (1), 27-33.
  2. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Princípios de Lehninger da bioquímica. Macmillan.
  3. Szabados, L. & Savoure, A. (2010). Prolina: um aminoácido multifuncional. Tendências em ciência de plantas, 15 (2), 89-97.
  4. Wu, G. (2009). Aminoácidos: metabolismo, funções e nutrição. Aminoácidos, 37 (1), 1-17.
  5. Wu, G. (2013). Aminoácidos: bioquímica e nutrição. CRC Pressione.

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