Desnaturação de proteínas: fatores e conseqüências

A desnaturação de proteínas é a perda da estrutura tridimensional por vários factores ambientais, tais como temperatura, pH ou produtos químicos. A perda da estrutura resulta na perda da função biológica associada a essa proteína, seja enzimática, estrutural, transportadora, entre outras.

A estrutura da proteína é altamente sensível a mudanças. A desestabilização de uma única ponte essencial de hidrogênio pode desnaturar a proteína. Da mesma forma, existem interações que não são estritamente essenciais para cumprir a função da proteína e, se desestabilizadas, não têm efeito no funcionamento.

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Estrutura proteica

Para entender os processos de desnaturação de proteínas, precisamos saber como as proteínas são organizadas. Estes apresentam estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura primária

É a sequência de aminoácidos que compõe a referida proteína. Os aminoácidos são os de base de construção de blocos de estas biomoléculas e não são 20 tipos diferentes, cada um com determinadas propriedades físicas e químicas. Eles se ligam através de uma ligação peptídica.

Estrutura secundária

Nesta estrutura, essa cadeia linear de aminoácidos começa a se dobrar através de ligações de hidrogênio. Existem duas estruturas secundárias básicas: a hélice espiral α; e a folha dobrada β, quando duas cadeias lineares estão alinhadas em paralelo.

Estrutura terciária

Envolve outros tipos de forças que resultam em dobramentos específicos da forma tridimensional.

As cadeias R dos resíduos de aminoácidos que compõem a estrutura da proteína podem formar pontes dissulfeto e as partes hidrofóbicas das proteínas são agrupadas no interior, enquanto as hidrofílicas estão voltadas para a água. As forças de Van der Waals atuam como um estabilizador das interações descritas.

Estrutura Quaternária

Consiste em agregados de unidades de proteína.

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Quando uma proteína é desnaturada, perde a estrutura quaternária, terciária e secundária, enquanto a principal permanece intacta. Proteínas ricas em ligações dissulfeto (estrutura terciária) dão maior resistência à desnaturação.

Fatores que causam desnaturação

Qualquer fator que desestabilize as ligações não covalentes responsáveis ​​pela manutenção da estrutura nativa da proteína pode causar desnaturação. Entre os mais importantes, podemos citar:

pH

Em valores de pH muito extremos, meios ácidos ou básicos, a proteína pode perder sua configuração tridimensional. O excesso de íons H + e OH no meio desestabiliza as interações proteicas.

Essa mudança no padrão iônico produz desnaturação. A desnaturação pelo pH pode ser reversível em alguns casos e em outros irreversível.

Temperatura

A desnaturação térmica ocorre com o aumento da temperatura. Em organismos que vivem em condições ambientais médias, as proteínas começam a se desestabilizar a temperaturas superiores a 40 ° C. Claramente, proteínas de organismos termofílicos podem suportar essas faixas de temperatura.

Os aumentos de temperatura se traduzem em movimentos moleculares aumentados que afetam as ligações de hidrogênio e outras ligações não covalentes, resultando na perda da estrutura terciária.

Esses aumentos de temperatura levam a diminuir a taxa de reação, se estamos falando de enzimas.

Substancias quimicas

Substâncias polares – como a uréia – em altas concentrações afetam as ligações de hidrogênio. Além disso, substâncias não polares podem ter consequências semelhantes.

Os detergentes também podem desestabilizar a estrutura da proteína; No entanto, não é um processo agressivo e é reversível.

Agentes redutores

O ap-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) é um agente químico frequentemente usado em laboratório para desnaturar proteínas. É responsável pela redução de pontes de dissulfeto entre resíduos de aminoácidos. Pode desestabilizar a estrutura terciária ou quaternária da proteína.

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Outro agente redutor com funções semelhantes é o ditiotreitol (TDT). Além disso, outros fatores que contribuem para a perda da estrutura nativa nas proteínas são metais pesados ​​em altas concentrações e radiação ultravioleta.

Consequências

Quando ocorre a desnaturação, a proteína perde sua função. As proteínas funcionam de maneira ideal quando estão em seu estado nativo.

A perda de função nem sempre está associada a um processo de desnaturação. Uma pequena mudança na estrutura da proteína pode levar à perda de função sem desestabilizar toda a estrutura tridimensional.

O processo pode ou não ser irreversível. No laboratório, se as condições forem revertidas, a proteína poderá retornar à sua configuração inicial.

Renaturação

Um dos experimentos mais famosos e conclusivos sobre renaturação foi evidenciado na ribonuclease A.

Quando os pesquisadores adicionaram agentes desnaturantes, como uréia ou β-mercaptoetanol, a proteína foi desnaturada. Se esses agentes fossem removidos, a proteína retornaria à sua conformação nativa e poderia desempenhar sua função com uma eficiência de 100%.

Uma das conclusões mais importantes desta pesquisa foi demonstrar experimentalmente que a conformação tridimensional da proteína é dada por sua estrutura primária.

Em alguns casos, o processo de desnaturação é completamente irreversível. Por exemplo, quando cozinhamos um ovo, estamos aplicando calor às proteínas (a principal é a albumina) que o constituem, o branco tem uma aparência sólida e esbranquiçada. Intuitivamente, podemos concluir que, mesmo se o esfriarmos, ele não retornará à sua forma inicial.

Na maioria dos casos, o processo de desnaturação é acompanhado por perda de solubilidade. Também reduz a viscosidade, a taxa de difusão e cristaliza mais facilmente.

Proteínas de chaperona

As proteínas chaperona ou chaperonina são responsáveis ​​pela prevenção da desnaturação de outras proteínas. Eles também reprimem certas interações que não são adequadas entre proteínas para garantir o dobramento adequado delas.

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Quando a temperatura do meio aumenta, essas proteínas aumentam sua concentração e agem impedindo a desnaturação de outras proteínas. É por isso que eles também são chamados de “proteínas de choque térmico” ou HSP por sua sigla em inglês (Heat Shock Proteins ).

As acompanhantes são análogas a uma gaiola ou barril que protege a proteína de interesse interna.

Essas proteínas que respondem a situações de estresse celular foram relatadas em vários grupos de organismos vivos e são altamente conservadas. Existem diferentes tipos de chaperoninas e elas são classificadas de acordo com seu peso molecular.

Referências

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