Estrutura proteica primária: características

A estrutura primária das proteínas é a ordem na qual os aminoácidos do (s) polipeptídeo (s) que os formam são organizados. Uma proteína é um biopolímero formado por monômeros de a-aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Cada proteína possui uma sequência definida desses aminoácidos.

As proteínas desempenham uma enorme diversidade de funções biológicas, incluindo modelar e manter a integridade das células através do citoesqueleto, defender o corpo de agentes estranhos através de anticorpos e catalisar as reações químicas do corpo através de enzimas.

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Estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas, conformação tridimensional. Tirada e editada por: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Atualmente, a determinação da composição da proteína e a ordem na qual os aminoácidos são organizados (sequenciamento) são mais rápidas do que anos atrás. Essas informações são depositadas em bancos de dados eletrônicos internacionais, que podem ser acessados ​​via internet (GenBank, PIR, entre outros).

Aminoácidos

Aminoácidos são moléculas que contêm um grupo amino e um grupo ácido carboxílico . No caso dos α-aminoácidos, estes possuem um átomo de carbono central (carbono α) ao qual estão ligados o grupo amino e o grupo carboxila, além de um átomo de hidrogênio e um grupo R distinto, chamado cadeia lateral

Devido a essa configuração de carbono α, os aminoácidos formados, conhecidos como α-aminoácidos, são quirais. São produzidas duas formas que são imagens espelhadas uma da outra e são chamadas enantiômeros L e D.

Todas as proteínas dos seres vivos são formadas por 20 a-aminoácidos de configuração L. As cadeias laterais desses 20 aminoácidos são diferentes e possuem uma grande diversidade de grupos químicos.

Basicamente, os a-aminoácidos podem ser agrupados (arbitrariamente) dependendo do tipo de cadeia lateral da seguinte forma.

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Aminoácidos alifáticos

Este grupo contém, de acordo com alguns autores, Glicina (Gli), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu) e Isoleucina (Ile). Outros autores também incluem Metionina (Met) e Prolina (Pro).

Aminoácidos com cadeias laterais contendo hidroxila ou enxofre

Contém Serina (Ser), Cisteína (Cys), Treonina (Thr) e também Metionina. Segundo alguns autores, o grupo deve incluir apenas Ser e Thr.

Aminoácidos cíclicos

Integrado apenas por Proline, que, como já observado, é incluído por outros autores entre os aminoácidos alifáticos.

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp).

Aminoácidos básicos

Histidina (His), Lisina (Lys) e Arginina (Arg)

Aminoácidos ácidos e suas amidas

Contém ácidos aspártico (Asp) e glutâmico (Glu) e também as amidas Aspargina (Asn) e Glutamina (Gln). Alguns autores separam esse último grupo em dois; por um lado, os aminoácidos ácidos (os dois primeiros) e, por outro lado, os que contêm carboxilamida (os dois restantes).

Ligações peptídicas

Os aminoácidos podem ser ligados entre si por ligações peptídicas. Essas ligações, também chamadas ligações amida, são estabelecidas entre o grupo α-amino de um aminoácido e o grupo α-carboxil de outro. Essa união é formada com a perda de uma molécula de água.

A união entre dois aminoácidos resulta na formação de um dipeptídeo, e se novos aminoácidos forem adicionados, eles poderão formar, seqüencialmente, tripeptídeos, tetrapeptídeos e assim por diante.

Os polipeptídeos formados por um pequeno número de aminoácidos são chamados oligopeptídeos e, se o número de aminoácidos for alto, eles serão chamados polipeptídeos.

Cada aminoácido que é adicionado à cadeia polipeptídica libera uma molécula de água. A porção do aminoácido que perdeu H + ou OH- durante a ligação é chamada de resíduo de aminoácido.

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A maioria destas cadeias de oligopeptídeos e polipeptídeos terá, por um lado, um grupo amino-terminal (terminal N) e, por outro, um carboxil terminal (C-terminal). Além disso, eles podem conter muitos grupos ionizáveis ​​entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos que os compõem. Por esse motivo, são considerados polianfolitos.

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Formação de uma ligação peptídica entre dois aminoácidos. Tirada e editada por: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Sequência de aminoácidos

Cada proteína possui uma sequência específica de seus resíduos de aminoácidos. Essa ordem é conhecida como estrutura primária da proteína.

Cada proteína individual de cada organismo é específica da espécie. Ou seja, a mioglobina de um ser humano é idêntica à de outro ser humano, mas apresenta pequenas diferenças com as mioglobinas de outros mamíferos.

A quantidade e os tipos de aminoácidos que uma proteína contém é tão importante quanto a localização desses aminoácidos na cadeia polipeptídica. Para conhecer as proteínas, os bioquímicos devem primeiro isolar e purificar cada proteína em particular, depois fazer uma análise do conteúdo de aminoácidos e finalmente determinar sua sequência.

Para isolar e purificar proteínas, existem diferentes métodos, entre os quais: centrifugação, cromatografia, filtração em gel, diálise e ultrafiltração, além do uso das propriedades de solubilidade da proteína em estudo.

A determinação dos aminoácidos presentes nas proteínas é realizada seguindo três etapas. O primeiro é quebrar as ligações peptídicas por hidrólise. Posteriormente, os diferentes tipos de aminoácidos são separados da mistura; e finalmente, cada um dos tipos de aminoácidos obtidos é quantificado.

Para determinar a estrutura primária da proteína, diferentes métodos podem ser usados; mas atualmente o mais utilizado é o método Edman, que consiste basicamente na marcação e separação do aminoácido N-terminal do restante da cadeia repetidamente e na identificação de cada aminoácido liberado individualmente.

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Codificação de proteínas

A estrutura primária das proteínas é codificada nos genes dos organismos. A informação genética está contida no DNA, mas para sua tradução para proteínas, ela deve primeiro ser transcrita para moléculas de mRNA. Cada trigêmeo de nucleotídeo (códon) codifica um aminoácido.

Como existem 64 códons possíveis e apenas 20 aminoácidos são utilizados na construção de proteínas, cada aminoácido pode ser codificado por mais de um códon. Virtualmente todos os seres vivos usam os mesmos códons para codificar os mesmos aminoácidos. Portanto, o código genético é considerado uma linguagem quase universal.

Neste código, existem códons usados ​​para iniciar e também parar a tradução do polipeptídeo. Os códons de terminação não codificam nenhum aminoácido, mas param a tradução no terminal C da cadeia e são representados pelos trigêmeos UAA, UAG e UGA.

Por outro lado, o códon AUG normalmente funciona como um sinal de início e também codifica metionina.

Após a tradução, as proteínas podem sofrer algum processamento ou modificação, como um encurtamento por fragmentação, para alcançar sua configuração definitiva.

Referências

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