Estrutura terciária de proteínas: características principais

A estrutura terciária de proteínas refere-se à disposição tridimensional única de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. Essa estrutura é fundamental para a função biológica das proteínas, uma vez que determina como a proteína interage com outras moléculas e desempenha suas funções específicas no organismo. As características principais da estrutura terciária de proteínas incluem a formação de dobramentos e dobras complexas, interações entre resíduos de aminoácidos próximos e distantes na cadeia, e a presença de estruturas secundárias como hélices alfa e folhas beta. A compreensão da estrutura terciária das proteínas é essencial para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos médicos, bem como para a engenharia de proteínas com propriedades específicas.

Por que a estrutura terciária das proteínas é importante para sua função biológica?

A estrutura terciária das proteínas é crucial para sua função biológica devido à sua influência direta na forma tridimensional da molécula. Essa estrutura é formada pela organização e interações entre os diferentes segmentos da cadeia polipeptídica, resultando em uma conformação final única e específica.

As proteínas desempenham uma variedade de funções essenciais no organismo, como catalisar reações químicas, transportar moléculas, atuar como mensageiros celulares e fornecer suporte estrutural. Para cumprir essas funções, as proteínas precisam estar corretamente dobradas em sua estrutura terciária.

Quando uma proteína não possui a estrutura terciária adequada, ela pode perder sua funcionalidade biológica. Por exemplo, uma alteração na estrutura terciária de uma enzima pode prejudicar sua capacidade de catalisar reações químicas de forma eficiente, afetando processos metabólicos vitais para a célula.

Além disso, a estrutura terciária das proteínas também é importante para sua interação com outras moléculas, como substratos, cofatores e outras proteínas. A forma tridimensional da proteína determina os locais de ligação e reconhecimento molecular, influenciando diretamente sua capacidade de desempenhar suas funções biológicas.

Em resumo, a estrutura terciária das proteínas é fundamental para sua função biológica, pois garante que as proteínas estejam corretamente dobradas e organizadas, permitindo que desempenhem suas diversas funções no organismo de forma eficiente e específica.

O processo de dobramento de proteínas e sua estrutura terciária: entenda as etapas envolvidas.

O processo de dobramento de proteínas é fundamental para a sua estrutura terciária, que determina suas propriedades funcionais. Durante o processo de síntese de proteínas, a cadeia polipeptídica se dobra e se organiza espacialmente, formando a estrutura tridimensional da proteína.

As etapas envolvidas no dobramento de proteínas incluem a formação de estruturas secundárias, como hélices alfa e folhas beta, que se organizam em arranjos específicos para criar a estrutura terciária da proteína. Esse processo é mediado por interações entre os aminoácidos da cadeia polipeptídica, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações eletrostáticas.

Uma vez que a proteína atinge sua estrutura terciária, ela adquire sua forma funcional e pode desempenhar suas funções biológicas. A estrutura terciária determina as propriedades da proteína, como sua especificidade de ligação a outras moléculas e sua estabilidade estrutural.

Em resumo, o processo de dobramento de proteínas é essencial para a formação da estrutura terciária, que confere às proteínas suas características funcionais. Compreender as etapas envolvidas nesse processo é fundamental para a investigação de diversas doenças relacionadas ao mau funcionamento das proteínas.

Estabilização das estruturas terciárias das proteínas: mecanismos e fatores determinantes.

A estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional de suas cadeias polipeptídicas, resultando na formação de uma estrutura globular complexa. A estabilização dessas estruturas é crucial para garantir a funcionalidade e a atividade biológica das proteínas. Existem vários mecanismos e fatores determinantes envolvidos nesse processo.

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Um dos principais mecanismos de estabilização das estruturas terciárias das proteínas é a formação de pontes dissulfeto. Essas ligações covalentes ocorrem entre os resíduos de cisteína presentes na cadeia polipeptídica, contribuindo significativamente para a estabilidade da proteína. Além disso, interações não-covalentes, como pontes de hidrogênio, interações iônicas e interações hidrofóbicas, também desempenham um papel fundamental na estabilização da estrutura terciária.

Outro fator determinante na estabilização das estruturas terciárias das proteínas é o ambiente em que a proteína está inserida. Condições como pH, temperatura e concentração de sais podem influenciar diretamente na estabilidade da estrutura terciária. Alterações nesses parâmetros podem levar à desnaturação da proteína, resultando na perda de sua estrutura e função biológica.

Em resumo, a estabilização das estruturas terciárias das proteínas envolve uma complexa rede de interações e mecanismos que garantem a integridade e funcionalidade dessas biomoléculas. Compreender esses processos é essencial para o desenvolvimento de novas terapias e aplicações biotecnológicas.

Características principais das proteínas: o que são e como funcionam em nosso organismo.

Proteínas são macromoléculas essenciais para o funcionamento do nosso organismo. Elas são compostas por aminoácidos que se ligam entre si formando cadeias polipeptídicas. As proteínas desempenham diversas funções no corpo, como a construção e reparação de tecidos, transporte de nutrientes e defesa imunológica.

A estrutura terciária das proteínas refere-se ao arranjo tridimensional da molécula, determinado pela interação entre os aminoácidos. Essa estrutura é crucial para a função da proteína, uma vez que determina sua forma e, consequentemente, suas propriedades biológicas.

As proteínas podem se dobrar e se enrolar de maneira complexa, formando estruturas tridimensionais únicas. Essa conformação é fundamental para a interação da proteína com outras moléculas no organismo, como enzimas, hormônios e anticorpos.

Quando a estrutura terciária de uma proteína é alterada, seja por mudanças no ambiente celular ou por mutações genéticas, sua função pode ser comprometida. Isso pode levar a doenças e disfunções no organismo, destacando a importância de manter a integridade da estrutura das proteínas.

Em resumo, as proteínas são moléculas complexas essenciais para a vida, cuja estrutura terciária determina suas propriedades e funções no organismo. O entendimento dessa estrutura é fundamental para avanços na biologia e na medicina, permitindo o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para diversas condições de saúde.

Estrutura terciária de proteínas: características principais

A estrutura terciária das proteínas é a conformação tridimensional adquirida pelas cadeias polipeptídicas quando dobradas sobre si mesmas. Esta conformação aparece por interações entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos do polipeptídeo. As cadeias laterais podem interagir independentemente de sua posição na proteína.

Por depender das interações entre os grupos R, a estrutura terciária mostra aspectos não repetitivos da cadeia, pois esses grupos são diferentes para cada resíduo de aminoácido. A estrutura secundária, por outro lado, depende dos grupos carboxila e amino, que estão presentes em todos os aminoácidos.

Estrutura terciária de proteínas: características principais 1
Estrutura terciária da proteína quinase fosfatase, com estruturas secundárias em alfa hélice e folha beta. Tomado e editado de: A2-33. Modificado por Alejandro Porto. [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].
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Alguns autores sugerem que as proteínas fibrosas têm uma estrutura terciária simples, mas outros autores apontam que essa estrutura é característica das proteínas globulares.

Proteínas fibrosas

Nas proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas estão dispostas na forma de filamentos longos ou folhas longas; Eles geralmente são compostos de um tipo único de estrutura secundária. Essa estrutura secundária é, na maioria dos casos, mais importante que a estrutura terciária na determinação da forma da proteína.

Sua função biológica é estrutural, dando força e / ou elasticidade aos órgãos e estruturas onde são encontrados, mantendo-os juntos. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, devido à grande quantidade de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos que apresentam.

Entre essas proteínas fibrosas estão queratinas e colágeno. Os primeiros são encontrados em tecidos conjuntivos e em estruturas como cabelos, unhas (α-queratinas), escamas e penas (β-queratinas). Enquanto isso, o colágeno é encontrado nos ossos, tendões e pele, entre outros.

α-queratinas

Essas proteínas fazem parte das chamadas proteínas de filamentos intermediários, que desempenham um papel importante no citoesqueleto de organismos multicelulares. Além disso, são o principal constituinte de cabelos, unhas, lã, chifres, cascos e uma das principais proteínas da pele de animais.

A estrutura da molécula é uma hélice α. Duas cadeias de a-queratina podem ser dispostas em paralelo e enroladas uma sobre a outra com os seus grupos R hidrofóbicos interagindo entre si. Dessa maneira, é criada uma estrutura ou bola superélica com o enrolamento para a esquerda.

A estrutura terciária da queratina é simples e é dominada pela estrutura secundária da α-hélice. Por outro lado, a estrutura quaternária também está presente, uma vez que duas moléculas participam da estrutura superélica, que interagem através de ligações não covalentes.

β-queratinas

A estrutura primária é semelhante à das α-queratinas, mas sua estrutura secundária é dominada pelas folhas β. Eles são o principal constituinte das escamas de répteis e penas de pássaros.

Colágeno

Esta proteína pode representar mais de 30% da massa total de proteínas de alguns animais. Pode ser encontrada na cartilagem, ossos, tendões, córnea e pele, entre outros tecidos.

A estrutura secundária do colágeno é única, sendo representada por uma hélice levógira com 3,3 resíduos de aminoácidos por turno. Três cadeias helicoidais de levógira (cadeias α) são enroladas uma sobre a outra dando uma molécula de dextrógira superenrolada, chamada por alguns autores como tropocolágeno.

As moléculas de tropocolágeno se unem para formar uma fibra de colágeno com alta resistência, superior à do aço e comparável à do cobre de alta resistência.

Outras proteínas fibrosas

Outros tipos de proteínas fibrosas são fibroína e elastina. O primeiro consiste em folhas β, constituídas principalmente por glicina, alanina e serina.

As cadeias laterais desses aminoácidos são pequenas e podem ser bem compactadas. O resultado é uma fibra que é muito resistente e não muito extensível.

Na elastina, por outro lado, a valina substitui a serina entre seus principais aminoácidos constituintes. Ao contrário da fibroína, a elastina é muito extensível, daí seu nome. Na constituição da molécula, a lisina também atua, que pode participar de ligações cruzadas que permitem à elastina recuperar sua forma quando a tensão cessa.

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Proteínas globulares

As proteínas globulares, diferentemente das proteínas fibrosas, são solúveis e geralmente têm vários tipos de estruturas secundárias. No entanto, nestas, as conformações tridimensionais que elas adquirem quando se dobram (estrutura terciária) são mais importantes.

Estas conformações tridimensionais particulares conferem atividade biológica específica a cada proteína. A principal função dessas proteínas é reguladora, como é o caso das enzimas.

Características da estrutura terciária de proteínas globulares

A estrutura terciária das proteínas globulares possui algumas características importantes:

– As proteínas globulares são compactas graças ao empacotamento quando a cadeia polipeptídica é dobrada.

– Os resíduos de aminoácidos distantes na estrutura primária das cadeias polipeptídicas são próximos, podendo interagir entre si devido à dobragem.

– As proteínas globulares maiores (com mais de 200 aminoácidos) podem ter vários segmentos compactos, independentes entre si e com funções específicas, e cada um desses segmentos é chamado de domínio. Um domínio pode ter entre 50 e 350 resíduos de aminoácidos.

Estrutura terciária de proteínas: características principais 2
Estrutura terciária da mioglobina. Tomado e editado por: Thomas Splettstoesser. Modificado por Alejandro Porto. [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Regras gerais do dobramento de proteínas globulares

Como já observado, as proteínas têm formas particulares de dobragem, o que também lhes confere características particulares. Essa dobra não é aleatória e é favorecida pela estrutura primária e secundária e por algumas interações não covalentes, e também existem algumas restrições físicas à dobra, portanto, algumas regras foram formuladas:

– Todas as proteínas globulares têm padrões de distribuição definidos, com grupos R hidrofóbicos direcionados para dentro da molécula e resíduos hidrofílicos na camada externa. Isso requer pelo menos duas camadas da estrutura secundária. O loop β-α-β e o vértice α-α podem fornecer essas duas camadas.

– As folhas β são geralmente dispostas sob a forma de levógira enrolada.

– Em uma cadeia polipeptídica, podem ocorrer diferentes espiras para passar de uma estrutura secundária para outra, como as espiras β ou γ, que podem reverter a direção da cadeia em quatro resíduos de aminoácidos ou menos.

– As proteínas globulares possuem hélices α, folhas β, espiras e segmentos de estrutura irregular.

Desnaturação de proteínas

Se uma proteína perde sua estrutura tridimensional nativa (natural), perde sua atividade biológica e a maioria de suas propriedades específicas. Esse processo é conhecido como desnaturação.

A desnaturação pode ocorrer quando as condições ambientais naturais mudam, por exemplo, variando a temperatura ou o pH. O processo é irreversível em muitas proteínas; No entanto, outros podem recuperar espontaneamente sua estrutura natural restaurando as condições ambientais normais.

Referências

  1. CK Mathews, KE van Holde e KG Ahern (2002). Bioquímica 3ª edição. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc. Empresas
  2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner e VW Rodwell (1996). Bioquímica de Harper. Appleton & Lange.
  3. JM Berg, JL Tymoczko e L. Stryer (2002). Bioquímica 5ª edição. WH Freeman and Company.
  4. WM Becker, LJ Kleinsmith e J. Hardin (2006) Mundo da célula. 6ª Edição Pearson Education Inc.
  5. A. Lehninger (1978). Bioquímica Ediciones Omega, SA
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