Estrutura terciária de proteínas: características principais

A estrutura terciária das proteínas é a conformação tridimensional adquirida pelas cadeias polipeptídicas quando dobradas sobre si mesmas. Esta conformação aparece por interações entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos do polipeptídeo. As cadeias laterais podem interagir independentemente de sua posição na proteína.

Por depender das interações entre os grupos R, a estrutura terciária mostra aspectos não repetitivos da cadeia, pois esses grupos são diferentes para cada resíduo de aminoácido. A estrutura secundária, por outro lado, depende dos grupos carboxila e amino, que estão presentes em todos os aminoácidos.

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Estrutura terciária da proteína quinase fosfatase, com estruturas secundárias em alfa hélice e folha beta. Tomado e editado de: A2-33. Modificado por Alejandro Porto. [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Alguns autores sugerem que as proteínas fibrosas têm uma estrutura terciária simples, mas outros autores apontam que essa estrutura é característica das proteínas globulares.

Proteínas fibrosas

Nas proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas estão dispostas na forma de filamentos longos ou folhas longas; Eles geralmente são compostos de um tipo único de estrutura secundária. Essa estrutura secundária é, na maioria dos casos, mais importante que a estrutura terciária na determinação da forma da proteína.

Sua função biológica é estrutural, dando força e / ou elasticidade aos órgãos e estruturas onde são encontrados, mantendo-os juntos. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, devido à grande quantidade de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos que apresentam.

Entre essas proteínas fibrosas estão queratinas e colágeno. Os primeiros são encontrados em tecidos conjuntivos e em estruturas como cabelos, unhas (α-queratinas), escamas e penas (β-queratinas). Enquanto isso, o colágeno é encontrado nos ossos, tendões e pele, entre outros.

α-queratinas

Essas proteínas fazem parte das chamadas proteínas de filamentos intermediários, que desempenham um papel importante no citoesqueleto de organismos multicelulares. Além disso, são o principal constituinte de cabelos, unhas, lã, chifres, cascos e uma das principais proteínas da pele de animais.

A estrutura da molécula é uma hélice α. Duas cadeias de a-queratina podem ser dispostas em paralelo e enroladas uma sobre a outra com os seus grupos R hidrofóbicos interagindo entre si. Dessa maneira, é criada uma estrutura ou bola superélica com o enrolamento para a esquerda.

A estrutura terciária da queratina é simples e é dominada pela estrutura secundária da α-hélice. Por outro lado, a estrutura quaternária também está presente, uma vez que duas moléculas participam da estrutura superélica, que interagem através de ligações não covalentes.

β-queratinas

A estrutura primária é semelhante à das α-queratinas, mas sua estrutura secundária é dominada pelas folhas β. Eles são o principal constituinte das escamas de répteis e penas de pássaros.

Colágeno

Esta proteína pode representar mais de 30% da massa total de proteínas de alguns animais. Pode ser encontrada na cartilagem, ossos, tendões, córnea e pele, entre outros tecidos.

A estrutura secundária do colágeno é única, sendo representada por uma hélice levógira com 3,3 resíduos de aminoácidos por turno. Três cadeias helicoidais de levógira (cadeias α) são enroladas uma sobre a outra dando uma molécula de dextrógira superenrolada, chamada por alguns autores como tropocolágeno.

As moléculas de tropocolágeno se unem para formar uma fibra de colágeno com alta resistência, superior à do aço e comparável à do cobre de alta resistência.

Outras proteínas fibrosas

Outros tipos de proteínas fibrosas são fibroína e elastina. O primeiro consiste em folhas β, constituídas principalmente por glicina, alanina e serina.

As cadeias laterais desses aminoácidos são pequenas e podem ser bem compactadas. O resultado é uma fibra que é muito resistente e não muito extensível.

Na elastina, por outro lado, a valina substitui a serina entre seus principais aminoácidos constituintes. Ao contrário da fibroína, a elastina é muito extensível, daí seu nome. Na constituição da molécula, a lisina também atua, que pode participar de ligações cruzadas que permitem à elastina recuperar sua forma quando a tensão cessa.

Proteínas globulares

As proteínas globulares, diferentemente das proteínas fibrosas, são solúveis e geralmente têm vários tipos de estruturas secundárias. No entanto, nestas, as conformações tridimensionais que elas adquirem quando se dobram (estrutura terciária) são mais importantes.

Estas conformações tridimensionais particulares conferem atividade biológica específica a cada proteína. A principal função dessas proteínas é reguladora, como é o caso das enzimas.

Características da estrutura terciária de proteínas globulares

A estrutura terciária das proteínas globulares possui algumas características importantes:

– As proteínas globulares são compactas graças ao empacotamento quando a cadeia polipeptídica é dobrada.

– Os resíduos de aminoácidos distantes na estrutura primária das cadeias polipeptídicas são próximos, podendo interagir entre si devido à dobragem.

– As proteínas globulares maiores (com mais de 200 aminoácidos) podem ter vários segmentos compactos, independentes entre si e com funções específicas, e cada um desses segmentos é chamado de domínio. Um domínio pode ter entre 50 e 350 resíduos de aminoácidos.

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Estrutura terciária da mioglobina. Tomado e editado por: Thomas Splettstoesser. Modificado por Alejandro Porto. [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Regras gerais do dobramento de proteínas globulares

Como já observado, as proteínas têm formas particulares de dobragem, o que também lhes confere características particulares. Essa dobra não é aleatória e é favorecida pela estrutura primária e secundária e por algumas interações não covalentes, e também existem algumas restrições físicas à dobra, portanto, algumas regras foram formuladas:

– Todas as proteínas globulares têm padrões de distribuição definidos, com grupos R hidrofóbicos direcionados para dentro da molécula e resíduos hidrofílicos na camada externa. Isso requer pelo menos duas camadas da estrutura secundária. O loop β-α-β e o vértice α-α podem fornecer essas duas camadas.

– As folhas β são geralmente dispostas sob a forma de levógira enrolada.

– Em uma cadeia polipeptídica, podem ocorrer diferentes espiras para passar de uma estrutura secundária para outra, como as espiras β ou γ, que podem reverter a direção da cadeia em quatro resíduos de aminoácidos ou menos.

– As proteínas globulares possuem hélices α, folhas β, espiras e segmentos de estrutura irregular.

Desnaturação de proteínas

Se uma proteína perde sua estrutura tridimensional nativa (natural), perde sua atividade biológica e a maioria de suas propriedades específicas. Esse processo é conhecido como desnaturação.

A desnaturação pode ocorrer quando as condições ambientais naturais mudam, por exemplo, variando a temperatura ou o pH. O processo é irreversível em muitas proteínas; No entanto, outros podem recuperar espontaneamente sua estrutura natural restaurando as condições ambientais normais.

Referências

  1. CK Mathews, KE van Holde e KG Ahern (2002). Bioquímica 3ª edição. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc. Empresas
  2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner e VW Rodwell (1996). Bioquímica de Harper. Appleton & Lange.
  3. JM Berg, JL Tymoczko e L. Stryer (2002). Bioquímica 5ª edição. WH Freeman and Company.
  4. WM Becker, LJ Kleinsmith e J. Hardin (2006) Mundo da célula. 6ª Edição Pearson Education Inc.
  5. A. Lehninger (1978). Bioquímica Ediciones Omega, SA
  6. T. McKee e JR McKee (2003). Bioquímica: A base molecular da vida. 3ª edição. As empresas McGraw-HiII, Inc.

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