Glicoproteínas: estrutura, funções, classes e exemplos

As glicoproteínas ou glicoproteínas são proteínas transmembranares que são parte da grande família de glicoconjugados de membrana e est presentes em animais, plantas e microrganismos, tais como bactérias, leveduras , e Archaea.

Eles foram definidos pela primeira vez em 1908 pelo Comitê de Nomenclatura de Proteínas da Sociedade Americana de Bioquímicos e são o resultado da ligação glicosídica de uma proteína a uma porção de carboidrato chamada glucana.

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Estrutura do monômero de lectina de uma leguminosa (Fonte: Usuário: Tomixdf [domínio público] via Wikimedia Commons)

São proteínas particularmente abundantes na superfície da membrana plasmática de muitas células e constituem uma parte importante da camada de carboidratos que as cobre e que, em muitos casos, é chamada glucocalix.

As proteínas precursoras das glicoproteínas são modificadas covalentemente no retículo endoplasmático e no complexo de Golgi de muitos eucariotos após a tradução, embora também existam casos de glicosilação no citosol, mas são menos comuns e ocorrem com apenas um tipo de açúcar .

A glicosilação de proteínas costuma ter importantes efeitos funcionais em sua atividade, uma vez que pode participar do dobramento e, portanto, no estabelecimento de sua estrutura terciária.

As glucanas têm múltiplas funções biologicamente importantes para a célula, pois podem conferir especificidade às células e participar de processos de sinalização intra e intercelular, pois são ligantes para receptores endógenos e exógenos.

As glicoproteínas, assim como o restante dos glicoconjugados, são tão importantes que uma célula dedica até 1% de seu genoma à maquinaria de glicosilação e, em humanos, mais de 70% das proteínas são modificadas por glicosilação.

Estrutura

A estrutura das glicoproteínas é estudada com base na sequência de aminoácidos, nos locais de glicosilação dentro da sequência e nas estruturas das porções de glucano que se ligam nesses locais.

As cadeias de oligossacarídeos que estão ligadas por glicosilação a essas proteínas são geralmente muito diversas, mas são curtas, pois não excedem 15 resíduos de açúcar. Algumas proteínas têm uma única cadeia de oligossacarídeos, mas outras podem ter mais de uma e podem ser ramificadas.

A ligação entre oligossacarídeos e proteínas ocorre através do carbono anomérico do carboidrato e do grupo hidroxila (-OH) de um resíduo serina ou treonina, no caso de O- glicosilação, ou através do nitrogênio amida de um resíduo asparagina, no caso de N- glicosilação.

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Os carboidratos assim ligados podem representar até 70% do peso molecular de uma glicoproteína e as características da porção de carboidrato (tamanho e carga, por exemplo) podem proteger algumas proteínas contra a proteólise enzimática.

A mesma proteína pode ter, em tecidos diferentes, diferentes padrões de glicosilação que a convertem em uma glicoproteína diferente, uma vez que a estrutura completa inclui não apenas os resíduos de aminoácidos e suas disposições espaciais, mas também os oligossacarídeos a eles ligados.

Entre os resíduos de açúcar encontrados repetidamente nas glicoproteínas estão: D-galactose, D-manose, D-glicose, L-fucose, D-xilose, L-arabinofuranose, N-acetil-D-glucosamina, N-acetil -D-galactosamina, alguns ácidos siálicos e modificações de todos estes.

Funções

Estrutural

Do ponto de vista estrutural, as glicoproteínas fornecem cadeias de carboidratos que participam da proteção e lubrificação das células, pois são capazes de hidratar e formar uma substância viscosa que resiste às agressões mecânicas e químicas.

Algumas glicoproteínas também são encontradas em bactérias e arquéias e são componentes importantes da camada S, que é a camada mais externa da cobertura celular.

Além disso, eles também são encontrados como constituintes das proteínas flagelinas, que fazem parte dos filamentos flagelares que usam como órgãos locomotores.

As plantas também possuem glicoproteínas estruturais que são caracterizadas por padrões complexos de glicosilação e que podem ser encontradas como parte da estrutura da parede celular ou na matriz extracelular.

Reconhecimento celular

As glicoproteínas exercem funções transcendentais como locais de reconhecimento entre as células, uma vez que muitos receptores na superfície celular são capazes de reconhecer sequências específicas de oligossacarídeos.

Um exemplo de exames intercelulares que ocorrem através de cadeias de oligossacarídeos na superfície celular é o caso do reconhecimento entre óvulo e espermatozóide, necessário para o fenômeno da fertilização em organismos multicelulares com reprodução sexual.

Os grupos sanguíneos nos humanos são determinados pela identidade dos açúcares ligados às glicoproteínas que os especificam. Anticorpos e muitos hormônios também são glicoproteínas e suas funções são essenciais para a sinalização e defesa do corpo.

Adesão celular

As células T do sistema imunológico dos mamíferos têm uma glicoproteína com domínios de adesão conhecidos como CD2, que é um componente essencial para a estimulação imunológica, uma vez que medeia a ligação entre as células apresentadoras de linfócitos e antígenos através de seu receptor, o Glicoproteína CD58.

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Alguns vírus que possuem funções patogênicas importantes para muitos mamíferos, entre os quais humanos, possuem glicoproteínas de superfície que atuam nos processos de adesão da partícula viral às células que parasitam.

É o caso da proteína GP120 do vírus da imunodeficiência adquirida humana ou HIV, que interage com uma proteína superficial de células humanas conhecida como GP41 e que colabora com a entrada do vírus na célula.

Do mesmo modo, muitas proteínas glicosiladas participam de importantes processos de adesão celular que ocorrem na vida atual das células presentes em muitos tecidos de organismos multicelulares.

Glicoproteínas como alvos terapêuticos

Esses complexos proteína-carboidrato são os alvos preferidos por muitos patógenos, como parasitas e vírus, e muitas glicoproteínas com padrões de glicosilação aberrante têm funções determinantes em doenças auto-imunes e cânceres.

Por esses motivos, vários pesquisadores receberam a tarefa de considerar essas proteínas como possíveis alvos terapêuticos e para o desenho de métodos de diagnóstico, terapias de nova geração e até mesmo para o desenho de vacinas.

Aulas

A classificação das glicoproteínas é baseada principalmente na natureza da ligação glicosídica que liga as porções de proteínas e carboidratos e nas características dos glicanos ligados.

De acordo com os resíduos açucarados, podem ser obtidas glicoproteínas com monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos, polissacarídeos e seus derivados. Alguns autores consideram uma classificação de glicoproteínas em:

– Proteoglicanos, subclasses do grupo das glicoproteínas que contêm, na porção de carboidratos, polissacarídeos compostos principalmente por amino-açúcares (glicosaminoglicanos).

– Glicopéptidos, moléculas compostas de hidratos de carbono ligados a oligopéptidos formados por aminoácidos nas suas conformações L e / ou D.

– Os aminoácidos gluco, que são aminoácidos ligados a um sacarídeo através de qualquer tipo de ligação covalente.

– Aminoácidos glicosilados, que são aminoácidos ligados a uma fração sacárida através de ligações O-, N- ou S-glicosídicas.

Na nomenclatura dessas proteínas ligadas aos carboidratos, os prefixos O-, N- e S- são usados ​​para especificar através de quais ligações os açúcares se ligam à cadeia polipeptídica.

Exemplos

– A glicoforina A é uma das glicoproteínas mais bem estudadas: é uma proteína integral da membrana eritrocitária (glóbulos ou células vermelhas do sangue) e possui 15 cadeias de oligossacarídeos ligadas covalentemente a resíduos de aminoácidos da região N-terminal. através de ligações O- glicosídicas e uma cadeia ligada por uma ligação N- glicosídica.

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– A maioria das proteínas do sangue são glicoproteínas e esse grupo inclui imunoglobulinas e muitos hormônios.

– A lactoalbumina, uma proteína presente no leite, é glicosilada, assim como muitas proteínas pancreáticas e lisossômicas.

– As lectinas são proteínas de ligação a carboidratos e possuem múltiplas funções de reconhecimento.

– Também devemos destacar muitos hormônios animais que são glicoproteínas; Entre elas, podem-se mencionar lutropina (LH), folitropina (FSH) e tireotropina (TSH), sintetizadas na glândula pituitária anterior, e gonadotropina coriônica produzida na placenta de humanos, primatas e Os cavalos

Esses hormônios têm funções reprodutivas, pois o LH estimula a esteroidogênese nos ovários e nas células testiculares de Leydig.

– O colágeno, proteína abundante presente principalmente nos tecidos conjuntivos dos animais, representa uma enorme família de glicoproteínas composta por mais de 15 tipos de proteínas que, embora tenham muitas características em comum, são bastante diferentes.

Essas proteínas contêm porções “não colagênicas”, algumas das quais são compostas de carboidratos.

– Exteinas são proteínas vegetais que consistem em uma rede de glicoproteínas insolúveis que são ricas em resíduos de hidroxipropilinas e serinas. Eles são encontrados na parede das células vegetais e acredita-se que exercem funções de defesa contra diferentes tipos de estresse e patógenos.

– As plantas também possuem proteínas do tipo lectina e um exemplo especial são as lectinas da batata, que aparentemente têm a capacidade de aglutinar células sanguíneas, como os eritrócitos.

– Por último, mas não menos importante, podem ser nomeadas mucinas, que são glicoproteínas secretadas nas membranas mucosas e fazem parte da saliva em animais, cumprindo principalmente as funções de lubrificação e sinalização.

Referências

  1. Montreuil, J., Vliegenthart, J., & Schachter, H. (1995). Glicoproteínas . (A. Neuberger & L. Deenen, Eds.). Elsevier
  2. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Princípios de Bioquímica de Lehninger . Edições Omega (5ª ed.). https://doi.org/10.1007/s13398-014-0173-7.2
  3. Struwe, W. & Cosgrave, E. (2011). Proteômica funcional e estrutural de glicoproteínas . (R. Owens e J. Nettleship, Eds.). Londres: Springer.
  4. Voet, D. & Voet, J. (2006). Bioquímica (3ª ed.). Editorial médico pan-americano.
  5. Wittman, V. (2007). Glicopéptidos e glicoproteínas. Síntese, Estrutura e Aplicação . (V. Balzani, J.-M. Lehn, A. de Meijere, S. Ley, K. Houk, S. Schreiber, J. Thiem, Eds.). Leipzig: Springer Science + Business Media, LLC.

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