Mioglobina: estrutura, função, valores normais

A mioglobina é uma proteína encontrada nos músculos esqueléticos e cardíacos, responsável por armazenar e transportar oxigênio para as células musculares. Sua estrutura é composta por uma única cadeia de aminoácidos que se dobra em forma de hélice, com um grupo heme no centro onde o oxigênio se liga. A função principal da mioglobina é garantir um suprimento constante de oxigênio para os músculos durante a atividade física. Os valores normais de mioglobina no sangue variam de acordo com a idade, sexo e condição física do indivíduo, sendo importante para diagnóstico de doenças musculares e cardíacas.

Estrutura da mioglobina: conheça a organização molecular dessa proteína essencial para os músculos.

A mioglobina é uma proteína essencial para os músculos, responsável pelo armazenamento e transporte de oxigênio nas células. Sua estrutura molecular é fundamental para seu funcionamento correto.

A mioglobina é composta por uma única cadeia polipeptídica, contendo um grupo heme no seu centro. O grupo heme é responsável por se ligar ao oxigênio, permitindo que a mioglobina transporte o gás pelos tecidos musculares.

Além disso, a mioglobina possui uma estrutura compacta e globular, composta por oito hélices alfa que se organizam em torno do grupo heme. Essa organização molecular é crucial para a função da proteína, garantindo sua eficiência na captação e liberação de oxigênio.

Os valores normais de mioglobina no organismo variam de acordo com a idade e o sexo da pessoa. Em adultos saudáveis, os níveis de mioglobina no sangue geralmente estão entre 70 e 150 ng/ml.

Seus valores normais no organismo são importantes para garantir o bom funcionamento do transporte de oxigênio nas células musculares.

Qual a função desempenhada pela mioglobina no organismo humano?

A mioglobina é uma proteína presente nos músculos esqueléticos e cardíacos dos seres humanos. Sua principal função é o armazenamento e transporte de oxigênio para as células musculares. Quando os músculos estão em atividade, a mioglobina libera o oxigênio armazenado para garantir a produção de energia necessária para o funcionamento muscular.

Além disso, a mioglobina também atua como um reservatório de oxigênio nos músculos, permitindo uma resposta rápida em situações de baixa oferta de oxigênio, como durante a prática de exercícios físicos intensos.

Os valores normais de mioglobina no sangue variam de acordo com o sexo e a idade da pessoa. Em adultos saudáveis, os níveis de mioglobina costumam estar entre 25 e 72 microgramas por decilitro de sangue.

Significado de ter níveis elevados de mioglobina no organismo: descubra mais sobre esse indicador.

Ter níveis elevados de mioglobina no organismo pode indicar uma série de condições que precisam ser investigadas. A mioglobina é uma proteína presente nos músculos esqueléticos e cardíacos, responsável por armazenar e transportar oxigênio nas células musculares. Quando os níveis dessa proteína estão elevados, pode ser um sinal de lesão muscular, infarto do miocárdio ou outras doenças que afetam os músculos.

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A mioglobina costuma ser medida por meio de exames de sangue, e os valores normais podem variar de acordo com o laboratório. Geralmente, os níveis de mioglobina no sangue são baixos, mas se estiverem elevados, é importante investigar a causa. Os valores normais de mioglobina no organismo variam de acordo com a idade, sexo e condições físicas do paciente.

Portanto, se os resultados dos exames mostrarem níveis elevados de mioglobina, é essencial consultar um médico para investigar a causa e determinar o tratamento adequado. Não ignore esse indicador, pois pode ser um sinal de problemas de saúde que precisam ser tratados o quanto antes.

Proteína que sinaliza infarto: qual é a indicada para identificar?

Mioglobina: uma proteína que sinaliza infarto do miocárdio. Quando ocorre um infarto, as células cardíacas morrem e liberam mioglobina na corrente sanguínea. A mioglobina é um biomarcador importante para identificar um infarto recente.

Estrutura da mioglobina: é uma proteína composta por uma única cadeia polipeptídica e contém um grupo heme, responsável por sua capacidade de transportar oxigênio. Sua estrutura compacta e globular permite que se ligue ao oxigênio e o transporte para os tecidos.

Função da mioglobina: atua como um reservatório de oxigênio nos músculos, liberando-o quando necessário. É essencial para garantir um suprimento adequado de oxigênio durante a contração muscular.

Valores normais de mioglobina: os níveis de mioglobina no sangue podem variar de acordo com a idade, sexo e condições clínicas do paciente. Em geral, os valores normais de mioglobina variam de 25 a 72 microgramas por litro de sangue.

Sua estrutura compacta e função de transporte de oxigênio a tornam essencial para garantir um suprimento adequado de oxigênio nos músculos. É importante conhecer os valores normais de mioglobina para interpretar corretamente os resultados dos exames clínicos.

Mioglobina: estrutura, função, valores normais

Mioglobina: estrutura, função, valores normais

A mioglobina é uma proteína globular intracelular encontrada no citosol das células musculares esqueléticas e cardíacas. Sua principal função é criar uma reserva de oxigênio e promover o transporte intracelular de oxigênio.

John Kendrew e Max Perutz receberam o Prêmio Nobel de Química em 1962 por seus estudos sobre proteínas globulares. Esses autores elucidaram a estrutura tridimensional da mioglobina e da hemoglobina, respectivamente. Historicamente, a mioglobina foi uma das primeiras proteínas a partir da qual a estrutura tridimensional foi determinada.

As proteínas globulares são moléculas compactas com formato esférico; eles são solúveis no citosol ou na porção lipídica das membranas celulares. Eles são responsáveis ​​pelas principais ações biológicas, em oposição às proteínas fibrosas, cujas principais funções são estruturais.

A mioglobina torna a carne fresca vermelha. Isso ocorre quando a mioglobina é oxigenada como oximioglobina e o ferro que a compõe está na forma de ferro ferroso: Mb-Fe2 + O2.

Quando a carne é exposta ao meio ambiente, o ferro ferroso instável oxida e se torna férrico e, nessas condições, a coloração muda para tons marrons devido à formação de metamioglobina (Mb-Fe3 + + O2 ● -).

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Os níveis de mioglobina no sangue são geralmente muito pequenos, da ordem de microgramas por litro (μg / L). Esses níveis aumentam quando a destruição muscular ocorre como na rabdomiólise do músculo esquelético ou no ataque cardíaco com destruição do tecido e em algumas miopatias.

Sua presença na urina é observada sob certas condições nas quais os danos nos tecidos são muito importantes. Seu valor diagnóstico precoce para ataque cardíaco é discutível.

Estrutura da mioglobina

A mioglobina tem um peso molecular de quase 18 kDa, incluindo o grupo heme. É composto por quatro segmentos helicoidais unidos por “curvas fechadas”. Essas hélices de mioglobina são compactadas e mantêm sua integridade estrutural mesmo quando o grupo heme é removido.

A estrutura das proteínas globulares, assim como todas as proteínas celulares, é hierárquica; portanto, a estrutura da mioglobina também é hierárquica. O primeiro nível é a estrutura primária formada pela sequência linear de aminoácidos e a mioglobina é composta por uma cadeia de 153 aminoácidos.

A estrutura secundária da mioglobina consiste na conformação das hélices alfa. A mioglobina contém 8 hélices alfa compostas de porções polipeptídicas repetidas que são unidas por segmentos curtos de ordem aperiódica.

A estrutura terciária consiste na conformação tridimensional com atividade biológica. As características mais importantes dessa estrutura são as dobras. Estrutura quaternária refere-se à montagem de duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas e ligadas por meio de ligações ou interações não covalentes.

A mioglobina possui uma estrutura muito compacta, com resíduos hidrofóbicos direcionados para dentro e resíduos hidrofílicos ou polares direcionados para fora. Os resíduos apolares internos são formados por leucina, valina, metionina e fenilalanina. Os únicos resíduos polares internos são duas histidinas que têm funções no centro ativo.

O grupo protético heme está localizado em uma fenda na parte interna apolar da cadeia polipeptídica da mioglobina. Este grupo contém ferro na forma de ferro ferroso, que se liga ao oxigênio para formar oximioglobina.

Função

A função da mioglobina é ligar o oxigênio ao grupo heme de sua estrutura e formar uma reserva de oxigênio para a função muscular. Na medida em que o oxigênio está preso na estrutura da mioglobina no citoplasma da célula muscular, sua pressão intracelular, determinada pelo oxigênio livre, permanece baixa.

Baixa pressão intracelular de oxigênio mantém o gradiente para a entrada de oxigênio na célula. Isso favorece a passagem de oxigênio da corrente sanguínea para a célula muscular. Quando a mioglobina satura, o oxigênio intracelular aumenta, o que diminui gradualmente o gradiente e, portanto, diminui a transferência.

A curva de ligação oxigênio-mioglobina é hiperbólica. Nas porções iniciais da curva, pequenas mudanças na pressão parcial do oxigênio produzem grandes mudanças na saturação da mioglobina com o oxigênio.

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Então, à medida que a pressão parcial de oxigênio aumenta, a saturação continua a aumentar, mas mais lentamente, ou seja, é necessário um aumento muito maior na pressão parcial de oxigênio para aumentar a saturação da mioglobina e progressivamente a curva achatada.

Existe uma variável que mede a afinidade da curva chamada P50, que representa a pressão parcial de oxigênio necessária para saturar em 50% a mioglobina contida em uma solução. Assim, se P50 aumenta, diz-se que a mioglobina tem menos afinidade e, se P50 diminui, é dito que a mioglobina tem maior afinidade pelo oxigênio.

Quando as curvas de ligação do oxigênio com mioglobina e hemoglobina são examinadas, observa-se que, para qualquer pressão parcial de oxigênio examinada, a mioglobina satura mais que a hemoglobina, indicando que a mioglobina tem uma afinidade maior por oxigênio do que hemoglobina.

Tipos de fibras musculares e mioglobina

Os músculos esqueléticos têm diferentes tipos de fibras musculares em sua composição, alguns chamados de contração lenta e outros chamados de contração rápida. As fibras de contração rápida são estrutural e metabolicamente adaptadas para contrair-se rápida, vigorosamente e anaerobicamente.

As fibras de contração lenta são adaptadas para contrações mais lentas, mas mais longas, típicas dos exercícios aeróbicos de resistência. Uma das diferenças estruturais dessas fibras é a concentração de mioglobina, que lhes dá o nome de fibras brancas e vermelhas.

As fibras vermelhas têm um alto teor de mioglobina, o que lhes confere a cor vermelha, mas também lhes permite manter grandes quantidades de oxigênio, essencial para sua função.

Valores normais

Os valores sanguíneos normais para homens são de 19 a 92 µg / le para mulheres de 12 a 76 µg / l; no entanto, existem diferenças nos valores nos diferentes laboratórios.

Esses valores aumentam quando a destruição muscular ocorre como ocorre na rabdomiólise do músculo esquelético, em queimaduras extensas, choques elétricos ou em necrose muscular extensa devido à oclusão arterial, no infarto do miocárdio e em algumas miopatias.

Sob essas condições, a mioglobina aparece na urina e confere uma cor característica.

Referências

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