Mioglobina: estrutura, função, valores normais

Mioglobina: estrutura, função, valores normais

A mioglobina é uma proteína globular intracelular encontrada no citosol das células musculares esqueléticas e cardíacas. Sua principal função é criar uma reserva de oxigênio e promover o transporte intracelular de oxigênio.

John Kendrew e Max Perutz receberam o Prêmio Nobel de Química em 1962 por seus estudos sobre proteínas globulares. Esses autores elucidaram a estrutura tridimensional da mioglobina e da hemoglobina, respectivamente. Historicamente, a mioglobina foi uma das primeiras proteínas a partir da qual a estrutura tridimensional foi determinada.

As proteínas globulares são moléculas compactas com formato esférico; eles são solúveis no citosol ou na porção lipídica das membranas celulares. Eles são responsáveis ​​pelas principais ações biológicas, em oposição às proteínas fibrosas, cujas principais funções são estruturais.

A mioglobina torna a carne fresca vermelha. Isso ocorre quando a mioglobina é oxigenada como oximioglobina e o ferro que a compõe está na forma de ferro ferroso: Mb-Fe2 + O2.

Quando a carne é exposta ao meio ambiente, o ferro ferroso instável oxida e se torna férrico e, nessas condições, a coloração muda para tons marrons devido à formação de metamioglobina (Mb-Fe3 + + O2 ● -).

Os níveis de mioglobina no sangue são geralmente muito pequenos, da ordem de microgramas por litro (μg / L). Esses níveis aumentam quando a destruição muscular ocorre como na rabdomiólise do músculo esquelético ou no ataque cardíaco com destruição do tecido e em algumas miopatias.

Sua presença na urina é observada sob certas condições nas quais os danos nos tecidos são muito importantes. Seu valor diagnóstico precoce para ataque cardíaco é discutível.

Estrutura da mioglobina

A mioglobina tem um peso molecular de quase 18 kDa, incluindo o grupo heme. É composto por quatro segmentos helicoidais unidos por “curvas fechadas”. Essas hélices de mioglobina são compactadas e mantêm sua integridade estrutural mesmo quando o grupo heme é removido.

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A estrutura das proteínas globulares, assim como todas as proteínas celulares, é hierárquica; portanto, a estrutura da mioglobina também é hierárquica. O primeiro nível é a estrutura primária formada pela sequência linear de aminoácidos e a mioglobina é composta por uma cadeia de 153 aminoácidos.

A estrutura secundária da mioglobina consiste na conformação das hélices alfa. A mioglobina contém 8 hélices alfa compostas de porções polipeptídicas repetidas que são unidas por segmentos curtos de ordem aperiódica.

A estrutura terciária consiste na conformação tridimensional com atividade biológica. As características mais importantes dessa estrutura são as dobras. Estrutura quaternária refere-se à montagem de duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas e ligadas por meio de ligações ou interações não covalentes.

A mioglobina possui uma estrutura muito compacta, com resíduos hidrofóbicos direcionados para dentro e resíduos hidrofílicos ou polares direcionados para fora. Os resíduos apolares internos são formados por leucina, valina, metionina e fenilalanina. Os únicos resíduos polares internos são duas histidinas que têm funções no centro ativo.

O grupo protético heme está localizado em uma fenda na parte interna apolar da cadeia polipeptídica da mioglobina. Este grupo contém ferro na forma de ferro ferroso, que se liga ao oxigênio para formar oximioglobina.

Função

A função da mioglobina é ligar o oxigênio ao grupo heme de sua estrutura e formar uma reserva de oxigênio para a função muscular. Na medida em que o oxigênio está preso na estrutura da mioglobina no citoplasma da célula muscular, sua pressão intracelular, determinada pelo oxigênio livre, permanece baixa.

Baixa pressão intracelular de oxigênio mantém o gradiente para a entrada de oxigênio na célula. Isso favorece a passagem de oxigênio da corrente sanguínea para a célula muscular. Quando a mioglobina satura, o oxigênio intracelular aumenta, o que diminui gradualmente o gradiente e, portanto, diminui a transferência.

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A curva de ligação oxigênio-mioglobina é hiperbólica. Nas porções iniciais da curva, pequenas mudanças na pressão parcial do oxigênio produzem grandes mudanças na saturação da mioglobina com o oxigênio.

Então, à medida que a pressão parcial de oxigênio aumenta, a saturação continua a aumentar, mas mais lentamente, ou seja, é necessário um aumento muito maior na pressão parcial de oxigênio para aumentar a saturação da mioglobina e progressivamente a curva achatada.

Existe uma variável que mede a afinidade da curva chamada P50, que representa a pressão parcial de oxigênio necessária para saturar em 50% a mioglobina contida em uma solução. Assim, se P50 aumenta, diz-se que a mioglobina tem menos afinidade e, se P50 diminui, é dito que a mioglobina tem maior afinidade pelo oxigênio.

Quando as curvas de ligação do oxigênio com mioglobina e hemoglobina são examinadas, observa-se que, para qualquer pressão parcial de oxigênio examinada, a mioglobina satura mais que a hemoglobina, indicando que a mioglobina tem uma afinidade maior por oxigênio do que hemoglobina.

Tipos de fibras musculares e mioglobina

Os músculos esqueléticos têm diferentes tipos de fibras musculares em sua composição, alguns chamados de contração lenta e outros chamados de contração rápida. As fibras de contração rápida são estrutural e metabolicamente adaptadas para contrair-se rápida, vigorosamente e anaerobicamente.

As fibras de contração lenta são adaptadas para contrações mais lentas, mas mais longas, típicas dos exercícios aeróbicos de resistência. Uma das diferenças estruturais dessas fibras é a concentração de mioglobina, que lhes dá o nome de fibras brancas e vermelhas.

As fibras vermelhas têm um alto teor de mioglobina, o que lhes confere a cor vermelha, mas também lhes permite manter grandes quantidades de oxigênio, essencial para sua função.

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Valores normais

Os valores sanguíneos normais para homens são de 19 a 92 µg / le para mulheres de 12 a 76 µg / l; no entanto, existem diferenças nos valores nos diferentes laboratórios.

Esses valores aumentam quando a destruição muscular ocorre como ocorre na rabdomiólise do músculo esquelético, em queimaduras extensas, choques elétricos ou em necrose muscular extensa devido à oclusão arterial, no infarto do miocárdio e em algumas miopatias.

Sob essas condições, a mioglobina aparece na urina e confere uma cor característica.

Referências

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