Glicose oxidase: características, estrutura, funções

A glucose-oxidase , também conhecido como β-D-glicose: oxigénio 1-oxidorredutase, glicose-1-oxidase ou simplesmente a glucose oxidase está enzima responsável pela oxidação de β-D-glucose uma oxidorredutase produzir gluconolactona e D- peróxido de hidrogênio.

Foi descoberto no final da década de 1920 em extratos do fungo Aspergillus niger . Sua presença foi comprovada em fungos e insetos, onde a produção permanente de peróxido de hidrogênio, devido à sua ação catalítica, tem importantes funções na defesa contra fungos e bactérias patogênicas.

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Diagrama da estrutura da enzima Glucose Oxidase (Arcadian Source, via Wikimedia Commons)

Atualmente, a glicose oxidase foi purificada de várias fontes fúngicas, principalmente dos gêneros Aspergillus e Penicillium . Embora possa usar outros substratos, é bastante seletivo para a oxidação da β-D-glicose.

Possui múltiplas utilidades em contextos industriais e comerciais, devido ao seu baixo custo de produção e grande estabilidade.

Nesse sentido, essa enzima é utilizada tanto na indústria de alimentos quanto em cosmetologia, no diagnóstico farmacêutico e clínico, não apenas como aditivo, mas também como biossensor e / ou reagente analítico de diferentes soluções e fluidos corporais.

Caracteristicas

A glicose oxidase é uma flavoproteína globular que utiliza oxigênio molecular como aceitador de elétrons para produzir, a partir de glicose, D-glucono-δ-lactona e peróxido de hidrogênio.

Em um sistema celular, o peróxido de hidrogênio produzido pode ser consumido pela enzima catalase para produzir oxigênio e água. Por sua vez, em alguns organismos, a D-gluconolactona é hidrolisada em ácido glucônico, que pode desempenhar diferentes funções.

As enzimas glicose oxidases descritas até agora são capazes de oxidar monossacarídeos e outras classes de compostos, no entanto, e como discutido anteriormente, são bastante específicas para o anômero β da D-glicose.

Eles trabalham em faixas de pH ácido, de 3,5 a 6,5 ​​e, dependendo do microorganismo, essa faixa pode variar consideravelmente. Além disso, a glicose oxidase fúngica é um dos três tipos de proteínas ligadas aos ortofosfatos.

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Como outros catalisadores biológicos, essas enzimas podem ser inibidas por diferentes moléculas, incluindo íons prata, cobre e mercúrio, hidrazina e hidroxilamina, fenil-hidrazina, bissulfato de sódio, entre outras.

Estrutura

A glicose oxidase é uma proteína dimérica com dois monômeros idênticos de 80 kDa cada, codificados pelo mesmo gene, covalentemente ligados por duas pontes dissulfeto e cujo dinamismo está envolvido no mecanismo catalítico da enzima.

Dependendo do organismo, o peso molecular médio do homodímero varia entre 130 e 175 kDa e um nucleotídeo de flavina adenina (FAD) é anexado a cada monômero, que é uma coenzima que funciona como transportador de elétrons durante a catálise. .

Estrutura do monômero

A análise dos monômeros das diferentes glicoses oxidases encontradas na natureza revela que estas são divididas em duas regiões ou domínios distintos: um que se liga ao FAD e outro que se liga à glicose.

O domínio de ligação ao FAD é composto por folhas dobradas em β, enquanto o domínio de ligação à glicose consiste em 4 hélices alfa, que suportam várias folhas dobradas em β antiparalelas.

Glicosilação

Os primeiros estudos realizados a partir da enzima A. niger estabelecem que esta proteína possui 20% de seu peso fresco composto de amino-açúcares e que outros 16-19% correspondem a carboidratos, dos quais mais de 80% são resíduos de manose ligado à proteína por ligações N- ou O- glicosídicas.

Embora esses carboidratos não sejam essenciais para a catálise, há relatos que indicam que a eliminação ou remoção desses resíduos açucarados diminui a estabilidade estrutural da proteína. Isso pode ser devido à solubilidade e resistência às proteases que essa “camada” de carboidratos fornece.

Funções

Em fungos e insetos, como observado, a glicose oxidase desempenha uma função de defesa essencial contra fungos e bactérias patogênicas, mantendo uma fonte constante de estresse oxidativo através da produção permanente de peróxido de hidrogênio.

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Falar sobre outras funções gerais da enzima glicose oxidase não é tão simples, pois possui utilidades muito particulares nos diferentes organismos que a expressam. Nas abelhas, por exemplo, sua secreção das glândulas hipofaríngeas para a saliva contribui para a preservação do mel.

Em outros insetos, dependendo da fase do ciclo de vida, atua na desinfecção de alimentos ingeridos e na supressão de sistemas de defesa de plantas (quando se trata de insetos fitófagos, por exemplo).

Para muitos fungos, esta é uma enzima crucial para a formação de peróxido de hidrogênio que promove a degradação da lignina. Por sua vez, para outro tipo de fungo, é apenas um sistema de defesa antibacteriano e antifúngico.

Funções na indústria

No campo industrial, a glicose oxidase tem sido explorada de várias maneiras, entre as quais você pode especificar:

– Como aditivo durante o processamento de alimentos, onde atua como antioxidante, conservante e estabilizador de produtos alimentícios.

– Na preservação de laticínios, onde atua como agente antimicrobiano.

– É usado durante a produção de ovo em pó para a eliminação de glicose e produção de peróxido de hidrogênio que impede o crescimento de microrganismos.

– Também tem utilidade na produção de vinhos com baixo teor alcoólico. Isto é devido à sua capacidade de consumir a glicose presente nos sucos utilizados na fermentação .

– O ácido glucônico, um dos produtos secundários da reação catalisada pela glicose oxidase, também é explorado para manchas têxteis, limpeza de superfícies metálicas, como aditivo alimentar, como aditivo em detergentes e até em medicamentos e cosméticos.

Sensores de glicose

Existem vários testes para censurar a concentração de glicose em diferentes condições, baseadas na imobilização da enzima glicose oxidase em um determinado suporte.

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Três tipos de testes foram projetados na indústria que usam essa enzima como biossensor e as diferenças entre elas estão relacionadas ao sistema de detecção de glicose e / ou consumo de oxigênio ou à produção de peróxido de hidrogênio.

Além de sua utilidade na indústria de alimentos, os biossensores de glicose são explorados para determinar a quantidade de glicose nos fluidos corporais, como sangue e urina. Geralmente, são estudos de rotina para a detecção de condições patológicas e outras condições fisiológicas.

Referências

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  2. Haouz, A., Twist, C., Zentz, C., Tauc, P. e Alpert, B. (1998). Propriedades dinâmicas e estruturais da enzima glicose oxidase. Eur Biophys , 27 , 19–25.
  3. Raba, J. & Mottola, HA (1995). Oxidase de glicose como reagente analítico. Revisões críticas em química analítica , 25 (1), 1–42.
  4. Wilson, R. & Turner, A. (1992). Glicose Oxidase: uma enzima ideal. Biosensores e Bioeletrônica , 7 , 165-185.
  5. Wong, CM, Wong, KH e Chen, XD (2008). Glicose oxidase: ocorrência natural, função, propriedades e aplicações industriais. Appl Microbiol Biotechnol , 75 , 927-938.

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