As imunoglobulinas são proteínas produzidas pelo sistema imunológico que desempenham um papel fundamental na defesa do organismo contra agentes patogênicos, como vírus, bactérias e parasitas. Essas proteínas possuem uma estrutura complexa e são classificadas em diferentes tipos, cada um com funções específicas na resposta imune. Neste contexto, este texto abordará a estrutura das imunoglobulinas, os diferentes tipos existentes e suas respectivas funções no sistema imunológico.
Conheça os diferentes tipos de imunoglobulinas e suas respectivas funções no organismo humano.
As imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta à presença de antígenos no corpo. Elas desempenham um papel fundamental na defesa do organismo contra agentes infecciosos, como bactérias, vírus e parasitas.
Existem cinco principais classes de imunoglobulinas: igG, igM, igA, igE e igD. Cada uma dessas classes tem funções específicas no combate às infecções e na regulação do sistema imunológico.
A igG é a classe mais abundante de anticorpos no organismo humano e desempenha um papel importante na imunidade adquirida, conferindo proteção a longo prazo contra patógenos. A igM, por sua vez, é o primeiro anticorpo a ser produzido em resposta a uma infecção e é importante na imunidade inata.
A igA é encontrada em secreções mucosas, como saliva, lágrimas e leite materno, onde desempenha um papel crucial na proteção das mucosas contra infecções. A igE está envolvida em reações alérgicas e na defesa contra parasitas, enquanto a igD tem funções menos conhecidas, atuando principalmente na ativação de outras células do sistema imunológico.
Em resumo, as imunoglobulinas desempenham um papel vital na defesa do organismo contra infecções e na regulação do sistema imunológico. Cada classe de anticorpos tem funções específicas e complementares, garantindo uma resposta eficaz do sistema imunológico às ameaças externas.
Estrutura da imunoglobulina: como é formada essa proteína de defesa do sistema imunológico?
As imunoglobulinas são proteínas fundamentais para o funcionamento do sistema imunológico, sendo responsáveis pela defesa do organismo contra agentes invasores. Essas proteínas são formadas por unidades estruturais chamadas de anticorpos, que têm como principal função reconhecer e neutralizar antígenos, como bactérias, vírus e toxinas.
A estrutura da imunoglobulina é composta por quatro cadeias de aminoácidos, divididas em duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. Cada cadeia possui uma região variável, responsável pelo reconhecimento do antígeno, e uma região constante, que determina a função do anticorpo. Além disso, as imunoglobulinas apresentam regiões de ligação ao antígeno, que se encaixam de forma específica com o antígeno correspondente.
Essa estrutura em forma de Y das imunoglobulinas permite que elas sejam altamente específicas na identificação e neutralização de agentes invasores. Além disso, as diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas apresentam variações em suas regiões constantes, conferindo a cada uma funções específicas no combate às infecções.
Em resumo, a estrutura da imunoglobulina é fundamental para a sua eficácia como proteína de defesa do sistema imunológico. A capacidade de reconhecimento e neutralização de antígenos conferem às imunoglobulinas um papel crucial na proteção do organismo contra doenças e infecções.
Conheça os tipos de Imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM e suas funções.
As imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas produzidas pelo sistema imunológico para combater agentes invasores, como vírus e bactérias. Existem cinco tipos principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com funções específicas no combate às infecções.
IgA: A imunoglobulina IgA é encontrada em áreas mucosas, como o trato gastrointestinal e respiratório, ajudando a prevenir a entrada de patógenos no organismo. Ela também está presente no leite materno, oferecendo proteção ao bebê.
IgD: A função da IgD não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela esteja envolvida na ativação de células B do sistema imunológico.
IgE: A IgE é responsável por desencadear respostas alérgicas no organismo, ligando-se a células envolvidas na liberação de histamina e outros mediadores da inflamação.
IgG: A imunoglobulina IgG é a mais abundante no organismo e desempenha um papel crucial na proteção contra infecções bacterianas e virais. Ela também é transmitida da mãe para o feto durante a gestação, oferecendo imunidade temporária ao recém-nascido.
IgM: A IgM é a primeira imunoglobulina produzida em resposta a uma infecção, atuando como um sinalizador para o sistema imunológico combater o agente invasor.
Em resumo, as diferentes imunoglobulinas desempenham papéis essenciais na defesa do organismo contra agentes patogênicos, cada uma com funções específicas para garantir a eficácia do sistema imunológico.
Conheça a composição da estrutura de um anticorpo e sua importância no sistema imunológico.
As imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, desempenham um papel fundamental no sistema imunológico, atuando na defesa do organismo contra agentes patogênicos. Para entender sua importância, é essencial conhecer a composição da estrutura de um anticorpo.
Os anticorpos são proteínas complexas formadas por quatro cadeias de aminoácidos: duas cadeias pesadas e duas cadeias leves. Cada cadeia contém regiões variáveis e constantes, sendo as regiões variáveis responsáveis pelo reconhecimento e ligação com antígenos específicos.
A região variável dos anticorpos é altamente diversificada, possibilitando o reconhecimento de uma ampla gama de antígenos. Essa diversidade é gerada por um processo conhecido como recombinação genética, que ocorre durante o desenvolvimento das células B no sistema imunológico.
Além das regiões variáveis, os anticorpos também possuem regiões constantes, que determinam suas funções efetoras, como a ativação do sistema complemento, a opsonização de antígenos para facilitar sua fagocitose e a ativação de células fagocíticas.
Os anticorpos podem ser classificados em cinco classes principais, conhecidas como isótipos: IgM, IgG, IgA, IgE e IgD. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imunológico, contribuindo para a proteção do organismo contra diferentes tipos de patógenos.
Em resumo, a estrutura dos anticorpos é essencial para sua função no sistema imunológico, permitindo o reconhecimento e a neutralização de antígenos invasores. A diversidade e especificidade dos anticorpos garantem uma resposta imune eficaz e adaptativa, contribuindo para a defesa do organismo contra doenças e infecções.
Imunoglobulinas: Estrutura, Tipos e Funções
As imunoglobulinas são moléculas produzidas as células B e células de plasma, que cooperam com a defesa do organismo. Eles consistem em uma biomolécula de glicoproteína pertencente ao sistema imunológico. Eles são uma das proteínas mais abundantes no soro sanguíneo, depois da albumina.
Anticorpo é outro nome que as imunoglobulinas recebem e são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro sanguíneo que os contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo de sua apresentação ser como monômero ou polimerização.
A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra “Y”. Existem cinco tipos de imunoglobulinas que apresentam diferenças morfológicas, funcionais e de localização no corpo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão na forma, mas em termos de sua composição; Cada tipo tem um objetivo específico.
A resposta imune promovida pelas imunoglobulinas é muito específica e é um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao organismo, como uma bactéria. A função da imunoglobulina será ligar-se ao elemento estranho e eliminá-lo.
Imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes no sangue e na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes dentro do sistema de defesa do corpo humano.
Estrutura
A estrutura dos anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, os oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.
Como qualquer proteína, as imunoglobulinas têm uma estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, determinando sua aparência típica.
De acordo com o número de aminoácidos que eles apresentam, as imunoglobulinas têm dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos em sua estrutura, cada uma das cadeias possui uma região variável e uma região constante.
Correntes pesadas
As cadeias pesadas de imunoglobulinas correspondem a unidades polipeptídicas que consistem em sequências de 440 aminoácidos.
Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas e cada uma delas possui uma região variável e uma região constante. A região constante possui 330 aminoácidos e a variável 110 aminoácidos sequenciados.
A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Eles são um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.
Os tipos de cadeia pesada são identificados pelas letras gregas γ, μ, α, ε, δ para imunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.
A região constante das cadeias pesadas ε e μ é formada por quatro domínios, enquanto os correspondentes a α, γ, δ possuem três. Então, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum às imunoglobulinas do mesmo tipo.
A região variável da cadeia pesada é formada por um único domínio de imunoglobulina. Essa região possui uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente dependendo da especificidade do anticorpo para um antígeno.
Na estrutura das cadeias pesadas, pode-se observar uma angulação ou flexão – denominada dobradiça – que representa a área flexível da cadeia.
Cadeias leves
As cadeias leves de imunoglobulinas são polipeptídeos que consistem em cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve em humanos: kappa (κ) e lambda (λ), este último com quatro subtipos. Os domínios constante e variável têm sequências de 110 aminoácidos cada.
Um anticorpo pode ter duas cadeias leves κ (κκ) ou um par de cadeias λ (λλ), mas não é possível possuir um de cada tipo ao mesmo tempo.
Segmentos Fc e Fab
Uma vez que cada imunoglobulina tem uma forma de “Y”, pode ser dividida em dois segmentos. O segmento “inferior”, a base, é chamado de fração cristalizável ou Fc; enquanto os braços do “Y” formam o Fab, ou fração que liga o antígeno. Cada uma dessas seções estruturais da imunoglobulina desempenha um papel diferente.
Segmento Fc
O segmento Fc tem dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.
Fc pode se ligar a proteínas ou a um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou células ativadas, induzindo assim a resposta imune específica que eliminará o antígeno. Fc corresponde à extremidade carboxila da imunoglobulina.
Segmento Fab
A fração Fab ou segmento de um anticorpo contém os domínios variáveis em suas extremidades, além dos domínios constantes das cadeias pesada e leve.
O domínio constante da cadeia pesada é continuado com os domínios do segmento Fc formando a dobradiça. Corresponde ao extremo amino-terminal da imunoglobulina.
A importância do segmento Fab é que ele permite a ligação com antígenos, substâncias estranhas e substâncias potencialmente prejudiciais.
Os domínios variáveis de cada imunoglobulina garantem sua especificidade para um determinado antígeno; Esse recurso ainda permite seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.
Tipos
As imunoglobulinas conhecidas até o momento possuem uma cadeia pesada específica constante para cada uma delas e a diferença das demais.
Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.
Imunoglobulina G (IgG)
A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Possui uma cadeia gama pesada e é apresentada na forma unimolecular ou monomérica.
A IgG é a mais abundante no soro sanguíneo e no espaço tecidual. Alterações mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.
A imunoglobulina G possui uma sequência de 330 aminoácidos em seu segmento Fc e um peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.
Imunoglobulina M (IgM)
A imunoglobulina M é um pentâmero cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, aproximadamente 900.000.
A sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração Fc. É encontrado predominantemente no soro sanguíneo, representando 10 a 12% das imunoglobulinas. A IgM possui apenas um subtipo.
Imunoglobulina A (IgA)
Corresponde ao tipo de cadeia pesada α e representa 15% do total de imunoglobulinas. A IgA é encontrada no sangue e nas secreções, mesmo no leite materno, apresentando-se na forma de monômero ou dímero. O peso molecular desta imunoglobulina é de 320.000 e possui dois subtipos: IgA1 e IgA2.
Imunoglobulina E (IgE)
A imunoglobulina E consiste no tipo de cadeia pesada ε e é muito escassa no soro, cerca de 0,002%.
A IgE tem um peso molecular de 200.000 e está presente como monômero principalmente no soro, muco nasal e saliva. Também é comum encontrar essa imunoglobulina em basófilos e mastócitos.
Imunoglobulina D (IgD)
A variedade da cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0,2% do total de imunoglobulinas. A IgD tem um peso molecular de 180.000 e está estruturada como um monômero.
Está relacionado aos linfócitos B, ligados à superfície destes. No entanto, a função da IgD não é clara.
Alteração de tipo
As imunoglobulinas podem sofrer uma mudança estrutural de tipo, devido à necessidade de defesa contra um antígeno.
Essa alteração se deve à função dos linfócitos B em produzir anticorpos através da propriedade da imunidade adaptativa. A mudança estrutural ocorre na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.
Uma mudança de tipo ou classe pode fazer com que uma IgM passe para IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou interleucinas IL-4 e IL-5.
Funções
O papel das imunoglobulinas no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.
As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; isto é, são substâncias secretadas pelas células para proteção contra patógenos ou agentes nocivos.
Eles fornecem um meio eficaz de defesa, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valor como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas dentro da imunidade:
Funções gerais
Anticorpos ou imunoglobulinas cumprem funções independentes e ativando respostas efetoras e secretórias mediadas pelas células.
Ligação antígeno-anticorpo
As imunoglobulinas têm a função de ligar agentes antigênicos específica e seletivamente.
A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imune que pode interromper a ação do antígeno. Cada anticorpo pode se ligar a dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.
Funções efetoras
Na maioria das vezes o complexo antígeno-anticorpo serve como um começo para ativar respostas celulares específicas ou iniciar uma sequência de eventos que determinam a remoção do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a ligação celular e a ativação do complemento.
A ligação celular depende da presença de receptores específicos para o segmento Fc da imunoglobulina, uma vez que se liga ao antígeno.
Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem os mecanismos para a eliminação do antígeno.
A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que envolve o início de uma sequência, portanto o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam antígenos.
Funções específicas
Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:
Imunoglobulina G
– A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.
– IgG ativa mecanismos como complemento e fagocitose.
– A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.
– O único anticorpo que a mãe pode transferir para os filhos durante a gravidez é a IgG.
Imunoglobulina M
– IgM é o anticorpo de resposta rápida a agentes nocivos e infecciosos, pois fornece ação imediata até ser substituído por IgG.
– Este anticorpo ativa respostas celulares incorporadas na membrana linfocitária e respostas humorais como complemento.
– É a primeira imunoglobulina que sintetiza o ser humano.
Imunoglobulina A
– Atua como barreira de defesa contra patógenos, estando localizado nas superfícies das membranas mucosas.
– Está presente na mucosa respiratória, trato digestivo, trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.
– Embora sua ativação do complemento seja baixa, ela pode estar associada a lisozimas para eliminar bactérias.
– A presença de imunoglobulina D no leite materno e no colostro permite que um recém-nascido o adquira durante a amamentação.
Imunoglobulina E
– A imunoglobulina E fornece um forte mecanismo de defesa contra antígenos produtores de alergias.
– A interação entre IgE e um alérgeno causará o aparecimento de substâncias inflamatórias responsáveis por sintomas alérgicos, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.
– A IgE também pode ser acoplada à superfície dos parasitas através do seu segmento Fc, produzindo uma reação que os leva à morte.
Imunoglobulina D
– A estrutura monomérica da IgD está ligada aos linfócitos B que não interagiram com os antígenos e, portanto, desempenham o papel de receptores.
– A função IgD não é clara.
Referências
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- Wikipedia (sf). Anticorpo Recuperado de en.wikipedia.org
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