Imunoglobulinas: Estrutura, Tipos e Funções

As imunoglobulinas são moléculas produzidas as células B e células de plasma, que cooperam com a defesa do organismo. Eles consistem em uma biomolécula de glicoproteína pertencente ao sistema imunológico. Eles são uma das proteínas mais abundantes no soro sanguíneo, depois da albumina.

Anticorpo é outro nome que as imunoglobulinas recebem e são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro sanguíneo que os contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo de sua apresentação ser como monômero ou polimerização.

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A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra “Y”. Existem cinco tipos de imunoglobulinas que apresentam diferenças morfológicas, funcionais e de localização no corpo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão na forma, mas em termos de sua composição; Cada tipo tem um objetivo específico.

A resposta imune promovida pelas imunoglobulinas é muito específica e é um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao organismo, como uma bactéria. A função da imunoglobulina será ligar-se ao elemento estranho e eliminá-lo.

Imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes no sangue e na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes dentro do sistema de defesa do corpo humano.

Estrutura

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A estrutura dos anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, os oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.

Como qualquer proteína, as imunoglobulinas têm uma estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, determinando sua aparência típica.

De acordo com o número de aminoácidos que eles apresentam, as imunoglobulinas têm dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos em sua estrutura, cada uma das cadeias possui uma região variável e uma região constante.

Correntes pesadas

As cadeias pesadas de imunoglobulinas correspondem a unidades polipeptídicas que consistem em sequências de 440 aminoácidos.

Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas e cada uma delas possui uma região variável e uma região constante. A região constante possui 330 aminoácidos e a variável 110 aminoácidos sequenciados.

A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Eles são um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.

Os tipos de cadeia pesada são identificados pelas letras gregas γ, μ, α, ε, δ para imunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.

A região constante das cadeias pesadas ε e μ é formada por quatro domínios, enquanto os correspondentes a α, γ, δ possuem três. Então, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum às imunoglobulinas do mesmo tipo.

A região variável da cadeia pesada é formada por um único domínio de imunoglobulina. Essa região possui uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente dependendo da especificidade do anticorpo para um antígeno.

Na estrutura das cadeias pesadas, pode-se observar uma angulação ou flexão – denominada dobradiça – que representa a área flexível da cadeia.

Cadeias leves

As cadeias leves de imunoglobulinas são polipeptídeos que consistem em cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve em humanos: kappa (κ) e lambda (λ), este último com quatro subtipos. Os domínios constante e variável têm sequências de 110 aminoácidos cada.

Um anticorpo pode ter duas cadeias leves κ (κκ) ou um par de cadeias λ (λλ), mas não é possível possuir um de cada tipo ao mesmo tempo.

Segmentos Fc e Fab

Uma vez que cada imunoglobulina tem uma forma de “Y”, pode ser dividida em dois segmentos. O segmento “inferior”, a base, é chamado de fração cristalizável ou Fc; enquanto os braços do “Y” formam o Fab, ou fração que liga o antígeno. Cada uma dessas seções estruturais da imunoglobulina desempenha um papel diferente.

Segmento Fc

O segmento Fc tem dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.

Fc pode se ligar a proteínas ou a um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou células ativadas, induzindo assim a resposta imune específica que eliminará o antígeno. Fc corresponde à extremidade carboxila da imunoglobulina.

Segmento Fab

A fração Fab ou segmento de um anticorpo contém os domínios variáveis ​​em suas extremidades, além dos domínios constantes das cadeias pesada e leve.

O domínio constante da cadeia pesada é continuado com os domínios do segmento Fc formando a dobradiça. Corresponde ao extremo amino-terminal da imunoglobulina.

A importância do segmento Fab é que ele permite a ligação com antígenos, substâncias estranhas e substâncias potencialmente prejudiciais.

Os domínios variáveis ​​de cada imunoglobulina garantem sua especificidade para um determinado antígeno; Esse recurso ainda permite seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.

Tipos

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Por Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], via Wikimedia Commons

As imunoglobulinas conhecidas até o momento possuem uma cadeia pesada específica constante para cada uma delas e a diferença das demais.

Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.

Imunoglobulina G (IgG)

A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Possui uma cadeia gama pesada e é apresentada na forma unimolecular ou monomérica.

A IgG é a mais abundante no soro sanguíneo e no espaço tecidual. Alterações mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.

A imunoglobulina G possui uma sequência de 330 aminoácidos em seu segmento Fc e um peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.

Imunoglobulina M (IgM)

A imunoglobulina M é um pentâmero cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, aproximadamente 900.000.

A sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração Fc. É encontrado predominantemente no soro sanguíneo, representando 10 a 12% das imunoglobulinas. A IgM possui apenas um subtipo.

Imunoglobulina A (IgA)

Corresponde ao tipo de cadeia pesada α e representa 15% do total de imunoglobulinas. A IgA é encontrada no sangue e nas secreções, mesmo no leite materno, apresentando-se na forma de monômero ou dímero. O peso molecular desta imunoglobulina é de 320.000 e possui dois subtipos: IgA1 e IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

A imunoglobulina E consiste no tipo de cadeia pesada ε e é muito escassa no soro, cerca de 0,002%.

A IgE tem um peso molecular de 200.000 e está presente como monômero principalmente no soro, muco nasal e saliva. Também é comum encontrar essa imunoglobulina em basófilos e mastócitos.

Imunoglobulina D (IgD)

A variedade da cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0,2% do total de imunoglobulinas. A IgD tem um peso molecular de 180.000 e está estruturada como um monômero.

Está relacionado aos linfócitos B, ligados à superfície destes. No entanto, a função da IgD não é clara.

Alteração de tipo

As imunoglobulinas podem sofrer uma mudança estrutural de tipo, devido à necessidade de defesa contra um antígeno.

Essa alteração se deve à função dos linfócitos B em produzir anticorpos através da propriedade da imunidade adaptativa. A mudança estrutural ocorre na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.

Uma mudança de tipo ou classe pode fazer com que uma IgM passe para IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou interleucinas IL-4 e IL-5.

Funções

O papel das imunoglobulinas no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.

As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; isto é, são substâncias secretadas pelas células para proteção contra patógenos ou agentes nocivos.

Eles fornecem um meio eficaz de defesa, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valor como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas dentro da imunidade:

Funções gerais

Anticorpos ou imunoglobulinas cumprem funções independentes e ativando respostas efetoras e secretórias mediadas pelas células.

Ligação antígeno-anticorpo

As imunoglobulinas têm a função de ligar agentes antigênicos específica e seletivamente.

A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imune que pode interromper a ação do antígeno. Cada anticorpo pode se ligar a dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.

Funções efetoras

Na maioria das vezes o complexo antígeno-anticorpo serve como um começo para ativar respostas celulares específicas ou iniciar uma sequência de eventos que determinam a remoção do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a ligação celular e a ativação do complemento.

A ligação celular depende da presença de receptores específicos para o segmento Fc da imunoglobulina, uma vez que se liga ao antígeno.

Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem os mecanismos para a eliminação do antígeno.

A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que envolve o início de uma sequência, portanto o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam antígenos.

Funções específicas

Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:

Imunoglobulina G

– A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.

– IgG ativa mecanismos como complemento e fagocitose.

– A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.

– O único anticorpo que a mãe pode transferir para os filhos durante a gravidez é a IgG.

Imunoglobulina M

– IgM é o anticorpo de resposta rápida a agentes nocivos e infecciosos, pois fornece ação imediata até ser substituído por IgG.

– Este anticorpo ativa respostas celulares incorporadas na membrana linfocitária e respostas humorais como complemento.

– É a primeira imunoglobulina que sintetiza o ser humano.

Imunoglobulina A

– Atua como barreira de defesa contra patógenos, estando localizado nas superfícies das membranas mucosas.

– Está presente na mucosa respiratória, trato digestivo, trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.

– Embora sua ativação do complemento seja baixa, ela pode estar associada a lisozimas para eliminar bactérias.

– A presença de imunoglobulina D no leite materno e no colostro permite que um recém-nascido o adquira durante a amamentação.

Imunoglobulina E

– A imunoglobulina E fornece um forte mecanismo de defesa contra antígenos produtores de alergias.

– A interação entre IgE e um alérgeno causará o aparecimento de substâncias inflamatórias responsáveis ​​por sintomas alérgicos, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.

– A IgE também pode ser acoplada à superfície dos parasitas através do seu segmento Fc, produzindo uma reação que os leva à morte.

Imunoglobulina D

– A estrutura monomérica da IgD está ligada aos linfócitos B que não interagiram com os antígenos e, portanto, desempenham o papel de receptores.

– A função IgD não é clara.

Referências

  1. (sf) Definição médica de imunoglobulina. Recuperado de medicinenet.com
  2. Wikipedia (sf). Anticorpo Recuperado de en.wikipedia.org
  3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulinas Recuperado de sciencedirect.com
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  6. Buddiga, P. (2013). Anatomia do sistema imunológico. Recuperado de emedicine.medscape.com
  7. Questões de Bioquímica (2009). Imunoglobulinas: estrutura e funções. Recuperado de biochemistryquestions.wordpress.com
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