A miosina é uma proteína presente nas células musculares e desempenha um papel fundamental na contração muscular. Ela é responsável por interagir com o filamento de actina durante o processo de contração, gerando movimento e força. A estrutura da miosina é composta por uma cabeça globular e uma cauda em forma de hélice. Existem diferentes tipos de miosina, cada um com funções específicas em diferentes tecidos e processos fisiológicos. No geral, a miosina desempenha um papel crucial na movimentação celular, na divisão celular e na contração muscular, permitindo a realização de diversas atividades físicas.
Tipos de miosina: conheça as variedades e suas funções no organismo muscular.
A miosina é uma proteína essencial para o funcionamento do organismo muscular. Ela desempenha um papel fundamental na contração muscular e na movimentação das células. Existem diferentes tipos de miosina, cada um com funções específicas no corpo.
Um dos tipos mais conhecidos de miosina é a miosina II, que está presente nos músculos esqueléticos e cardíacos. Essa miosina é responsável pela contração muscular e pela geração de força. Já a miosina I é encontrada nos músculos lisos e desempenha um papel importante na regulação do tônus muscular e na movimentação de fluidos pelo corpo.
Além desses tipos principais, existem também outras variedades de miosina, cada uma com funções específicas no organismo. Por exemplo, a miosina V está envolvida no transporte de vesículas dentro das células, enquanto a miosina VI desempenha um papel na endocitose e na exocitose.
É importante ressaltar que cada tipo de miosina possui uma estrutura molecular única, o que determina suas funções específicas no organismo. Por exemplo, a miosina II possui uma região de ligação ao ATP, que é essencial para a geração de energia durante a contração muscular.
Em resumo, os diferentes tipos de miosina desempenham funções essenciais no organismo, desde a contração muscular até o transporte de moléculas dentro das células. É fundamental compreender a importância dessas proteínas para o funcionamento adequado do corpo e para a manutenção da saúde muscular.
Qual é o papel desempenhado pela proteína miosina no funcionamento muscular?
A proteína miosina desempenha um papel fundamental no funcionamento muscular. Ela é uma proteína contrátil que faz parte do complexo de actina-miosina, responsável pela contração muscular. A miosina é encontrada nas fibras musculares e é essencial para a movimentação e funcionamento adequado dos músculos.
A estrutura da miosina é composta por uma cauda longa e duas cabeças globulares. As cabeças globulares são responsáveis pela interação com a actina durante o processo de contração muscular. Quando um impulso nervoso é transmitido para o músculo, a miosina se liga à actina e forma pontes cruzadas, puxando os filamentos de actina em direção ao centro da fibra muscular.
Existem diferentes tipos de miosina, cada um com funções específicas no organismo. A miosina II, por exemplo, está presente nos músculos esqueléticos e cardíacos, enquanto a miosina I está associada às funções de transporte celular. Independentemente do tipo, a miosina desempenha um papel crucial na contração muscular e na produção de movimento.
Em resumo, a proteína miosina é essencial para o funcionamento muscular, atuando na contração das fibras musculares e na produção de movimento. Sua estrutura única e suas interações com a actina permitem que os músculos se contraiam e se movam de forma coordenada, possibilitando a realização de diversas atividades físicas.
Estrutura da actina: compreenda a organização molecular e funcional dessa proteína essencial para a célula.
A actina é uma proteína essencial para a célula, responsável por diversas funções, como a manutenção da forma celular, divisão celular e movimento celular. Sua estrutura molecular é composta por monômeros de actina que se polimerizam formando filamentos de actina. Esses filamentos podem se organizar de diferentes formas, como feixes de actina ou redes de actina, dependendo das necessidades da célula.
Os filamentos de actina são fundamentais para o movimento celular, pois interagem com a miosina, outra proteína importante para a contração muscular. A interação entre a actina e a miosina permite a contração e relaxamento dos músculos, possibilitando o movimento do corpo.
Além disso, a actina também está envolvida em processos como a endocitose, exocitose e migração celular. Sua organização molecular e funcional são fundamentais para a saúde e sobrevivência das células.
Miosina: características, estrutura, tipos e função
A miosina é uma proteína que também desempenha um papel crucial no movimento celular, atuando em conjunto com a actina. Sua estrutura é composta por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves, formando uma molécula complexa responsável pela contração muscular.
Existem diferentes tipos de miosina, cada um com funções específicas no organismo. Por exemplo, a miosina tipo II é responsável pela contração muscular, enquanto a miosina tipo V está envolvida no transporte intracelular.
A interação entre a miosina e a actina é essencial para o movimento celular, permitindo a contração dos músculos e o deslocamento de organelas dentro da célula. Sem a miosina, o funcionamento adequado das células seria comprometido.
Qual é a localização da miosina no organismo humano?
A miosina é uma proteína muscular que desempenha um papel crucial no funcionamento do organismo humano. Ela é encontrada principalmente nos músculos esqueléticos, mas também está presente em outros tipos de tecido muscular, como nos músculos cardíacos e nos músculos lisos.
A miosina é uma das proteínas mais abundantes nos músculos esqueléticos, representando cerca de 20% do total de proteínas musculares. Ela é responsável por gerar a força necessária para a contração muscular e, portanto, é essencial para a realização de movimentos voluntários, como caminhar, correr e levantar objetos.
Além disso, a miosina também desempenha um papel importante na regulação do ciclo de contração e relaxamento muscular, garantindo que os músculos funcionem de forma eficiente e coordenada. Sua localização nos músculos esqueléticos e em outros tecidos musculares é fundamental para o bom funcionamento do organismo humano.
Miosina: características, estrutura, tipos e função
A miosina é um motor molecular, proteico, capaz de mover-se em filamentos de actina no citosol. A energia que impulsiona o deslocamento da miosina vem da hidrólise do ATP. Por esse motivo, a miosina é geralmente definida como uma enzima mecânico-química.
Nos eucariotos, a miosina é uma proteína muito abundante. Existem diferentes tipos de miosina, que são codificados por uma família de genes. Em leveduras, cinco classes são distinguidas, enquanto em mamíferos dezenas foram descritas.
A miosina tem uma grande variedade de funções. A miosina I, juntamente com a actina, participa do movimento dos queratócitos.
A miosina II fornece rigidez à membrana plasmática, participa de citocinesia e contração muscular. Ambas as miosinas I e II colaboram com a migração celular. As miosinas I e V realizam o transporte de vesículas ao longo dos filamentos de actina.
Estrutura
Nas micrografias eletrônicas, a estrutura típica das isoformas de miosina tem três domínios: cabeça, pescoço e cauda. Por hidrólise com quimotripsina, obtém-se um segmento constituído por cabeça e pescoço, denominado meromiosina pesada (HMM), e um segmento de cauda, denominado meromiosina leve (LMM).
O domínio da cabeça é a extremidade do terminal N da cadeia pesada, e o domínio da cauda é a extremidade do terminal C da cadeia leve.
As classes de miosina podem ser distinguidas pelo número de cadeias polipeptídicas que a compõem e pela abundância e tipo de cadeia leve presa ao pescoço.
A miosina I possui uma cadeia polipeptídica, que forma uma cabeça e sua cauda não possui regiões alfa helicoidais. Enquanto as miosinas I e V têm duas cadeias polipeptídicas e, portanto, formam duas cabeças e uma cauda, nas quais as cadeias alfa helicoidais são enroladas para formar uma estrutura semelhante à bengala.
As miosinas I e V possuem locais de ligação à calmodulina, que regula e fixa Ca +2 , nas cadeias leves. A miosina I fixa o Ca +2 nas cadeias leves, mas diferente da calmodulina.
Caracteristicas
No nível mecânico-químico, as miosinas têm três características, a saber:
– A cabeça da miosina é o domínio motor que avança em etapas discretas: a união da cabeça da miosina com um filamento de actina, sua inclinação e subsequente separação produzem o movimento da miosina. Este processo é cíclico e depende do ATP.
– Alterações na conformação: a hidrólise de uma molécula de ATP é acoplada a cada etapa de uma molécula de miosina, através de níveis de amplificação e transmissão. Isso implica grandes alterações conformacionais da miosina.
O primeiro nível de amplificação é causado pela perda do grupo gama-fosfato do ATP, o que permite uma reorganização dos elementos estruturais no local de ligação do ATP. Essa reorganização é coordenada com alterações estruturais no local de ligação da actina.
O segundo nível de amplificação envolve a comunicação da mudança conformacional no local ativo aos componentes estruturais do carboxil terminal.
– Direcionalidade: verificou-se que as miosinas têm uma polaridade, ou direcionalidade reversa, na direção da extremidade (+) do filamento de actina. Esta conclusão vem das experiências de deslizamento do filamento de actina, usando microscópio óptico de fluorescência.
Funções
A miosina, juntamente com a actina, participa da contração muscular, adesão celular, citocinese, concessão de rigidez às membranas corticais e deslocamento de algumas vesículas, entre outras funções.
Defeitos de miosina podem causar condições patológicas. Por exemplo, defeitos nas miosinas I e V estão relacionados, respectivamente, a miopatias da miosina e distúrbios da pigmentação (síndrome de Griscelli). Enquanto distúrbios nas isoformas da miosina VI causam perda auditiva.
Contração muscular
A unidade funcional e estrutural do músculo esquelético é o sarcômero. Durante a contração muscular, o comprimento do sarcômero atinge 30% do seu comprimento original.
Os sarcômeros são constituídos por filamentos grossos, de miosina e filamentos finos de actina, que são organizados de maneira complexa. Em geral, as cabeças de miosina estão localizadas nas extremidades distais do filamento e suas caudas em direção ao centro do sarcômero, e a organização é bipolar.
Para que ocorra contração muscular, as cabeças da miosina, de extremidades opostas, devem se mover em direção ao disco Z ou à extremidade (+) do filamento. Como a organização dos filamentos espessos é bipolar, ocorre o deslizamento dos filamentos finos sobre os filamentos espessos, impulsionado pelo ATP.
A força do deslocamento é produzida porque centenas de cabeças de miosina, de um filamento espesso, interagem com um filamento fino.
Citocinese
Durante a mitose, quando os microtúbulos dos pólos dos fusos se separam, a actina e a miosina II formam um anel contrátil no equador da célula. Esse anel se contrai diminuindo seu diâmetro e dividindo a célula em duas partes.
Conceder rigidez às membranas corticais
Nas células mutantes que não possuem miosina II, a membrana plasmática se deforma facilmente quando uma força externa é aplicada. Isso acontece porque a miosina II fornece força de agregação às proteínas da membrana plasmática.
Adesão celular
No tecido epitelial, feixes contráteis de actina e miosina II estão localizados nas proximidades da membrana plasmática e formam um cinto circular que circunda a superfície celular interna. Este cinto circular determina a forma da célula e mantém a ligação entre as células.
O contato entre as células ocorre pela fixação do cinto circular às moléculas de adesão celular, por meio de proteínas de ligação.
Deslocamento de algumas vesículas
Evidências experimentais revelam que a miosina V realiza o transporte de membranas do aparelho de Golgi para a periferia da célula. Algumas evidências são:
– Nas células do tecido nervoso, por imunofluorescência de astrócitos, verificou-se que a miosina V está localizada próxima ao Golgi.
– Nas leveduras, mutações no gene da miosina V interrompem a secreção de proteínas e, consequentemente, as proteínas se acumulam no citosol.
– As isoformas da miosina I são responsáveis pelo transporte de vacúolos para a membrana celular. Utilizando anticorpos específicos contra as isoformas da miosina I, verificou-se que as referidas isoformas estão localizadas em diferentes partes da célula.
Por exemplo, quando uma ameba viva é marcada com um anticorpo contra a miosina IC, o transporte do vacúolo para a membrana é interrompido. Por esse motivo, o vacúolo se expande e a célula explode.
Doenças relacionadas à miosina
Miosinas e perda auditiva
Existem numerosos genes e mutações que causam perda auditiva. Esta doença é frequentemente monogenética.
Mutações nas miosinas não convencionais, com uma ou duas cabeças de miosina, afetam o funcionamento do ouvido interno. Algumas das isoformas de miosina mutadas são miosina IIIA, miosina VIIA e miosina XVA. Recentemente, duas mutações na miosina VI foram descobertas.
As mutações na miosina VI são c.897G> T e p.926Q. A primeira mutação afeta uma região que interage com o local ativo, chamado Switch I. Homozigoto para a mutação exibe precocemente o fenótipo, causando efeitos graves.
A segunda mutação afeta uma região de resíduos carregados, em uma hélice alfa na cauda da miosina VI. Essa região é importante para a dimerização proximal do motor e afeta a função estereociliar da miosina VI.
Outra mutação é o p.Asn207Ser, que produz um motor incapaz de produzir força. Isso ocorre porque o Asn 207 é um resíduo de aminoácido do local ativo, cuja função é a ligação e a hidrólise do ATP.
A mutação p.Arg657Trp causa a perda da função da miosina VI. O resíduo Arg está envolvido nas alterações conformacionais que acoplam a hidrólise ao movimento da miosina.
Miosina X e câncer
A miosina X (Myo10) é uma miosina não convencional que é expressa no cérebro, endotélio e muitos epitélios. Myo10 e três tipos de projeções baseadas em actina (filópodes, invasópodes e projeções semelhantes a filópodes) funcionam durante a metástase do câncer.
As células cancerígenas invasivas têm um grande número de filopodia e expressam altos níveis de fascínio. Esta proteína reticulada entre os filamentos de actina. Para escapar do tumor primário, formam-se os invasópodos, ricos em atividade proteolítica, que digerem a matriz extracelular circundante.
Quando as células atingem a matriz extracelular, projeções semelhantes aos filodos ajudam a dispersar e colonizar. Altos níveis de Myo10 indicam alta agressividade e metástase no câncer de mama.
O silenciamento MyoX causa perda do caráter metastático das células, que são incapazes de formar projeções baseadas em actina. Todas essas projeções têm aderências à base de integrina, que são transportadas pelo Myo10 dentro do filopódio.
MyoX está envolvido na formação de centrossomas. A ausência de MyoX favorece a formação de eixos multipolares. MyoX também está envolvido na sinalização em células cancerígenas. Por exemplo, MyoX é ativado por 3,4,5, – trifosfato de inositol (PIP3).
Referências
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