Queratina: tipos, estrutura, localização e funções

A queratina é uma proteína fibrosa insolúvel que forma a parte estrutural das células e os tegumentos de muitos organismos, especialmente de vertebrados. Tem formas muito variadas e é pouco reativo, quimicamente falando.

Sua estrutura foi descrita pela primeira vez pelos cientistas Linus Pauling e Robert Corey em 1951, enquanto analisava a estrutura dos pêlos de animais. Esses pesquisadores também deram indicações sobre a estrutura da miosina do tecido muscular

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Esquema organizacional da alfa-queratina (Fonte: Mlpatton [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Após o colágeno, é uma das proteínas mais importantes dos animais e representa a maior parte do peso seco de cabelos, lã, unhas, garras e cascos, penas, chifres e uma parte substancial do camada externa da pele.

Os elementos “queratinizados” ou partes de animais podem ter morfologias muito diferentes que dependem, em grande parte, da função que desempenham em cada organismo em particular.

A queratina é uma proteína que possui características que lhe conferem grande eficiência mecânica em termos de tensão e compressão. É produzido por um tipo especial de células chamadas “queratinócitos”, que geralmente morrem após serem produzidas.

Alguns autores afirmam que as queratinas são expressas em tecido e em forma específica de estágio. Nos seres humanos, existem mais de 30 genes que codificam essas proteínas e estes pertencem a uma família que evoluiu através de várias rodadas de duplicação genética.

Tipos de queratinas e sua estrutura

Existem essencialmente dois tipos de queratinas: α e β. Estes são distinguidos por ter uma estrutura básica que é composta principalmente de cadeias polipeptídicas que podem ser enroladas como hélices alfa (a-queratinas) ou unidas em paralelo como as folhas dobradas em β (queratinas).

α-queratinas

Este tipo de queratina é o mais estudado e sabe-se que os mamíferos têm pelo menos 30 variantes diferentes desse tipo de queratina. Nestes animais, as α-queratinas fazem parte de unhas, cabelos, chifres, cascos, espigões e epiderme.

Como o colágeno, essas proteínas contêm em sua estrutura uma proporção abundante de pequenos aminoácidos, como glicina e alanina, que tornam possível o estabelecimento de hélices alfa. A estrutura molecular de uma α-queratina é composta por três regiões diferentes: (1) as fibrilas cristalinas ou as hélices, (2) os domínios terminais dos filamentos e (3) a matriz.

As hélices são duas e formam um dímero que se assemelha a uma espiral enrolada que é mantida unida graças à presença de pontes ou pontes dissulfeto. Cada uma das hélices possui aproximadamente 3,6 resíduos de aminoácidos em cada turno necessário e é composta por mais ou menos 310 aminoácidos.

Essas espirais espiraladas podem então ser associadas para formar uma estrutura conhecida como protofilamento ou protofibrila, que tem a capacidade de se reunir com outras pessoas do mesmo tipo.

Os protofilamentos têm extremidades N e C-terminais não helicoidais que são ricas em resíduos de cisteína e que estão ligadas à região central ou da matriz. Essas moléculas polimerizam para formar filamentos intermediários que têm um diâmetro próximo a 7 nm.

Existem dois tipos de filamentos intermediários compostos por queratina: filamentos intermediários ácidos (tipo I) e filamentos básicos (tipo II). Estes são incorporados em uma matriz de proteínas e a maneira como esses filamentos são ordenados influencia diretamente as propriedades mecânicas da estrutura que eles formam.

Nos filamentos do tipo I, as hélices são conectadas umas às outras por meio de três “conectores helicoidais” conhecidos como L1, L12 e L2 e que são pensados ​​para fornecer flexibilidade ao domínio helicoidal. Nos filamentos do tipo II, também existem dois subdomínios que estão entre os domínios helicoidais.

Exemplo de uma estrutura com α-queratinas: cabelo

Se a estrutura de um cabelo típico é analisada, ela tem um diâmetro aproximado de 20 mícrons e é composta por células mortas que contêm macrofibrilas compactadas que são orientadas em paralelo (lado a lado).

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Os pêlos de mamíferos, como esta vaca, são feitos de queratina (Fonte: Frank Winkler via pixabay.com)

As macrofibrilas são compostas de microfibrilas, de menor diâmetro e conectadas entre si por uma substância proteica amorfa com alto teor de enxofre.

Essas microfibrilas são grupos menores de protofibrilas com um padrão de organização 9 + 2, o que significa que nove protofibrilas envolvem duas protofibrilas centrais; Todas essas estruturas são essencialmente compostas de α-queratina.

Queratinas moles e queratinas duras

Dependendo do teor de enxofre que possuem, as a-queratinas podem ser classificadas como queratinas moles ou queratinas duras. Isso tem a ver com a força da resistência mecânica imposta pelas ligações dissulfeto na estrutura da proteína.

O grupo de queratinas duras inclui as que fazem parte do cabelo, dos chifres e das unhas, enquanto as queratinas moles são representadas pelos filamentos encontrados na pele e nos calos.

As ligações dissulfeto podem ser eliminadas com a aplicação de um agente redutor, para que as estruturas compostas por queratina não sejam facilmente digeríveis pelos animais, a menos que tenham intestinos ricos em mercaptanos, como é o caso de alguns insetos.

β-queratinas

As Β-queratinas são muito mais fortes que as α-queratinas e são encontradas em répteis e aves como parte de garras, escamas, penas e bicos. Nas lagartixas, os microvilos encontrados nas pernas (cogumelos) também são compostos dessa proteína.

Sua estrutura molecular é composta de folhas dobradas em β formadas por cadeias polipeptídicas antiparalelas que se ligam entre si através de ligações ou pontes de hidrogênio. Essas correntes, lado a lado, formam superfícies pequenas, rígidas, planas e levemente dobradas.

Onde está e quais são suas funções?

As funções da queratina estão relacionadas, acima de tudo, ao tipo de estrutura que constrói e ao local do corpo do animal onde é encontrado.

Como outras proteínas fibrosas, isso confere estabilidade e rigidez estrutural às células, pois pertence à grande família de proteínas conhecida como família de filamentos intermediários, que são proteínas do citoesqueleto.

Em proteção e cobertura

A camada superior da pele dos animais superiores possui uma grande rede de filamentos intermediários formados por queratina. Essa camada é chamada epiderme e tem entre 30 microns e 1 nm de espessura em humanos.

A epiderme funciona como uma barreira protetora contra diferentes tipos de estresse mecânico e químico e é sintetizada por um tipo especial de célula chamada “queratinócitos”.

Além da epiderme, há uma camada ainda mais externa que se move constantemente e é conhecida como estrato córneo, que cumpre funções semelhantes.

Espinhos e espinhos também são usados ​​por vários animais para sua própria proteção contra predadores e outros agressores.

A “armadura” dos Pangolins, pequenos mamíferos insetívoros que habitam a Ásia e a África, também é composta de “escamas” de queratina que os protegem.

Em defesa e outras funções

Os chifres são observados em animais da família Bovidae, isto é, em vacas, ovelhas e cabras. São estruturas muito fortes e resistentes e os animais que os utilizam os utilizam como órgãos de defesa e cortejo.

Os chifres são formados por um centro ósseo composto de osso “esponjoso”, coberto por pele que se projeta da parte de trás do crânio.

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As unhas são outro exemplo de partes do corpo compostas por queratina (Fonte: Adobe Stock via pixabay.com)

Garras e unhas, além de suas funções de alimentação e contenção, também servem aos animais como “armas” de defesa contra atacantes e predadores.

Os bicos dos pássaros cumprem diversos propósitos, dentre os quais destacam-se a alimentação, defesa, cortejo, troca de calor e higiene, entre outros. Múltiplas variedades de bicos de pássaros são encontradas na natureza, especialmente em termos de forma, cor, tamanho e força das mandíbulas associadas.

Os picos são compostos, como os chifres, por um centro ósseo que se projeta a partir do crânio e é coberto com folhas resistentes de β-queratina.

Os dentes de animais não-mandibulados (vertebrados “ancestrais”) são compostos de queratina e, como os dentes de vertebrados “superiores”, têm múltiplas funções na alimentação e na defesa.

Em movimento

Os cascos de muitos animais ruminantes e ungulados (cavalos, burros, alces, etc.) são feitos de queratina, são muito resistentes e são projetados para proteger as pernas e ajudar no movimento.

As penas, que também são usadas pelos pássaros para se mover, são compostas de β-queratina. Essas estruturas também têm funções de camuflagem, cortejo, isolamento térmico e impermeabilidade.

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As penas e o bico dos pássaros também são compostos de queratina (Fonte: Couleur, via pixabay.com)

Na indústria

A indústria têxtil é um dos principais operadores de estruturas queratinizadas, antropocentricamente falando. A lã e os pêlos de muitos animais são importantes no nível industrial, porque com eles são fabricadas várias peças de vestuário que são úteis aos homens sob diferentes pontos de vista.

Referências

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