A actina é uma proteína crucial para a estrutura e função das células eucarióticas. Ela é responsável por formar filamentos que desempenham um papel fundamental na contração muscular, na movimentação celular, na divisão celular e na manutenção da forma da célula. A estrutura da actina é altamente conservada entre diferentes espécies e consiste em monômeros que se polimerizam para formar filamentos de dupla hélice. Esses filamentos são essenciais para a manutenção da integridade celular e para a realização de diversas funções celulares, tornando a actina uma proteína fundamental para a vida dos organismos multicelulares.
Qual a importância dos filamentos de actina no organismo?
A actina é uma proteína essencial para o funcionamento adequado de diversas células do nosso organismo. Ela é responsável por formar os filamentos de actina, que desempenham um papel crucial em processos como a contração muscular, a divisão celular e o movimento celular.
A estrutura da actina é composta por monômeros de actina que se ligam entre si para formar os filamentos. Esses filamentos são altamente dinâmicos e podem se reorganizar rapidamente conforme as necessidades da célula.
Os filamentos de actina são fundamentais para a contração muscular, pois são responsáveis por deslizar sobre os filamentos de miosina durante a contração. Além disso, eles também são essenciais para a formação do citoesqueleto, que dá suporte e forma à célula.
Outra função importante dos filamentos de actina é no processo de divisão celular. Durante a mitose, a actina forma um anel contrátil que ajuda a célula a se dividir de forma eficiente.
Em resumo, os filamentos de actina são essenciais para o funcionamento adequado das células do nosso organismo. Eles desempenham papéis fundamentais em processos como a contração muscular, a divisão celular e o movimento celular, garantindo assim o bom funcionamento do organismo como um todo.
Principais características da proteína actina no funcionamento celular e muscular.
A actina é uma proteína essencial para o funcionamento celular e muscular, sendo responsável por diversas funções dentro do organismo. Ela é uma das proteínas mais abundantes no corpo humano e desempenha um papel fundamental na estruturação e movimentação das células.
Em relação à sua estrutura, a actina é uma proteína globular que possui a capacidade de se polimerizar, formando filamentos longos e finos. Esses filamentos são fundamentais para a contração muscular e para a movimentação de organelas dentro da célula.
Os filamentos de actina são compostos por duas cadeias de monômeros de actina, que se enrolam formando uma hélice. Esses filômeros são polarizados, ou seja, possuem extremidades distintas – a extremidade positiva e a extremidade negativa. Essa polaridade é fundamental para a movimentação das células e para a interação com outras proteínas, como a miosina.
Além disso, a actina também desempenha um papel importante na manutenção da forma celular, na adesão celular e na migração celular. Ela está envolvida em processos como a formação de pseudópodes em células em movimento e na contração do citoesqueleto durante a divisão celular.
No músculo, a actina é uma das proteínas responsáveis pela contração muscular. Ela interage com a miosina, outra proteína contrátil, para gerar a força necessária para a contração muscular. A actina e a miosina deslizam uma sobre a outra, encurtando os sarcômeros e resultando na contração muscular.
Em resumo, a actina é uma proteína fundamental para o funcionamento celular e muscular, desempenhando papéis essenciais na estruturação, movimentação e contração das células. Sua estrutura única e suas interações com outras proteínas a tornam uma peça-chave na biologia celular e na fisiologia muscular.
Descubra os 3 elementos que compõem o citoesqueleto e sua importância na célula.
O citoesqueleto é uma estrutura fundamental para a célula e é composto por três elementos principais: microtúbulos, filamentos intermediários e actina. A actina é uma proteína que forma filamentos finos e flexíveis, responsáveis por diversas funções dentro da célula.
A actina possui uma estrutura em forma de dupla hélice, formada por monômeros de actina que se polimerizam para formar os filamentos. Esses filamentos de actina são essenciais para a movimentação celular, divisão celular, manutenção da forma da célula e até mesmo para o transporte intracelular de vesículas e organelas.
Além disso, os filamentos de actina são fundamentais para a formação de estruturas como microvilosidades em células epiteliais, que aumentam a superfície de absorção de nutrientes. Eles também são essenciais para a contração muscular, atuando em conjunto com a miosina para gerar movimento.
Em resumo, a actina desempenha um papel crucial no citoesqueleto da célula, participando de diversas funções vitais para o seu funcionamento adequado. Seus filamentos flexíveis e dinâmicos permitem uma série de processos celulares essenciais, tornando-a uma das proteínas mais importantes para a estrutura e função celular.
Microtúbulos: definição e principais funções no organismo humano.
Os microtúbulos são estruturas cilíndricas ocos compostas por proteínas tubulinas e são parte fundamental do citoesqueleto das células eucarióticas. Eles desempenham um papel crucial em várias funções celulares, incluindo a manutenção da forma da célula, divisão celular, transporte intracelular e movimento celular.
Um dos principais papéis dos microtúbulos no organismo humano é durante a divisão celular, onde eles formam o fuso mitótico que ajuda a separar os cromossomos de maneira precisa durante a mitose. Além disso, os microtúbulos são essenciais para o transporte intracelular de organelas, vesículas e proteínas, garantindo que todas as partes da célula estejam funcionando corretamente.
Actina: características, estrutura, filamentos, função.
A actina é uma proteína que, juntamente com a miosina, forma os filamentos contráteis presentes nos músculos e em outras células. Ela é uma proteína globular que pode se polimerizar em filamentos finos e longos, conhecidos como filamentos de actina.
Os filamentos de actina são essenciais para vários processos celulares, incluindo a contração muscular, a formação de pseudópodes em células em movimento e a manutenção da forma da célula. Eles também desempenham um papel importante no transporte intracelular, ajudando a mover vesículas e outras estruturas pela célula.
Actina: características, estrutura, filamentos, função
A actina é uma proteína citosólica, que forma microfilamentos. Nos eucariotos, a actina é uma das proteínas mais abundantes. Por exemplo, representa 10% em peso da proteína total nas células musculares; e entre 1 e 5% da proteína em células não musculares.
Essa proteína, juntamente com os filamentos e microtúbulos intermediários, forma o citoesqueleto, cuja principal função é a mobilidade celular, a manutenção da forma celular, a divisão celular e o movimento de organelas em plantas, fungos e animais.
As isoformas do citoesqueleto de actina têm funções diferentes, tais como: regulação no desenvolvimento de tensão ativa no músculo liso, ciclo celular, desenvolvimento de embriões, desenvolvimento de tecidos e cicatrização de feridas.
Do ponto de vista evolutivo, a actina é uma proteína altamente conservada. Há cerca de 90% de homologia de sequência em diferentes espécies. Nos organismos unicelulares, um único gene codifica uma isoforma de actina. Enquanto em organismos multicelulares, genes diferentes codificam múltiplas isoformas de actina.
A actina, juntamente com a miosina, foram estruturas cruciais na evolução evolutiva dos organismos eucarióticos e na sua diversificação, pois permitiram o movimento na ausência de outras estruturas, como flagelos e cílios.
Estrutura: filamentos de actina
A actina é uma proteína globular com uma única cadeia polipeptídica. No músculo, a actina tem uma massa molecular de aproximadamente 42 KDa.
Esta proteína tem dois domínios. Cada um possui dois subdomínios e uma divisão entre os domínios. ATP-Mg +2 se liga ao fundo da fenda. Os terminais amino e carboxil são combinados no subdomínio 1.
Actina G e actina F
Existem duas formas principais de actina: o monômero de actina, chamado actina G; e um polímero filamentoso, constituído por monômeros de actina G, chamados actina F. Os filamentos de actina, observados por microscopia eletrônica, têm regiões estreitas e largas, respectivamente com 7 nm e 9 nm de diâmetro.
Ao longo do filamento, os monômeros de actina formam uma dupla hélice. Uma unidade que se repete ao longo do filamento consiste em 13 hélices e 28 monômeros de actina e tem uma distância de 72 nm.
O filamento de actina tem duas extremidades. Um deles é formado pelo espaço que une o ATP-Mg +2 , localizado na mesma direção em todos os monômeros de actina do filamento, chamado final (-); e o outro extremo é o oposto, chamado final (+). Portanto, diz-se que o filamento de actina tem polaridade.
Muitas vezes, esses componentes são conhecidos como microfilamentos, pois são os componentes do citoesqueleto que têm um diâmetro menor.
Onde encontramos a ação?
A actina é uma proteína extremamente comum em organismos eucarióticos. De todas as proteínas celulares, a actina é responsável por cerca de 5 a 10% – dependendo do tipo de célula. No fígado, por exemplo, cada uma das células que constituem tem quase 5,10 8 moléculas de actina.
Caracteristicas
As duas formas de actina, monômero e filamento, estão continuamente em equilíbrio dinâmico entre polimerização e despolimerização. Em geral, existem três características proeminentes desse fenômeno:
1) Os filamentos de actina são típicos da estrutura do tecido muscular e do citoesqueleto das células eucarióticas.
2) Polimerização e despolimerização é um processo dinâmico que é regulado. Onde a polimerização ou agregação de monômeros de actina G-ATP-Mg +2 ocorre em ambas as extremidades. A ocorrência desse processo depende das condições do ambiente e das proteínas reguladoras.
3) A formação de vigas e retículos, que compõem o citoesqueleto de actina, confere força à motilidade celular. Isso depende das proteínas que participam da formação de reticulação.
Funções
Contração muscular
A unidade funcional e estrutural do músculo esquelético é o sarcômero, que possui dois tipos de filamentos: filamentos finos, formados por actina, e filamentos grossos, formados por miosina. Ambos os filamentos são organizados alternadamente, de maneira geométrica precisa. Eles permitem a contração muscular.
Os filamentos finos são ancorados nas regiões chamadas discos Z. Essa região consiste em uma rede de fibras, na qual a proteína CapZ é encontrada e na qual as extremidades (+) dos filamentos de actina estão ancoradas. Esta âncora impede a despolimerização da extremidade (+).
Por outro lado, a tropomodulina está localizada nas extremidades (-) dos filamentos de actina e os protege da despolimerização. Além da actina, os filamentos finos possuem tropomiosina e troponina, que têm a função de controlar as interações com a actomiosina.
Como ocorre a contração muscular?
Durante a contração muscular, os filamentos grossos realizam movimentos de pivô e puxam os filamentos finos em direção ao meio do sarcômero. Isso resulta no deslizamento de fibras grossas e finas.
Assim, o comprimento dos filamentos grossos e finos permanece constante, mas aumenta a sobreposição entre os dois filamentos. O comprimento do sarcômero é reduzido ancorando filamentos finos nos discos Z.
Como a contração muscular para?
O ATP é a moeda de energia da célula. Portanto, está quase sempre disponível em tecidos musculares vivos. Tendo em conta o exposto, devem existir mecanismos que permitam relaxamento muscular e parem as contrações.
Duas proteínas, chamadas tropomiosina e troponina, têm um papel fundamental nesse fenômeno. Eles trabalham juntos para bloquear os locais de ligação da miosina (impedindo sua ligação com a actina). Como resultado, o músculo relaxa.
Pelo contrário, quando um animal morre, ele experimenta um fenômeno conhecido como rigor mortis. O corpo responsável por esse endurecimento do corpo está bloqueando a interação entre miosina e actina, logo após a morte do animal.
Uma das conseqüências desse fenômeno é a necessidade de ATP para a liberação das duas moléculas de proteína. Logicamente, nos tecidos mortos não há disponibilidade de ATP e essa liberação não pode ocorrer.
Outros tipos de movimento
O mesmo mecanismo que descrevemos (mais adiante, aprofundaremos no mecanismo subjacente ao movimento) não se restringe às contrações musculares dos animais. Ele é responsável pelos movimentos do tipo amebóide que observamos nas amebas e em alguns moldes coloniais.
Da mesma forma, o movimento citoplasmático que observamos nas algas e nas plantas terrestres é impulsionado por mecanismos semelhantes.
Regulação da polimerização e despolimerização do filamento de actina
A contração do tecido muscular liso e das células produz um aumento na actina F e uma diminuição na actina G. A polimerização da actina ocorre em três estágios: 1) nucleação, um passo lento; 2) alongamento, um passo rápido; e 3) estado estacionário. A taxa de polimerização é igual à taxa de despolimerização.
O filamento de actina cresce mais rápido no final (+) do que no final (-). A taxa de alongamento é proporcional à concentração de monômeros de actina em equilíbrio com os filamentos de actina, denominada concentração crítica (Cc).
O Cc para a extremidade (+) é de 0,1 µM e para a extremidade (-) é de 0,8 µM. Isto significa que é necessária uma concentração 8 vezes menor de monômeros de actina para polimerizar a extremidade (+).
A polimerização da actina é regulada principalmente pela timosina beta4 (TB4). Essa proteína se liga à actina G e a retém, impedindo a polimerização. Enquanto o profilin estimula a polimerização da actina. Profilin se liga a monômeros de actina, facilitando a polimerização na extremidade (+), dissociando o complexo actina-TB4.
Outros fatores, como o aumento de íons (Na + , K + ou Mg +2 ), favorecem a formação de filamentos.
Formação de citoesqueleto de actina
A formação do citoesqueleto de actina requer o desenvolvimento de ligações cruzadas entre os filamentos de actina. Essas ligações são formadas por proteínas, cujas principais características são: eles possuem domínios de ligação à actina; muitos têm domínios homólogos para calponina; e cada tipo de proteína é expresso em um certo tipo de célula.
Nos filópodes e nas fibras de estresse, as ligações cruzadas entre os filamentos de actina são realizadas por fascin e pela filamina. Essas proteínas, respectivamente, tornam os filamentos de actina paralelos ou têm ângulos diferentes. Portanto, os filamentos de actina definem a forma da célula.
A região da célula com a maior quantidade de filamentos de actina fica próxima à membrana plasmática. Essa região é chamada de casca. O citoesqueleto cortical é organizado de diferentes maneiras, dependendo do tipo de célula, e se conecta à membrana plasmática por meio de proteínas de ligação.
Alguns dos citoesqueletos mais bem descritos são células musculares, plaquetas, células epiteliais e eritrócitos. Por exemplo, nas células musculares, a proteína de ligação à distrofina liga os filamentos de actina a um complexo de glicoproteína de membrana integral. Este complexo se liga a proteínas da matriz extracelular.
Modelo de ação da interação actina-miosina
Os pesquisadores liderados por Rayment propuseram um modelo de quatro etapas para explicar a interação de actina e miosina. O primeiro passo é com a ligação do ATP às cabeças da miosina. Essa ligação gera uma alteração conformacional na proteína, liberando-a da actina no pequeno filamento.
Em seguida, o ATP é hidrolisado em ADP, liberando um fosfato inorgânico. A molécula de miosina está ancorada a uma nova subunidade de actina, gerando um estado de alta energia.
A liberação de fosfato inorgânico provoca uma mudança na miosina, retornando à conformação inicial e ao movimento dos pequenos filamentos, em relação aos filamentos grossos. Esse movimento causa o movimento das duas extremidades do sarcômero, aproximando-as.
O último passo envolve o lançamento do ADP. Nesse ponto, a cabeça da miosina está livre e pode se ligar a uma nova molécula de ATP.
Movimento celular impulsionado pela polimerização de actina
A motilidade rasteira é um tipo de motilidade celular. Os passos desse tipo de motilidade são: projeção do principal eixo de adesão em direção ao substrato; adesão ao substrato; retração traseira; e de adesão.
A projeção do eixo principal requer a participação de proteínas, que participam da polimerização e despolimerização dos filamentos de actina. O eixo principal é encontrado no córtex celular, chamado lamelipódio. As etapas de projeção do eixo são:
– Ativação de receptores por sinal extracelular.
– Formação de GTPases ativas e 4,5-bisfosfato fosfoinositol (PIP 2 ).
– Ativação das proteínas WASp / Scar e Arp2 / 3, que se ligam aos monômeros de actina para formar ramificações nos filamentos de actina.
– Rápido crescimento de filamentos de actina, no final decorado com miosina, de ramificação. O impulso da membrana para a frente ocorre.
– Conclusão do alongamento produzido pelas proteínas de cobertura.
– Hidrólise de ATP ligada a actina nos filamentos mais antigos.
– Despolimerização de actina-ADP a partir de filamentos promovidos por ADF / cofilina.
– Troca de ADP por ATP catalisada por profilin, gerando actina G – ATP pronto para iniciar o alongamento de ramos.
Doenças relacionadas à actina
Distrofia muscular
A distrofia muscular é uma doença degenerativa do músculo esquelético. É herdada recessivamente e está ligada ao cromossomo X. Afeta principalmente homens com alta frequência na população (um em cada 3.500 homens). As mães desses homens são heterozigotos assintomáticos e podem não ter histórico familiar.
Existem duas formas de distrofia muscular, Duchenne e Becker, e ambas são causadas por defeitos no gene da distrofina. Esses defeitos consistem em exclusões que eliminam axônios.
A distrofina é uma proteína (427 KDa) que forma ligações cruzadas entre os filamentos de actina. Possui um domínio de ligação à actina no terminal N e um domínio de ligação à membrana no terminal C. Entre os dois domínios, existe um terceiro domínio tubular formado por 24 repetições em tandem.
No retículo cortical muscular, a distrofina participa da união dos filamentos de actina à membrana plasmática através de um complexo de glicoproteínas. Este complexo também se liga a proteínas da matriz extracelular.
Em pacientes sem distrofina funcional, com distrofia muscular de Duchenne, o citoesqueleto cortical não suporta a membrana plasmática. Consequentemente, a membrana plasmática é danificada pelo estresse de repetidas contrações musculares.
Referências
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