Estrutura quaternária de proteínas: características

A estrutura quaternária de proteínas define as relações espaciais entre cada uma de suas subunidades de polipeptídeos ligadas por forças não covalentes. Nas proteínas poliméricas, cada uma das cadeias de polipeptídeos que o compõem são chamadas subunidades ou protômeros.

As proteínas podem ser formadas por um (monomérico), dois (dimérico), vários (oligomérico) ou muitos protômeros (polimérico). Esses protômeros podem ter uma estrutura molecular semelhante ou muito diferente entre eles. No primeiro caso, eles são considerados proteínas homotípicas e, no segundo caso, heterotípicos.

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Exemplo de uma estrutura quaternária de uma proteína antigênica nuclear de célula em proliferação. Retirado e editado de: Thomas Shafee [CC BY 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/4.0)].

Em notação científica, os bioquímicos usam letras gregas com subscritos para descrever a composição de protômeros da proteína. Por exemplo, uma proteína tetramérica homotípica é designado como α 4 , enquanto uma proteína tetramérica composta por duas dimérica diferente é designado como α 2 β 2 .

Estrutura proteica

As proteínas são moléculas complexas que adquirem diferentes configurações tridimensionais. Essas configurações são únicas para cada proteína e permitem que elas desempenhem funções muito específicas. Os níveis de organização estrutural das proteínas são os seguintes.

Estrutura primária

Refere-se à sequência na qual os diferentes aminoácidos estão dispostos na cadeia polipeptídica. Esta sequência é dada pela sequência do DNA que codifica a referida proteína.

Estrutura secundária

A maioria das proteínas não são longas cadeias de aminoácidos totalmente estendidos, mas possuem regiões que são dobradas regularmente na forma de hélices ou folhas. Essa dobra é a que recebe o nome de estrutura secundária.

Estrutura terciária

As áreas dobradas da estrutura secundária podem, por sua vez, ser dobradas e montadas em estruturas mais compactas. Esta última dobra é o que dá à proteína sua forma tridimensional.

Estrutura Quaternária

Nas proteínas formadas por mais de uma subunidade, as estruturas quaternárias são as relações espaciais existentes entre cada subunidade, que são unidas por ligações não covalentes.

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Estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas, conformação tridimensional. Tirada e editada por: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Estabilidade da estrutura quaternária

A estrutura tridimensional das proteínas é estabilizada por interações fracas ou não covalentes. Embora esses links ou interações sejam muito mais fracos que as ligações covalentes normais, eles são numerosos e seu efeito cumulativo é poderoso. A seguir, veremos algumas das interações mais comuns.

Interações hidrofóbicas

Alguns aminoácidos contêm cadeias laterais hidrofóbicas. Quando as proteínas possuem esses aminoácidos, o dobramento da molécula ordena essas cadeias laterais na proteína e as protege da água. A natureza das diferentes cadeias laterais faz com que elas contribuam de diferentes maneiras para o efeito hidrofóbico.

Interações Van der Waals

Essas interações ocorrem quando moléculas ou átomos que não estão ligados por ligações covalentes se aproximam demais e, por isso, seus orbitais eletrônicos mais externos começam a se sobrepor.

Nesse momento, uma força de repulsão é estabelecida entre esses átomos, que cresce muito rapidamente à medida que seus respectivos centros se aproximam. Estas são as chamadas “forças de van der Waals”.

Interações carga-carga

É a interação eletrostática que ocorre entre um par de partículas carregadas. Esse tipo de interação ocorre nas proteínas, devido à carga elétrica líquida da proteína e à carga individual dos íons contidos nela. Esse tipo de interação às vezes é chamado de ponte de sal.

Ligações de hidrogênio

Uma ligação de hidrogênio é estabelecida entre um átomo de hidrogênio ligado, por ligação covalente, a um grupo doador de ligação de hidrogênio e um par de elétrons livres pertencentes a um grupo aceitador de ligação.

Esse tipo de ligação é muito importante, pois as propriedades de muitas moléculas, incluindo a da água e das moléculas biológicas, são devidas em grande parte às ligações de hidrogênio. Ele compartilha propriedades de ligações covalentes (elétrons são compartilhados) e também de interações não covalentes (interação carga-carga).

Interações de dipolo

Nas moléculas, incluindo proteínas, que não possuem carga líquida, pode ocorrer um arranjo desigual de suas cargas internas, com uma extremidade ligeiramente mais negativa que a outra. Isto é o que é conhecido como dipolo.

Essa condição dipolar da molécula pode ser permanente, mas também pode ser induzida. Os dipolos podem ser atraídos por íons ou outros dipolos. Se os dipolos são permanentes, a interação tem um alcance maior do que o apresentado nos dipolos induzidos.

Além dessas interações não covalentes, algumas proteínas oligoméricas estabilizam sua estrutura quaternária através de um tipo de ligação covalente, a ligação dissulfeto. Estes são estabelecidos entre os grupos sulfidril das cisteínas de diferentes protômeros.

As ligações dissulfeto também ajudam a estabilizar a estrutura secundária das proteínas, mas, neste caso, elas ligam os resíduos de cisteinil no mesmo polipeptídeo (ligações dissulfeto intrapolipeptídicas).

Interações entre protômeros

Como observado acima, em proteínas compostas por várias subunidades ou protômeros, essas subunidades podem ser semelhantes (homotípicas) ou diferentes (heterotípicas).

Interações homotípicas

As subunidades que compõem uma proteína são cadeias polipeptídicas assimétricas. No entanto, em interações homotípicas, essas subunidades podem ser associadas de diferentes maneiras, atingindo diferentes tipos de simetria.

Os grupos de interação de cada protômero geralmente estão localizados em posições diferentes, razão pela qual são chamados de interações heterólogas. As interações heterólogas entre as diferentes subunidades, às vezes ocorrem de tal maneira que cada subunidade é distorcida em relação à anterior, e uma estrutura helicoidal pode ser alcançada.

Em outras ocasiões, as interações ocorrem de tal maneira que grupos definidos de subunidades são organizados em torno de um ou mais eixos de simetria, no que é conhecido como simetria de grupo de pontos. Quando existem vários eixos de simetria, cada subunidade gira em relação ao seu vizinho 360 ° / n (onde n representa o número de eixos).

Entre os tipos de simetria obtidos dessa maneira estão, por exemplo, helicoidais, cúbicos e icosaédricos.

Quando duas subunidades interagem por meio de um eixo binário, cada unidade gira 180 ° em relação à outra, em torno desse eixo. Essa simetria é conhecida como simetria C 2 . Nele, os sites de interação em cada subunidade são idênticos; Nesse caso, não se fala de interação heteróloga, mas de uma interação isóloga.

Se, pelo contrário, a associação entre os dois componentes do dímero for heteróloga, será obtido um dímero assimétrico.

Interações heterotípicas

Nem sempre as subunidades que interagem em uma proteína são da mesma natureza. Existem proteínas que são formadas por doze ou mais subunidades diferentes.

As interações que mantêm a estabilidade das proteínas são as mesmas das interações homotípicas, mas geralmente são obtidas moléculas completamente assimétricas.

Hemoglobina, por exemplo, é um tetrâmero que tem dois pares de subunidades diferentes (a 2 β 2 ).

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Estrutura quaternária de hemoglobina. Retirado e editado de: Benjah-bmm27. Modificado por Alejandro Porto. [CC0]

Referências

  1. CK Mathews, KE van Holde e KG Ahern (2002). Bioquímica 3ª edição. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc. Empresas
  2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner e VW Rodwell (1996). Bioquímica de Harper. Appleton & Lange
  3. JM Berg, JL Tymoczko e L. Stryer (2002). Bioquímica 5ª edição. WH Freeman and Company.
  4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas de cores da bioquímica. 2ª edição. Thieme.
  5. A. Lehninger (1978). Bioquímica Ediciones Omega, SA
  6. L. Stryer (1995). Bioquímica WH Freeman and Company, Nova Iorque.

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