A estrutura quaternária de proteínas é o nível mais complexo de organização das proteínas, onde duas ou mais subunidades proteicas se associam para formar uma estrutura funcional. Neste nível, as subunidades proteicas interagem entre si por meio de ligações não covalentes, como interações iônicas, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. A estrutura quaternária confere estabilidade e funcionalidade às proteínas, permitindo a realização de diversas funções biológicas essenciais para a vida. Este nível de organização é fundamental para a formação de complexos proteicos e para a regulação de processos celulares.
Entendendo a organização quaternária das proteínas: o que é e como funciona.
A estrutura quaternária das proteínas refere-se à disposição tridimensional de múltiplas subunidades proteicas que interagem entre si para formar uma única molécula funcional. Essa organização é crucial para a função das proteínas, uma vez que determina como elas interagem com outras moléculas e desempenham suas funções biológicas.
As proteínas que possuem estrutura quaternária são compostas por duas ou mais subunidades idênticas ou diferentes, que se unem por meio de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações iônicas e interações hidrofóbicas. Essas interações garantem a estabilidade e a funcionalidade da proteína, conferindo-lhe uma estrutura tridimensional específica.
Para que as subunidades proteicas se organizem corretamente e formem a estrutura quaternária, é necessário que existam regiões específicas em cada subunidade que permitam as interações entre elas. Essas regiões podem ser encontradas em locais como os domínios proteicos, que são regiões da proteína com funções específicas e que contribuem para a sua estrutura tridimensional.
Uma vez que as subunidades se unem e formam a estrutura quaternária da proteína, esta pode desempenhar suas funções biológicas de maneira eficiente. A organização quaternária permite que as proteínas realizem tarefas complexas, como catalisar reações químicas, transportar moléculas e transmitir sinais dentro das células.
Em resumo, a organização quaternária das proteínas é essencial para a sua função biológica, pois determina como as subunidades se organizam e interagem para formar uma molécula funcional. Essa estrutura tridimensional específica é fundamental para que as proteínas desempenhem suas diversas funções no organismo.
Entendendo os quatro tipos de estruturas das proteínas: uma visão geral completa.
As proteínas são macromoléculas essenciais para o funcionamento do nosso organismo, desempenhando diversas funções biológicas. Para entender melhor como as proteínas funcionam, é importante conhecer os quatro tipos de estruturas que podem apresentar: primária, secundária, terciária e quaternária.
A estrutura primária de uma proteína refere-se à sequência linear dos aminoácidos que a compõem. Essa sequência é determinada pela informação genética contida no DNA e é crucial para a função da proteína.
A estrutura secundária das proteínas diz respeito aos padrões de dobra e torção que os aminoácidos da cadeia polipeptídica podem assumir. Os principais tipos de estrutura secundária são as hélices alfa e as folhas beta.
A estrutura terciária das proteínas é resultado da interação entre os diferentes segmentos da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional. Essa estrutura determina a função específica da proteína.
A estrutura quaternária das proteínas refere-se à organização espacial de duas ou mais subunidades proteicas que interagem entre si para formar uma estrutura funcional. Proteínas com estrutura quaternária podem desempenhar funções mais complexas e diversas.
Em resumo, as proteínas apresentam uma complexidade estrutural que vai desde a sequência linear dos aminoácidos até a interação entre diferentes subunidades proteicas. Entender os quatro tipos de estruturas das proteínas é fundamental para compreender como essas macromoléculas desempenham suas diversas funções no organismo.
Níveis estruturais das proteínas: características e distinções entre primário, secundário, terciário e quaternário.
As proteínas são moléculas complexas que desempenham papéis essenciais em praticamente todos os processos biológicos. A estrutura tridimensional das proteínas é fundamental para sua função, e essa estrutura é geralmente descrita em quatro níveis: primário, secundário, terciário e quaternário.
O nível primário de estrutura de uma proteína refere-se à sequência linear de aminoácidos que a compõem. Essa sequência é determinada pela informação genética contida no DNA e é fundamental para a forma e função da proteína.
O nível secundário de estrutura de uma proteína refere-se ao arranjo local de segmentos da cadeia polipeptídica. Os principais tipos de estrutura secundária são as hélices alfa e as folhas beta, que são estabilizadas por ligações de hidrogênio entre os aminoácidos.
O nível terciário de estrutura de uma proteína refere-se à dobradura tridimensional da cadeia polipeptídica como um todo. Esta estrutura é determinada pelas interações entre os aminoácidos, como ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto.
O nível quaternário de estrutura de uma proteína refere-se à organização espacial de múltiplas subunidades proteicas que se associam para formar uma estrutura funcional maior. Proteínas quaternárias podem ser compostas por duas ou mais subunidades idênticas ou diferentes.
A estrutura quaternária das proteínas é importante para a sua função biológica, uma vez que a interação entre as subunidades pode influenciar a atividade enzimática, a estabilidade e a regulação da proteína. Compreender os diferentes níveis estruturais das proteínas é essencial para desvendar os mecanismos biológicos que regem a vida celular.
Classificação das proteínas de acordo com sua estrutura: uma análise detalhada.
As proteínas são macromoléculas essenciais para o funcionamento do organismo, desempenhando diversas funções biológicas. Elas são classificadas de acordo com sua estrutura em quatro níveis: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Neste artigo, iremos focar na estrutura quaternária das proteínas e suas características.
A estrutura quaternária das proteínas é caracterizada pela interação de duas ou mais subunidades proteicas para formar uma estrutura funcional. Essas subunidades podem ser idênticas ou diferentes, e a forma como se organizam é fundamental para a função da proteína. Proteínas com estrutura quaternária são comuns em enzimas, proteínas transportadoras e proteínas de membrana.
Um exemplo de proteína com estrutura quaternária é a hemoglobina, presente nas hemácias e responsável pelo transporte de oxigênio no organismo. A hemoglobina é composta por quatro subunidades, sendo duas alfa e duas beta-globinas, que se ligam entre si para formar a molécula funcional.
Outro exemplo é a DNA polimerase, uma enzima essencial para a replicação do DNA. A DNA polimerase é formada por várias subunidades que se unem para exercer sua função catalítica durante o processo de replicação.
Em resumo, a estrutura quaternária das proteínas é essencial para a sua funcionalidade, permitindo a formação de complexos proteicos com funções específicas no organismo. Compreender a organização das subunidades e suas interações é fundamental para o estudo e desenvolvimento de novas terapias e tratamentos baseados em proteínas.
Estrutura quaternária de proteínas: características
A estrutura quaternária de proteínas define as relações espaciais entre cada uma de suas subunidades de polipeptídeos ligadas por forças não covalentes. Nas proteínas poliméricas, cada uma das cadeias de polipeptídeos que o compõem são chamadas subunidades ou protômeros.
As proteínas podem ser formadas por um (monomérico), dois (dimérico), vários (oligomérico) ou muitos protômeros (polimérico). Esses protômeros podem ter uma estrutura molecular semelhante ou muito diferente entre eles. No primeiro caso, eles são considerados proteínas homotípicas e, no segundo caso, heterotípicos.
Em notação científica, os bioquímicos usam letras gregas com subscritos para descrever a composição de protômeros da proteína. Por exemplo, uma proteína tetramérica homotípica é designado como α 4 , enquanto uma proteína tetramérica composta por duas dimérica diferente é designado como α 2 β 2 .
Estrutura proteica
As proteínas são moléculas complexas que adquirem diferentes configurações tridimensionais. Essas configurações são únicas para cada proteína e permitem que elas desempenhem funções muito específicas. Os níveis de organização estrutural das proteínas são os seguintes.
Estrutura primária
Refere-se à sequência na qual os diferentes aminoácidos estão dispostos na cadeia polipeptídica. Esta sequência é dada pela sequência do DNA que codifica a referida proteína.
Estrutura secundária
A maioria das proteínas não são longas cadeias de aminoácidos totalmente estendidos, mas possuem regiões que são dobradas regularmente na forma de hélices ou folhas. Essa dobra é a que recebe o nome de estrutura secundária.
Estrutura terciária
As áreas dobradas da estrutura secundária podem, por sua vez, ser dobradas e montadas em estruturas mais compactas. Esta última dobra é o que dá à proteína sua forma tridimensional.
Estrutura Quaternária
Nas proteínas formadas por mais de uma subunidade, as estruturas quaternárias são as relações espaciais existentes entre cada subunidade, que são unidas por ligações não covalentes.
Estabilidade da estrutura quaternária
A estrutura tridimensional das proteínas é estabilizada por interações fracas ou não covalentes. Embora esses links ou interações sejam muito mais fracos que as ligações covalentes normais, eles são numerosos e seu efeito cumulativo é poderoso. A seguir, veremos algumas das interações mais comuns.
Interações hidrofóbicas
Alguns aminoácidos contêm cadeias laterais hidrofóbicas. Quando as proteínas possuem esses aminoácidos, o dobramento da molécula ordena essas cadeias laterais na proteína e as protege da água. A natureza das diferentes cadeias laterais faz com que elas contribuam de diferentes maneiras para o efeito hidrofóbico.
Interações Van der Waals
Essas interações ocorrem quando moléculas ou átomos que não estão ligados por ligações covalentes se aproximam demais e, por isso, seus orbitais eletrônicos mais externos começam a se sobrepor.
Nesse momento, uma força de repulsão é estabelecida entre esses átomos, que cresce muito rapidamente à medida que seus respectivos centros se aproximam. Estas são as chamadas “forças de van der Waals”.
Interações carga-carga
É a interação eletrostática que ocorre entre um par de partículas carregadas. Esse tipo de interação ocorre nas proteínas, devido à carga elétrica líquida da proteína e à carga individual dos íons contidos nela. Esse tipo de interação às vezes é chamado de ponte de sal.
Ligações de hidrogênio
Uma ligação de hidrogênio é estabelecida entre um átomo de hidrogênio ligado, por ligação covalente, a um grupo doador de ligação de hidrogênio e um par de elétrons livres pertencentes a um grupo aceitador de ligação.
Esse tipo de ligação é muito importante, pois as propriedades de muitas moléculas, incluindo a da água e das moléculas biológicas, são devidas em grande parte às ligações de hidrogênio. Ele compartilha propriedades de ligações covalentes (elétrons são compartilhados) e também de interações não covalentes (interação carga-carga).
Interações de dipolo
Nas moléculas, incluindo proteínas, que não possuem carga líquida, pode ocorrer um arranjo desigual de suas cargas internas, com uma extremidade ligeiramente mais negativa que a outra. Isto é o que é conhecido como dipolo.
Essa condição dipolar da molécula pode ser permanente, mas também pode ser induzida. Os dipolos podem ser atraídos por íons ou outros dipolos. Se os dipolos são permanentes, a interação tem um alcance maior do que o apresentado nos dipolos induzidos.
Além dessas interações não covalentes, algumas proteínas oligoméricas estabilizam sua estrutura quaternária através de um tipo de ligação covalente, a ligação dissulfeto. Estes são estabelecidos entre os grupos sulfidril das cisteínas de diferentes protômeros.
As ligações dissulfeto também ajudam a estabilizar a estrutura secundária das proteínas, mas, neste caso, elas ligam os resíduos de cisteinil no mesmo polipeptídeo (ligações dissulfeto intrapolipeptídicas).
Interações entre protômeros
Como observado acima, em proteínas compostas por várias subunidades ou protômeros, essas subunidades podem ser semelhantes (homotípicas) ou diferentes (heterotípicas).
Interações homotípicas
As subunidades que compõem uma proteína são cadeias polipeptídicas assimétricas. No entanto, em interações homotípicas, essas subunidades podem ser associadas de diferentes maneiras, atingindo diferentes tipos de simetria.
Os grupos de interação de cada protômero geralmente estão localizados em posições diferentes, razão pela qual são chamados de interações heterólogas. As interações heterólogas entre as diferentes subunidades, às vezes ocorrem de tal maneira que cada subunidade é distorcida em relação à anterior, e uma estrutura helicoidal pode ser alcançada.
Em outras ocasiões, as interações ocorrem de tal maneira que grupos definidos de subunidades são organizados em torno de um ou mais eixos de simetria, no que é conhecido como simetria de grupo de pontos. Quando existem vários eixos de simetria, cada subunidade gira em relação ao seu vizinho 360 ° / n (onde n representa o número de eixos).
Entre os tipos de simetria obtidos dessa maneira estão, por exemplo, helicoidais, cúbicos e icosaédricos.
Quando duas subunidades interagem por meio de um eixo binário, cada unidade gira 180 ° em relação à outra, em torno desse eixo. Essa simetria é conhecida como simetria C 2 . Nele, os sites de interação em cada subunidade são idênticos; Nesse caso, não se fala de interação heteróloga, mas de uma interação isóloga.
Se, pelo contrário, a associação entre os dois componentes do dímero for heteróloga, será obtido um dímero assimétrico.
Interações heterotípicas
Nem sempre as subunidades que interagem em uma proteína são da mesma natureza. Existem proteínas que são formadas por doze ou mais subunidades diferentes.
As interações que mantêm a estabilidade das proteínas são as mesmas das interações homotípicas, mas geralmente são obtidas moléculas completamente assimétricas.
Hemoglobina, por exemplo, é um tetrâmero que tem dois pares de subunidades diferentes (a 2 β 2 ).
Referências
- CK Mathews, KE van Holde e KG Ahern (2002). Bioquímica 3ª edição. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc. Empresas
- RK Murray, P. Mayes, DC Granner e VW Rodwell (1996). Bioquímica de Harper. Appleton & Lange
- JM Berg, JL Tymoczko e L. Stryer (2002). Bioquímica 5ª edição. WH Freeman and Company.
- J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas de cores da bioquímica. 2ª edição. Thieme.
- A. Lehninger (1978). Bioquímica Ediciones Omega, SA
- L. Stryer (1995). Bioquímica WH Freeman and Company, Nova Iorque.