Globina: características, estrutura, função e alterações

Globina é uma proteína presente nos glóbulos vermelhos do sangue, responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo. Sua estrutura é composta por quatro cadeias de proteínas, cada uma contendo um grupo heme que se liga ao oxigênio. A principal função da globina é garantir a oxigenação dos tecidos e órgãos, permitindo o funcionamento adequado do organismo. Alterações na globina, como mutações genéticas, podem levar a distúrbios como a anemia falciforme, em que a forma das células sanguíneas é alterada, prejudicando a capacidade de transporte de oxigênio.

Qual a importância da globina no transporte de oxigênio pelo corpo humano?

A globina é uma proteína essencial para o transporte de oxigênio pelo corpo humano. Ela faz parte da estrutura da hemoglobina, pigmento responsável por carregar o oxigênio dos pulmões para os tecidos e órgãos do corpo.

A globina é composta por quatro subunidades, cada uma delas ligada a uma molécula de heme, que contém um átomo de ferro. Esse ferro é fundamental para a ligação do oxigênio, que ocorre nos pulmões e é liberado nos tecidos que necessitam desse gás vital.

Além disso, a globina também é responsável por manter a estabilidade da hemoglobina e garantir que o oxigênio seja liberado de forma eficiente nos tecidos. Qualquer alteração na estrutura da globina pode comprometer a capacidade de transporte de oxigênio, levando a problemas de saúde como a anemia.

Portanto, a globina desempenha um papel crucial no transporte de oxigênio pelo corpo humano, garantindo que todas as células recebam a quantidade necessária desse gás para funcionar adequadamente e realizar suas funções vitais.

Conheça a composição da hemoglobina, a proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

A hemoglobina é uma proteína presente nas células vermelhas do sangue, conhecidas como eritrócitos. Ela é responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo e também ajuda a transportar dióxido de carbono de volta para os pulmões para ser eliminado.

A hemoglobina é composta por quatro subunidades, cada uma contendo um grupo heme que se liga ao oxigênio. Cada subunidade é composta por uma proteína chamada globina, que é formada por uma sequência de aminoácidos. Existem diferentes tipos de globinas, sendo a mais comum a hemoglobina A, que é formada por duas subunidades alfa e duas subunidades beta.

A estrutura da globina é crucial para a sua função de transporte de oxigênio. As subunidades se organizam de forma a criar um centro onde o grupo heme pode se ligar ao oxigênio. Essa ligação é reversível, o que permite que a hemoglobina transporte o oxigênio dos pulmões para os tecidos e libere o dióxido de carbono de volta para os pulmões.

Alterações na estrutura da globina podem levar a doenças como a anemia falciforme, em que uma mutação genética faz com que as hemácias assumam uma forma de foice e tenham dificuldade em transportar oxigênio. Essas alterações podem comprometer a capacidade do organismo de obter oxigênio suficiente para funcionar adequadamente.

Sua estrutura e função são essenciais para garantir que o corpo receba o oxigênio necessário para suas atividades metabólicas.

Qual a importância da hemoglobina para o funcionamento do corpo humano?

A hemoglobina é uma proteína crucial para o funcionamento do corpo humano, sendo responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos e pela remoção do dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões. Ela é encontrada principalmente nos glóbulos vermelhos do sangue e é composta por duas partes principais: a globina e o grupo heme.

A globina é a parte da hemoglobina responsável por transportar o oxigênio, sendo composta por quatro cadeias polipeptídicas. Existem diferentes tipos de globinas, como a alfa e beta, que se combinam de maneira específica para formar a molécula de hemoglobina. Já o grupo heme é responsável por se ligar ao oxigênio e é composto por um átomo de ferro no centro.

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A função principal da hemoglobina é garantir que o oxigênio seja transportado de maneira eficiente pelo corpo, garantindo que todas as células recebam o oxigênio necessário para seu funcionamento adequado. Além disso, a hemoglobina também auxilia na regulação do pH sanguíneo e na remoção de dióxido de carbono do corpo.

Alterações na hemoglobina, como a anemia, podem causar uma série de problemas de saúde, como fadiga, fraqueza e falta de ar. Por isso, é essencial manter os níveis de hemoglobina dentro da faixa saudável por meio de uma alimentação equilibrada, suplementação, se necessário, e acompanhamento médico regular.

Manter os níveis de hemoglobina dentro da faixa saudável é essencial para garantir o bom funcionamento do organismo e prevenir problemas de saúde relacionados à sua deficiência.

Significado de globina em termos gerais e sua importância para o organismo humano.

A globina é uma proteína presente no organismo humano que desempenha um papel fundamental no transporte de oxigênio. Ela é um componente essencial da hemoglobina, uma molécula encontrada nos glóbulos vermelhos do sangue. A hemoglobina é responsável por transportar o oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo e também ajuda a remover o dióxido de carbono dos tecidos e levá-lo de volta aos pulmões para ser expirado.

A estrutura da globina é composta por quatro subunidades, cada uma contendo um grupo heme que se liga ao oxigênio. Essa ligação de oxigênio é crucial para a sobrevivência das células do corpo, pois fornece a energia necessária para suas funções metabólicas. Qualquer alteração na estrutura da globina pode afetar sua capacidade de transportar oxigênio, resultando em condições como a anemia falciforme.

As alterações na globina podem ser causadas por mutações genéticas que afetam a produção ou a estrutura da proteína. Essas mutações podem levar a distúrbios como a talassemia, em que a produção de globina é reduzida, ou a hemoglobina S, que causa a formação de glóbulos vermelhos em forma de foice. Essas condições podem ter efeitos graves na saúde, como fadiga, falta de ar e danos aos órgãos.

Qualquer alteração na globina pode levar a condições médicas sérias, destacando a importância de compreender e estudar essa proteína fundamental para a vida.

Globina: características, estrutura, função e alterações

A globina é uma estrutura proteica dispostos em forma esférica ou globular, e sendo, portanto, o seu nome. Essa estrutura é do tipo terciário e é caracterizada por ser complexa, uma vez que a cadeia de aminoácidos se dobra para formar a esferoproteína.Existem vários tipos de cadeias de globina e estas foram classificadas em letras gregas: globina alfa, beta, delta, gama, epsilon e cadeia zeta.

Os aminoácidos que compõem a estrutura primária da proteína variam de acordo com as espécies às quais pertencem (humanos ou animais). Também existem variações dentro da mesma espécie, de acordo com o estado atual da vida do organismo (vida embrionária, vida fetal ou vida pós-parto).

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Diferentes estruturas que contêm globina em sua composição. Fontes: Wikipedia.com/BiancaDescals [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)//// O carregador original foi o ProteinBoxBot na Wikipedia em inglês. [Domínio público] /Wikipedia.com

A informação genética para a síntese das várias cadeias de globina está contida em vários cromossomos. Por exemplo, as globinas da cadeia alfa são encontradas no cromossomo 16, enquanto as informações genéticas das globinas beta, delta, gama e epsilon estão no cromossomo 11.

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Caracteristicas

Globin faz parte de estruturas importantes no corpo, por exemplo, as mais relevantes são: hemoglobina e mioglobina.

A hemoglobina contém quatro cadeias de globina (alfa 1 e alfa 2) e (beta 1 e beta 2). Cada globina tem uma dobra onde protege o grupo heme.

Por outro lado, a mioglobina é encontrada. Que tem uma estrutura menos complexa que a hemoglobina. Possui um polipeptídeo globular de tira única, disposto secundariamente.

Até recentemente, acreditava-se que essas eram as únicas substâncias que continham globina nos seres superiores, mas hoje são conhecidas mais duas que possuem globina em sua constituição: citocobobina e neuroglobina.

A citocobina está presente na maioria dos tecidos e está especialmente localizada no tecido conjuntivo, além de ser encontrada na retina.

Por sua vez, a neuroglobina tem preferência pelo tecido nervoso, daí o seu nome. A neuroglobina foi encontrada nas células nervosas do cérebro localizadas no nível do córtex cerebral, bem como em outros locais como o tálamo, o hipotálamo, o hipocampo e o cerebelo .

No entanto, eles não são os únicos locais, porque fora do sistema nervoso pode ser encontrado nas ilhotas de Langerhans do pâncreas e na retina.

Estrutura

Existem 6 tipos diferentes de cadeias de globina que são designadas com as letras do alfabeto grego: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) e zeta (ζ). Essas cadeias pertencem à família das globinas, mas diferem uma da outra no número de aminoácidos que possuem.

Estes polipeptídeos têm uma estrutura primária, secundária e terciária. A cadeia simples de aminoácidos representa a estrutura primária. Quando a corrente é enrolada formando espirais ou hélices, elas formam a estrutura secundária.

Se essa estrutura se dobra muitas vezes sobre si mesma, forma uma estrutura globular correspondente à estrutura terciária.

Da mesma forma, eles só podem adquirir a forma quaternária quando 4 moléculas ou cadeias de globina são combinadas na forma terciária.

Assim, aparece na estrutura complexa da hemoglobina. No entanto, na mioglobina é diferente. Nesse caso, a globina é apresentada como um monômero, ou seja, possui uma única cadeia peptídica, organizada em dobras, criando 8 hélices (estrutura secundária).

Tanto a hemoglobina quanto a mioglobina abrigam um grupo heme dentro de sua estrutura complexa.

Hemoglobina

Nesta molécula, juntam-se 2 cadeias de alfa globina e 2 cadeias beta. É assim que eles são perfeitamente acoplados para acomodar o grupo heme em seu centro, além de ferro.

Entre essas estruturas, existem sindicatos fracos e sindicatos fortes. Nas junções fracas, 19 aminoácidos participam e a ligação ocorre da seguinte forma: a cadeia alfa 1 se liga à cadeia beta 2 e a cadeia alfa 2 se liga à cadeia beta 1.

Enquanto isso, 35 aminoácidos participam de fortes ligações e as cadeias que se ligam são: a cadeia alfa 1 se liga à cadeia beta 1 e a cadeia alfa 2 se liga à cadeia beta 2.

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Localização das cadeias alfa 1 e alfa 2, beta 1 e beta 2 na estrutura da hemoglobina. Fonte: OpenStax College [CC BY 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0)] imagem editada (traduzida para o espanhol)

Mioglobina

Um grupo de proteínas globulares também está presente na mioglobina, mas neste caso existe apenas uma cadeia peptídica que consiste em 153 aminoácidos. Seu arranjo espacial é secundário e possui 8 hélices alfa.

Esta estrutura proteica localiza estrategicamente os aminoácidos hidrofóbicos na estrutura, enquanto os aminoácidos hidrofílicos ou polares são externos.

Este design é perfeito para abrigar o grupo heme dentro (parte hidrofóbica). Isso se liga à proteína por ligações não covalentes.

Citoglobina

Foi descoberto em 2001 e diz-se ser um tipo de hemoglobina, mas difere por ser hexacoordinado, enquanto a hemoglobina e a mioglobina são pentacoordenadas. Isso tem a ver com a posição do aminoácido histidina próximo ao grupo heme.

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Neuroglobina

Sua descoberta foi feita no ano de 2000. A neuroglobina é um monômero com 150 aminoácidos, portanto é muito semelhante à mioglobina. A estrutura da neuroglobina tem uma similaridade entre 21 a 25% com mioglobina e hemoglobina.

Funções

Como a globina não é encontrada sozinha no organismo, mas como parte de certas estruturas, são mencionadas as funções que cada uma delas cumpre:

Hemoglobina

Pode ser encontrada dentro dos eritrócitos. É responsável por fixar e transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos. Assim como limpa o corpo de dióxido de carbono, fazendo o caminho oposto.

Mioglobina

O grupo heme localizado na globina tem a função de armazenar moléculas de oxigênio para oxigenar o músculo cardíaco e o músculo esquelético.

Citoglobina

Acredita-se que esta proteína influencie a proteção da hipóxia e do estresse oxidativo nos tecidos. Pensa-se também que ele pode transportar oxigênio arterial para o cérebro.

Neuroglobina

Pensa-se que a neuroglobina tem capacidade para fixar oxigênio, monóxido de carbono e óxido nítrico.

No entanto, ainda não se sabe com certeza qual é a função da neuroglobina, mas acredita-se que esteja relacionada à regulação da hipóxia e isquemia cerebral. Especialmente, atuaria como um neuroprotetor.

Como a neuroglobina possui uma estrutura semelhante à hemoglobina e à mioglobina, especula-se que possa participar do suprimento de oxigênio no nível neuronal. Acredita-se também que ele pode eliminar os radicais livres e o nitrogênio que ocorrem na cadeia respiratória.

Em relação ao óxido nítrico, acredita-se eliminá-lo quando o oxigênio é normal e o produz em processos de hipóxia a partir do NO 2 .

Alterações

As cadeias alfa e beta da globina são codificadas por diferentes genes localizados nos cromossomos 16 e 11, respectivamente.

Indivíduos com hemoglobina S (doença falciforme ou doença falciforme) apresentam um defeito na cadeia beta da globina. O defeito consiste na substituição de bases de nitrogênio no nível do número de nucleotídeos 20 do gene envolvido, onde há uma mudança de adenina por uma timina.

Mutações no gene β s do cromossomo 11 causam diferentes haplótipos de globulina chamados: Senegal, Camarões, Benin, Bantú ou CAR e asiático ou indiano-árabe.

O conhecimento do tipo de haplótipo apresentado pelos pacientes com anemia falciforme é epidemiologicamente importante, pois permite conhecer a distribuição dos diferentes haplótipos, mas essas informações também fornecem dados importantes para conhecer o prognóstico da doença.

Por exemplo: sabe-se que o haplótipo Bantu é mais sério, enquanto o tipo Senegal e asiático são mais leves.

As diferenças entre um haplótipo e outro estão na quantidade de hemoglobina F que eles possuem. Quanto maior a porcentagem de hemoglobina F e menor a hemoglobina S, melhor prognóstico. Quanto menor a quantidade de hemoglobina F e maior a quantidade de hemoglobina S, pior o prognóstico.

Essas mutações são herdadas de maneira autossômica juntamente com a mutação da hemoglobina S.

Referências

  1. «Globina.» Wikipedia, a enciclopédia livre . 19 de outubro de 2018 às 13:44 UTC. 11 Jul 2019, 17:26, wikipedia.org
  2. «Mioglobina.» Wikipedia, A Enciclopédia Livre . 7 de jul de 2019 às 21:16 UTC. 11 Jul 2019, 20:42, wikipedia.org
  3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplótipos do gene da beta globina em portadores de hemoglobina S na Colômbia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Disponível em: scielo.org
  4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobina: novo membro da família das globinas. Rev cubano Hematol Immunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Disponível em: scielo.sld
  5. «Citoglobina.» Wikipedia, A Enciclopédia Livre . 1 de setembro de 2017 às 17:26 UTC. 12 de jul de 2019 às 00:28 wikipedia.org

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