Interações hidrofóbicas: o que é, importância e exemplos

As interacções hidrófobas (HI) são as forças que mantêm a coesão entre os compostos apoiares imersas numa solução ou solvente polar.Ao contrário de outras interações não covalentes, como ligações de hidrogênio , interações iônicas ou forças de van der Waals , as interações hidrofóbicas não dependem das propriedades intrínsecas dos solutos, mas dos solventes.

Um exemplo muito ilustrativo dessas interações pode ser a separação de fases que ocorre quando se trata de misturar água com óleo. Nesse caso, as moléculas de óleo “interagem” umas com as outras como resultado da ordenação das moléculas de água ao seu redor.

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Emulsão de gorduras na água (Catrin Sohrabi [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)], do Wikimedia Commons)

A noção dessas interações existe desde antes dos anos quarenta. No entanto, o termo “ligação hidrofóbica” foi cunhado por Kauzmann em 1959, enquanto estudava os fatores mais importantes na estabilização da estrutura tridimensional de certas proteínas.

As HIs são as interações inespecíficas mais importantes que ocorrem nos sistemas biológicos. Eles também têm um papel importante em uma ampla variedade de aplicações da indústria de engenharia e química e farmacêutica que conhecemos hoje.

O que são interações hidrofóbicas?

A causa física do HI é baseada na incapacidade de substâncias apolares formarem ligações de hidrogênio com moléculas de água em uma solução.

Eles são conhecidos como “interações inespecíficas”, uma vez que não estão relacionados à afinidade entre as moléculas de soluto, mas à tendência das moléculas de água em manter suas próprias interações por meio de ligações de hidrogênio.

Ao entrar em contato com a água, as moléculas apolares ou hidrofóbicas tendem a se agregar espontaneamente, a fim de obter maior estabilidade, diminuindo a área superficial do contato com a água.

Este efeito pode ser confundido com uma forte atração, mas é apenas uma consequência da natureza apolar das substâncias em relação ao solvente.

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Explicadas do ponto de vista termodinâmico, essas associações espontâneas ocorrem em busca de um estado energeticamente favorável, onde há a menor variação de energia livre (∆ G ).

Levando em consideração que ∆ G = ∆ H – T∆ S , o estado energeticamente mais favorável será aquele em que a entropia (∆ S ) for maior, ou seja, onde houver menos moléculas de água cuja liberdade de rotação e translação seja reduzida pelo contato com um soluto apolar.

Quando moléculas apolares se associam umas às outras, ligadas por moléculas de água, é obtido um estado mais favorável do que se essas moléculas permanecessem separadas, cada uma cercada por uma “gaiola” de diferentes moléculas de água.

Importância biológica

Os HIs têm grande relevância, pois ocorrem em uma variedade de processos bioquímicos.

Entre esses processos estão alterações conformacionais nas proteínas, a ligação de substratos a enzimas, a associação de subunidades de complexos enzimáticos, a agregação e formação de membranas biológicas, a estabilização de proteínas em soluções aquosas e outras.

Em termos quantitativos, diferentes autores receberam a tarefa de determinar qual é a importância do HI na estabilidade da estrutura de um grande número de proteínas, concluindo que essas interações contribuem em mais de 50%.

Muitas proteínas de membrana (integrais e periféricas) estão associadas a bicamadas lipídicas graças ao HI quando, em suas estruturas, essas proteínas possuem domínios hidrofóbicos. Além disso, a estabilidade da estrutura terciária de muitas proteínas solúveis depende do HI.

Algumas técnicas no estudo da Biologia Celular exploram a propriedade de alguns detergentes iônicos para formar micelas, que são estruturas “hemisféricas” de compostos anfifílicos cujas regiões apolares se associam graças ao HI.

As micelas também são usadas em estudos farmacêuticos que envolvem a administração de medicamentos lipossolúveis e sua formação também é essencial para a absorção de vitaminas e lipídios complexos no corpo humano.

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Exemplos de interações hidrofóbicas

Membranas

Um excelente exemplo de HI é a formação de membranas celulares. Tais estruturas são compostas por uma bicamada fosfolipídica. Sua organização é dada graças aos HIs que ocorrem entre as caudas apolares em “repulsão” ao meio aquoso circundante.

Proteína

Os HIs exercem uma grande influência no dobramento de proteínas globulares, cuja forma biologicamente ativa é obtida após o estabelecimento de uma configuração espacial específica, governada pela presença de certos resíduos de aminoácidos na estrutura.

  • O caso da apomoglobina

A apomioglobina (mioglobina sem o grupo heme) é uma pequena proteína alfa-helicoidal que serviu de modelo para estudar o processo de dobragem e a importância das HIs entre os resíduos apolares em sua cadeia polipeptídica.

Em um estudo realizado por Dyson e colaboradores em 2006, onde sequências mutadas de apomoglobina foram usadas, foi demonstrado que o início de eventos dobráveis ​​depende principalmente das HIs entre aminoácidos com grupos apolares de hélices alfa.

Assim, pequenas alterações introduzidas na sequência de aminoácidos significam modificações significativas na estrutura terciária, o que resulta em proteínas mal formadas e inativas.

Detergentes

Outro exemplo claro de HI é o modo de ação dos detergentes comerciais que usamos diariamente para fins domésticos.

Detergentes são moléculas anfipáticas (com uma região polar e outra apolar). Eles podem “emulsionar” as gorduras, pois têm a capacidade de formar ligações de hidrogênio com as moléculas de água e têm interações hidrofóbicas com os lipídios presentes nas gorduras.

Ao entrar em contato com gorduras em uma solução aquosa, as moléculas de detergente se associam de tal maneira que as caudas apolares se enfrentam, envolvendo as moléculas lipídicas e as regiões polares, que entram na superfície da micela, são expostas à superfície da micela. contato com a água.

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