Isomerases: processos, funções, nomenclatura e subclasses

As isomerases são uma classe de enzimas envolvidas no rearranjo estrutural ou de isómeros posicionais e estereoisómeros de moléculas diferentes. Eles estão presentes em praticamente todos os organismos celulares, cumprindo funções em vários contextos.

As enzimas dessa classe atuam em um único substrato, embora algumas possam estar associadas covalentemente a cofatores, íons, entre outros. A reação geral, portanto, pode ser vista da seguinte forma:

XY → YX

As reações catalisadas por essas enzimas envolvem um rearranjo interno das ligações, o que pode significar mudanças na posição dos grupos funcionais, na posição de ligações duplas entre os carbonos, entre outras, sem alterações na fórmula molecular do substrato.

Isomerases: processos, funções, nomenclatura e subclasses 1

Mecanismo de ação da isopentenilpirofosfato isomerase que catalisa a isomerização do isopentenilpirofosfato em dimetilarilpirofosfato (Fonte: Yjlu22 [domínio público] via Wikimedia Commons)

As isomerases desempenham várias funções em uma variedade de processos biológicos, que incluem vias metabólicas, divisão celular, replicação de DNA , entre outras.

As isomerases foram as primeiras enzimas usadas industrialmente na produção de xaropes e outros alimentos açucarados, graças à sua capacidade de interconverter os isômeros de diferentes tipos de carboidratos.

Processos biológicos dos quais participam

As isomerases participam de múltiplos processos celulares vitais. Entre os mais proeminentes estão a replicação e o empacotamento do DNA, catalisado pelas topoisomerases. Esses eventos são cruciais para a replicação de ácidos nucleicos, bem como para sua condensação antes da divisão celular.

A glicólise , uma das vias metabólicas centrais da célula, inclui pelo menos três enzimas isoméricas, ou seja, isomerase de fosfoglucose, triose fosfato isomerase e-mutase.

A conversão de UDP-galactose em UDP-glicose na via do catabolismo da galactose é alcançada pela ação de uma epimerase. Nos seres humanos, esta enzima é conhecida como UDP-glicose 4-epimerase.

A dobragem de proteínas é um processo essencial para o funcionamento de muitas enzimas na natureza. A enzima proteína-dissulfeto isomerase auxilia na dobragem de proteínas que contêm pontes dissulfeto, modificando sua posição nas moléculas usadas como substrato.

Funções

A principal função das enzimas pertencentes à classe de isomerase pode ser vista como a transformação de um substrato por meio de uma pequena alteração estrutural, a fim de torná-lo suscetível ao processamento posterior de enzimas a jusante em uma via metabólica, por exemplo.

Um exemplo de isomerização é a mudança do grupo fosfato na posição 3 para o carbono na posição 2 do 3-fosfoglicerato para convertê-lo em 2-fosfoglicerato, catalisado pela enzima fosfoglicerato mutase na via glicolítica, gerando assim um composto de energia mais alta que é o substrato funcional da enolasa.

Nomenclatura

A classificação da isomerase segue as regras gerais para a classificação de enzimas propostas pela Enzyme Commission em 1961, nas quais cada enzima recebe um código numérico para classificação.

A posição dos números nesse código indica cada uma das divisões ou categorias na classificação e esses números são precedidos pelas letras “EC”.

Para as isomerases, o primeiro número representa a classe enzimática, o segundo indica o tipo de isomerização que realiza e o terceiro o substrato no qual atuam.

A nomenclatura da classe de isomerases é EC.5. Como possui sete subclasses, serão encontradas enzimas com o código de EC.5.1 a EC.5.6. Existe uma sexta “subclasse” de isomerases conhecida como “outras isomerases”, cujo código é EC.5.99, pois inclui enzimas com várias funções de isomerase.

A denotação das subclasses é feita principalmente de acordo com o tipo de isomerização que essas enzimas realizam. Apesar disso, eles também podem receber nomes como racemases, epimerases, cis-trans- isomerases, isomerases, tautomerases, ciclo de mutase ou isomerase.

Subclasses

Existem 7 classes de enzimas dentro da família isomerase:

EC.5.1 Racemases e epimerases

Eles catalisam a formação de misturas racêmicas com base na posição do carbono α. Eles podem atuar em aminoácidos e derivados (EC.5.1.1), em grupos e derivados de hidroxiácidos (EC.5.1.2), em carboidratos e derivados (EC.5.1.3) e outros (EC.5.1.99).

EC.5.2 Cis-trans- Isomerases

Catalisam a conversão entre as formas isomérica cis e trans de diferentes moléculas.

EC.5.3 Isomerases intramoleculares

Essas enzimas são responsáveis ​​pela isomerização de porções internas na mesma molécula. Existem alguns que realizam reações de redução de oxidação, onde o doador e o receptor de elétrons são a mesma molécula, de modo que não são classificados como oxidoredutases.

Eles podem atuar entre conversores de aldoses e cetoses (EC.5.3.1), em grupos ceto e enol (EC.5.3.2), alterando a posição das ligações CC duplas (EC.5.3.3), das ligações dissulfeto SS ( EC.5.3.4) e outras “oxidoredutases” (EC.5.3.99).

EC.5.4 Transferase intramolecular (Mutase)

Essas enzimas catalisam mudanças de posição de vários grupos dentro da mesma molécula. Eles são classificados de acordo com o tipo de grupo que “movem”.

Existem as fosfomutases (EC.5.4.1), aquelas que transferem grupos amino (EC.5.4.2), aquelas que transferem grupos hidroxila (EC.5.4.3) e aquelas que transferem outros tipos de grupos (EC.5.4. 99)

EC.5.5 Liases intramoleculares

Eles catalisam a “eliminação” de um grupo que faz parte de uma molécula, mas ainda está covalentemente ligado a ela.

EC.5.6 Isomerases que alteram a conformação macromolecular

Eles podem atuar alterando a conformação de polipeptídeos (EC.5.6.1) ou ácidos nucleicos (EC.5.6.2).

EC.5.99 Outras isomerases

Esta subclasse reúne enzimas como tiocianato isomerase e 2-hidroxicromen-2-carboxilato isomerase.

Referências

  1. Adams, E. (1972). Aminoácidos Racemases e Epimerases. The Enzymes , 6 , 479–507.
  2. Boyce, S., & College, T. (2005). Classificação e Nomenclatura de Enzimas. Encyclopedia of Life Sciences , 1–11.
  3. Cai, CZ, Han, Ly, Ji, ZL e Chen, YZ (2004). Classificação da família de enzimas por máquinas de vetores de suporte. Proteínas: Estrutura, Função e Bioinformática , 55 , 66-76.
  4. Dugave, C. & Demange, L. (2003). Cis – Isomerização Trans de Moléculas e Biomoléculas Orgânicas: Implicações e Aplicações. Chemical Reviews , 103 , 2475-2532.
  5. Enciclopédia Britânica. (2018). Recuperado em 3 de março de 2019, de britannica.com
  6. Freedman, RB, Hirst, TR e Tuite, MF (1994). Dissulfeto de proteína isomerase: construindo pontes na dobragem de proteínas. TIBS , 19 , 331-336.
  7. Murzin, A. (1996). Classificação estrutural de proteínas: novas superfamílias Alexey G Murzin. Classificação Estrutural de Proteínas: Novas Superfamílias , 6 , 386–394.
  8. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Princípios de Bioquímica de Lehninger . Edições Omega (5ª ed.).
  9. Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-IUBMB). (2019). Obtido em qmul.ac.uk
  10. Thoden, JB, Frey, PA e Holden, HM (1996). Estrutura molecular do complexo abortivo NADH / UDP-glicose da UDP-galactose 4-Epimerase de Escherichia coli: implicações para o mecanismo catalítico. Biochemistry , 35 , 5137-5144.

Deixe um comentário

Este site usa cookies para lhe proporcionar a melhor experiência de usuário. política de cookies, clique no link para obter mais informações.

ACEPTAR
Aviso de cookies