Maltasa: características, síntese e funções

O maltase , também conhecido como α-glucosidase, maltase ácida, glicose invertase, glucosidosucrasa, lisossomal α-glucosidase ou maltase-glucoamilase é a enzima responsável pela hidrólise de mal tose em células epiteliais intestinais durante os passos finais de digestão de amido

Pertence à classe das hidrolases, especificamente à subclasse das glicosidases, capazes de romper as ligações α-glucosídicas entre os resíduos de glicose (EC. 3.2.1.20). Esta categoria agrupa várias enzimas cuja especificidade é direcionada à exohidrólise de glicosídeos terminais ligados por ligações α-1,4.

Maltasa: características, síntese e funções 1

Reação catalisada pela maltose. À esquerda, uma molécula de maltose e à direita, as duas moléculas de glicose resultantes da hidrólise.

Alguns maltes são capazes de hidrolisar polissacarídeos , mas com velocidade muito menor. Em geral, após a ação da maltose, os resíduos de α-D-glicose são liberados, no entanto, enzimas da mesma subclasse podem hidrolisar os β-glucanos, liberando resíduos da β-D-glicose.

A existência de enzimas maltose foi demonstrada inicialmente em 1880 e agora se sabe que não está presente apenas em mamíferos , mas também em microorganismos como leveduras e bactérias , bem como em muitas plantas e cereais superiores.

Um exemplo da importância da atividade dessas enzimas está relacionado ao Saccharomyces cerevisiae , o microrganismo responsável pela produção de cerveja e pão, capaz de degradar a maltose e a maltotriose, devido ao fato de possuir enzimas maltose, cujos produtos são metabolizados em produtos Fermentativos característicos deste organismo.

Caracteristicas

Em mamíferos

A maltase é uma proteína anfipática associada à membrana das células da escova intestinal. Também é conhecida uma isoenzima conhecida como maltose ácida, localizada nos lisossomos e capaz de hidrolisar diferentes tipos de ligações glicosídicas em diferentes substratos, não apenas as ligações maltose e α-1,4. Ambas as enzimas compartilham muitas características estruturais.

A enzima lisossômica possui aproximadamente 952 aminoácidos e é processada pós-traducionalmente por glicosilação e remoção de peptídeos nas extremidades dos terminais N e C.

Estudos com a enzima do intestino de ratos e porcos estabelecem que nesses animais a enzima consiste em duas subunidades que diferem umas das outras em termos de algumas propriedades físicas. Essas duas subunidades surgem do mesmo precursor polipeptídico que é cortado proteoliticamente.

Ao contrário dos porcos e ratos, a enzima em humanos não possui duas subunidades, mas é uma, de grande peso molecular e altamente glicosilada (por N e O- glicosilação).

Em leveduras

A maltose de levedura, codificada pelo gene MAL62 , pesa 68 kDa e é uma proteína citoplasmática que existe como monômero e hidrolisa um amplo espectro de α-glicosídeos.

Nas leveduras, existem cinco isoenzimas codificadas nas áreas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus que codifica o gene MAL também compreende um complexo genético de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo permease e proteínas reguladoras, como se fosse um operon.

Em plantas

Foi demonstrado que a enzima presente nas plantas é sensível a temperaturas acima de 50 ° C e que a maltose ocorre em grandes quantidades em cereais germinados e não germinados.

Além disso, durante a degradação do amido, essa enzima é específica para a maltose, pois não atua sobre outros oligossacarídeos, mas sempre termina com a formação de glicose.

Síntese

Em mamíferos

A maltose intestinal de humanos é sintetizada como uma única cadeia polipeptídica. Carboidratos ricos em resíduos de manose são adicionados cotradicionalmente por glicosilação, o que parece proteger a sequência de degradação proteolítica.

Estudos sobre a biogênese dessa enzima estabelecem que ela é montada como uma molécula de alto peso molecular em um estado “ligado à membrana” do retículo endoplasmático e que é subsequentemente processada por enzimas pancreáticas e “re-glicosiladas” no Complexo de Golgi .

Em leveduras

Nas leveduras, existem cinco isoenzimas codificadas nas áreas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus que codifica o gene MAL também compreende um complexo genético de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo permease e proteínas reguladoras.

Em bactérias

O sistema de metabolismo da maltose em bactérias, como E. coli , é muito semelhante ao sistema de lactose, principalmente na organização genética do operon responsável pela síntese de proteínas reguladoras, transportadoras e atividade enzimática no substrato (maltose )

Funções

Na maioria dos organismos onde a presença de enzimas como a maltose foi detectada, essa enzima desempenha o mesmo papel: a degradação de dissacarídeos como a maltose, a fim de obter produtos de carboidratos solúveis metabolizáveis ​​mais facilmente.

No intestino dos mamíferos, a maltose tem um papel fundamental nas etapas finais da degradação do amido. Deficiências nessa enzima são geralmente observadas em patologias como a glicogenose tipo II, que está relacionada ao armazenamento de glicogênio.

Em bactérias e leveduras, as reações catalisadas por enzimas desse tipo representam uma importante fonte de energia na forma de glicose que entra na via glicolítica, para fins de fermentação ou não.

Nas plantas, a maltose, juntamente com as amilases, participa da degradação do endosperma das sementes que estão “adormecidas” e ativadas pelas giberelinas, hormônios reguladores do crescimento das plantas, como requisito de pré-germinação.

Além disso, muitas plantas transitórias de amido durante o dia possuem maltose específica que contribui para a degradação dos intermediários de seu metabolismo durante a noite, e foi determinado que os cloroplastos são os principais locais de armazenamento de maltose nesses organismos.

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