Miofilamentos: tipos, estrutura e organização

Os miofilamentos são proteínas contrácteis de miofibrilas, que são unidades estruturais de células musculares, células alongadas são chamados de fibras musculares.

As fibras musculares e seus componentes têm nomes particulares. Por exemplo, a membrana, citoplasma, mitocôndria e retículo endoplasmático são conhecidos como sarcolemma, sarcoplasma, sarcosomas e retículo sarcoplasmático, respectivamente.

Miofilamentos: tipos, estrutura e organização 1

Estrutura do miofilamento (Fonte: Mikael Häggström, usada com permissão. [Domínio público] via Wikimedia Commons)

Da mesma forma, os elementos contráteis no interior são chamados de miofibrilas; e as proteínas contráteis que compõem as miofibrilas são chamadas miofilamentos.

Existem dois tipos de miofilamentos: finos e grossos. Os filamentos finos consistem principalmente em três proteínas: actina F, tropomiosina e troponina. Os filamentos grossos, enquanto isso, são compostos exclusivamente de outra proteína conhecida como miosina II.

Além dessas, existem outras proteínas associadas aos filamentos grossos e finos, mas elas não possuem funções contráteis, senão estruturais, entre as quais, para citar algumas, titina e nebulina.

Tipos de fibras musculares

O arranjo particular dos miofilamentos que constituem as miofibrilas dá origem a dois tipos de fibras musculares: fibras musculares estriadas e fibras musculares lisas.

As fibras musculares estriadas, quando examinadas em um microscópio óptico, mostram um padrão de estrias ou bandas transversais que se repetem por toda a superfície e que dão o nome, ao músculo que as contém, ao músculo estriado. Existem dois tipos de fibras musculares estriadas, esqueléticas e cardíacas.

As fibras musculares que não mostram esse padrão de bandas transversais são chamadas de fibras lisas. Eles são os que compõem os músculos das paredes vasculares e das vísceras.

Estrutura

Miofilamentos finos

Esses miofilamentos são compostos de actina F e duas proteínas associadas: tropomiosina e troponina, que possuem funções reguladoras.

A actina F, ou actina filamentosa, é um polímero de outra proteína globular menor chamada actina G ou actina globular, com um peso molecular de cerca de 42 kDa. Possui um local de ligação para a miosina e é ordenada através da formação de duas cadeias dispostas como uma hélice dupla composta por aproximadamente 13 monômeros por rotação.

Os filamentos de actina F caracterizam-se por ter dois pólos: um positivo, direcionado ao disco Z, e um negativo, disposto no centro do sarcômero.

A tropomiosina também é composta de uma cadeia polipeptídica dupla na forma de uma dupla hélice. É uma proteína de 64 kDa que forma filamentos localizados nas ranhuras que deixam as cadeias duplas de hélice dos filamentos finos de actina F, como “preencher” os espaços vazios na hélice.

Em repouso, a tropomiosina cobre ou “cobre” os locais de ligação da actina à miosina, impedindo a interação de ambas as proteínas, que é o que causa a contração muscular. Em torno de cada filamento fino e a cerca de 25 ou 30ηm do início de cada tropomiosina existe outra proteína chamada troponina.

A troponina (Tn) é um complexo proteico composto por três subunidades de polipeptídeos globulares chamados troponina T, C e I. Cada molécula de tropomiosina possui um complexo de troponina associado que a regula e, juntos, são responsáveis ​​pela regulação do início e da terminação. de contração muscular.

Miofilamentos espessos

Os filamentos espessos são polímeros de miosina II, pesando 510 kDa e consistindo em duas cadeias pesadas de 222 kDa cada e quatro cadeias leves. As cadeias leves são de dois tipos: cadeias leves essenciais, 18 kDa e cadeias reguladoras leves de 22 kDa.

Cada cadeia pesada de miosina II tem o formato de uma bengala com uma pequena cabeça globular no final, que se projeta quase a 90⁰ e possui dois locais de fixação, um para actina e outro para ATP. É por isso que essas proteínas pertencem à família ATPase.

Um filamento espesso é constituído por mais de 200 moléculas de miosina II. A cabeça globular de cada uma dessas moléculas atua como um “remo” durante a contração, empurrando a actina à qual está ligada para que deslize para o centro do sarcômero.

Organização

Em uma fibra muscular esquelética estriada, as miofibrilas ocupam a maior parte do sarcoplasma e são organizadas em conjuntos longitudinais e ordenados por toda a célula.

Em uma seção longitudinal vista com um microscópio óptico, são observadas bandas claras, chamadas Bandas I, e bandas escuras, chamadas Bandas A. Essas bandas correspondem ao arranjo ordenado das miofibrilas e, portanto, aos miofilamentos que as compõem.

No centro da Banda I, existe uma linha escura e fina chamada Linha ou Disco Z. O centro de cada Banda A tem uma área mais clara conhecida como Banda H, que é dividida centralmente por uma linha mais escura chamada Linha M .

Limitada entre duas linhas Z, é descrita uma estrutura chamada sarcômero, que é a unidade funcional do músculo esquelético. Um sarcômero é composto por miofilamentos contráteis organizados ordenadamente nas bandas A, H e uma hemi-banda I em cada extremidade.

As bandas contêm apenas filamentos finos, a banda A contém filamentos grossos entrelaçados nas duas extremidades com filamentos finos e a banda H contém apenas filamentos grossos.

Como os miofilamentos são organizados nos sarcômeros?

Tanto os miofilamentos grossos quanto os finos podem ser observados examinando uma amostra de músculo estriado esquelético sob um microscópio eletrônico. Diz-se que esses “interdígitos” ou “se entrelaçam” entre si em um arranjo seqüencial, ordenado e paralelo.

Os filamentos finos se originam dos discos Z e se estendem de cada lado na direção oposta e em direção ao centro de cada sarcômero adjacente. A partir dos discos Z em cada extremidade do sarcômero, no músculo relaxado, a actina atinge o início da banda H de cada lado.

Assim, nas fibras musculares do músculo esquelético relaxado, os miofilamentos grossos ocupam a zona central que forma as bandas escuras ou bandas A; e os filamentos finos se estendem a ambos os lados do sarcômero, sem atingir o centro dele.

Em uma seção transversal na região em que os filamentos grossos e finos se sobrepõem, pode ser visto um padrão hexagonal que inclui o filamento grosso no centro e seis filamentos finos que o cercam e localizados em cada uma das bordas do hexágono .

Essa organização dos miofilamentos no sarcômero é preservada pela função de uma série de proteínas associadas aos miofilamentos e que possuem funções estruturais, dentre as quais destacam-se titina, alfa-actina, nebulina, miomasina e proteína C. .

Mecanismo de contração

Quando a acetilcolina (um neurotransmissor) é liberada na placa neuromuscular pela estimulação de um neurônio motor, a fibra muscular é excitada e os canais de cálcio dependentes de voltagem do retículo sarcoplasmático são abertos.

O cálcio se liga à troponina C, e isso gera uma alteração conformacional na tropomiosina, que expõe os locais ativos da actina, iniciando a contração. Quando os níveis de cálcio caem, a tropomiosina retorna à sua posição inicial e a contração cessa.

A exposição dos locais de ligação à actina com miosina permite que ambas as proteínas se liguem e a miosina empurra a actina em direção ao centro do sarcômero, deslizando sobre a miosina.

Durante a contração muscular, as linhas Z de cada sarcômero se aproximam do centro, aproximando-se da linha M, aumentando a interdigitação entre actina e miosina e reduzindo o tamanho das bandas I e H. O grau de encurtamento dependerá da soma do encurtamento de cada um dos sarcômeros do músculo contraído.

Referências

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  5. Rawn, JD (1998). Bioquímica . Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
  6. Ross, M. & Pawlina, W. (2006). Histologia A Text and Atlas com correlação celular e biologia molecular (5ª ed.). Lippincott Williams e Wilkins.
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