Oxihemoglobina: características, estrutura e curva de ligação

Ou xihemoglobina é o nome que a hemoglobina recebe quando se liga ao oxigênio. A hemoglobina é uma proteína encontrada nos glóbulos vermelhos e cuja principal função é transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos.

Os primeiros seres vivos eram unicelulares e viviam em um ambiente líquido do qual nutriam e eliminavam seus resíduos, como eram alguns dos organismos que existem hoje. Sob essas condições, esses processos são alcançados por mecanismos simples de difusão, uma vez que a parede celular está em contato íntimo com o meio que a fornece.

Oxihemoglobina: características, estrutura e curva de ligação 1

Curva de dissociação da oxihemoglobina (Fonte: Ratznium na Wikipedia em inglêsMais versões foram carregadas por Aaronsharpe em en.wikipedia. [Domínio público] via Wikimedia Commons)

O desenvolvimento de organismos multicelulares cada vez mais complexos fez com que as células internas se afastassem consideravelmente do meio ambiente, de modo que os mecanismos de difusão como única fonte de suprimento se tornassem insuficientes.

Assim, foram desenvolvidos sistemas especializados para obter nutrientes e gases, como o sistema digestivo e o sistema respiratório, bem como mecanismos de transporte para aproximar esses nutrientes e gases da célula: o sistema cardiovascular.

Para produzir energia na forma de moléculas de ATP, as células precisam de oxigênio. Tendo em vista que o ATP não pode ser armazenado, ele deve ser constantemente sintetizado, o que significa uma demanda permanente de oxigênio das células.

A hemoglobina emergiu, evolutivamente falando, como um transportador de gás que “resolveu” o problema do transporte de oxigênio do ambiente para a célula.

Características e estrutura

Para falar sobre as características e estrutura da oxihemoglobina, é necessário fazer referência à hemoglobina, uma vez que a oxihemoglobina nada mais é do que a hemoglobina ligada ao oxigênio. Portanto, daqui em diante, serão descritas as características articulares da molécula na presença ou ausência do gás em questão.

Para que serve a hemoglobina?

A hemoglobina é necessária para transportar oxigênio para os tecidos na quantidade e velocidade que eles merecem, uma vez que o oxigênio tem tão pouca solubilidade no sangue que seu transporte de difusão seria insuficiente para suprir as necessidades dos tecidos.

Como é uma molécula de hemoglobina?

A hemoglobina é uma proteína tetramérica (que possui quatro subunidades), possui uma forma esférica e uma massa molecular de 64 kDa.

Suas quatro subunidades constituem uma única unidade funcional, onde cada uma interage com a outra. Cada subunidade é composta por uma cadeia polipeptídica, globina e um grupo protético, o grupo heme ou “hem”, que atua como cofator e não é composto de aminoácidos; isto é, não é de natureza proteica.

Globin é encontrado em duas formas: alfa globina e beta globina. O tetrâmero de hemoglobina consiste em um par de cadeias de alfa globina (de 141 aminoácidos) e um par de cadeias de beta globina (de 146 aminoácidos).

Cada uma das quatro cadeias polipeptídicas está ligada a um grupo heme, que possui um átomo de ferro ferroso no centro (Fe2 +).

Como é o grupo heme?

O grupo heme é um anel porfirínico formado por quatro anéis de pirrol (compostos aromáticos heterocíclicos com a fórmula C4H5N) ligados por pontes de metila. O ferro ferroso no centro está sujeito à estrutura através de ligações coordenadas de nitrogênio.

Cada grupo heme é capaz de se ligar a uma molécula de oxigênio, de modo que cada molécula de hemoglobina pode ligar apenas 4 moléculas do gás.

O corpo humano contém aproximadamente 2,5 x 1013 eritrócitos, que são as células sanguíneas que produzem e transportam hemoglobina. Cada eritrócito tem cerca de 280 milhões de moléculas de hemoglobina e pode transportar mais de 1000 milhões de moléculas de oxigênio.

Como a oxihemoglobina é formada?

A oxihemoglobina é formada após a ligação de um átomo de oxigênio a cada átomo de ferro em um estado ferroso encontrado em cada grupo heme da molécula de hemoglobina.

O termo “oxihemoglobina” refere-se, então, a uma hemoglobina oxigenada e não quimicamente oxidada, uma vez que não perde um elétron quando combinado com oxigênio e ferro é mantido em um estado ferroso.

A oxigenação produz uma mudança na estrutura quaternária da molécula, ou seja, uma mudança na conformação que pode ser transmitida das cadeias de globina para o grupo heme e vice-versa.

Qual é a quantidade máxima de oxigênio que a hemoglobina pode transportar?

A hemoglobina pode, no máximo, ligar quatro moléculas de oxigênio em sua estrutura. Se o volume molar de gases ideais for 22,4 L / mol, uma mole de hemoglobina (64.500 g) será ligada a 89,6 litros de oxigênio (4 moles de O2 x 22,4 L / mole).

Em seguida, cada grama de hemoglobina deve ser ligado a 1,39 ml de O2 para estar 100% saturado (89,6 L / 64500 g x (1000 ml / L)).

Na prática, os exames de sangue mostram resultados ligeiramente mais baixos, uma vez que existem pequenas quantidades de metemoglobina (hemoglobina oxidada) e carboxihemoglobina (hemoglobina + monóxido de carbono (CO)) que não conseguem ligar o oxigênio.

Levando isso em consideração, a regra “Hüfner” afirma que, no sangue, 1g de hemoglobina tem capacidade máxima para ligar oxigênio de 1,34ml.

Curva de ligação à oxihemoglobina

A quantidade de moléculas de oxigênio que pode se ligar a uma molécula de hemoglobina depende da pressão parcial de oxigênio ou PO2. Na ausência de oxigênio, a hemoglobina é desoxigenada, mas à medida que a PO2 aumenta, o número de oxigênio que se liga à hemoglobina aumenta.

O processo de ligação do oxigênio à hemoglobina depende da pressão parcial do oxigênio. Quando plotado, o resultado é chamado de “curva da oxihemoglobina” e possui uma característica “S” ou formato sigmóide.

Dependendo do PO2, a hemoglobina será menos ou mais capaz de “liberar” ou “liberar” o oxigênio que transporta, além de ser carregada com ele.

Por exemplo, na região entre 10 e 60 mmHg de pressão, é obtida a parte mais íngreme da curva. Nesta condição, a hemoglobina pode facilmente produzir grandes quantidades de O2. Esta é a condição que é alcançada nos tecidos.

Quando o PO2 está entre 90 e 100 mmHg (12 a 13 kPa), a hemoglobina é quase 100% saturada com O2; e quando a PO2 arterial é de 60 mmHg (8 kPa), a saturação com O2 ainda é alta em 90%.

Nos pulmões, essas são as condições predominantes (pressão entre 60 e 100 mmHg), e é isso que permite que as moléculas de hemoglobina presentes nos eritrócitos sejam carregadas com oxigênio.

Esse formato sigmóide que desenha a curva da oxihemoglobina garante que essa proteína se comporte como um excelente carregador pulmonar, um transportador muito eficiente no sangue arterial e um excelente doador de O2 nos tecidos, na proporção da taxa metabólica local, isto é, sob demanda.

Referências

  1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9a Edição (pp. 501-502). Imprensa McGraw-Hill, Nova York, EUA.
  2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Bioquímica ilustrada de Harper . McGraw-Hill
  3. Rawn, JD (1998). Bioquímica (1989). Burlington, Carolina do Norte: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans , 1327 .
  4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiology. (3ª Ed.) Ediciones Harcourt, SA
  5. West, JB (1991). Bases fisiológicas da prática médica . Williams & Wilkins

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