Proline: características, estrutura, funções, alimentos

O Prolina (Pro, P) pertence aos 22 aminoácidos classificadas como de base. É um aminoácido não essencial, pois pode ser sintetizado pelo homem e outros animais mamíferos.

Em 1900, o cientista alemão Richard Willstatter foi o primeiro a extrair e observar prolina. No entanto, foi Emili Fischer, em 1901, quem cunhou o termo “prolina” com base no anel de aminoácido pirrolidina; Este pesquisador também conseguiu explicar em detalhes a síntese de prolina a partir de caseína do leite.

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Estrutura química do aminoácido Proline (Fonte: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Em proteínas como a caseína, a prolina tem uma função indispensável em “turnos” e dobramento estrutural. Nesta proteína, a prolina é distribuída homogeneamente por toda a estrutura e liga-se à caseína β e αs1; Além disso, evita a formação de alças defeituosas ou dobras estruturais.

Nas análises bioquímicas comumente usadas para determinar a sequência exata de aminoácidos que compõem as proteínas, a prolina é um dos aminoácidos mais difíceis de detectar, uma vez que o grupo amino secundário da prolina tem um comportamento diferente e não pode ser facilmente detectado. .

O escorbuto é talvez a doença mais conhecida relacionada à prolina. Tem a ver com uma deficiência na ingestão de vitamina C, que afeta diretamente a hidroxilação da prolina nas fibras de colágeno, o que causa um enfraquecimento sistêmico devido à instabilidade das fibras de colágeno que estão por todo o corpo.

Caracteristicas

O grupo amino secundário ligado ao carbono α torna a tarefa de classificação de prolina um tanto difícil. No entanto, em alguns textos, isso é classificado juntamente com aminoácidos ramificados ou com cadeias laterais alifáticas, uma vez que a cadeia lateral da prolina ou o grupo R tem um caráter hidrofóbico ou alifático.

Uma das características mais importantes da prolina é que, em nenhum caso, ela pode formar ligações de hidrogênio, o que a torna ideal para estruturar curvas complexas e intricadas nas estruturas terciárias das proteínas.

Assim como todos os aminoácidos possuem duas isoformas que dependem do átomo central de carbono, a prolina pode ser encontrada na natureza como L-prolina ou D-prolina. No entanto, a forma L-prolina é a mais abundante na natureza e é a que faz parte das estruturas proteicas.

Nas proteínas onde é encontrado, a prolina freqüentemente ocupa lugares próximos à superfície ou às dobras ou locais de “virada” da cadeia polipeptídica, uma vez que a estrutura rígida e fechada da prolina dificulta a interação forte com outros aminoácidos. .

Estrutura

A prolina tem uma estrutura particular entre os aminoácidos básicos, uma vez que possui um grupo amino secundário (NH2) e não o grupo amino primário que é característico de todos os aminoácidos.

O grupo R ou a cadeia lateral da prolina é um anel de pirrolidina ou tetra-hidropirrol. Este grupo é formado por uma amina heterocíclica (sem ligações duplas) de cinco átomos de carbono, onde cada um deles é saturado com átomos de hidrogênio.

A prolina tem a particularidade de que o átomo de carbono “central” está incluído no anel heterocíclico da pirrolidina, de modo que os únicos átomos “livres” ou “salientes” são o grupo carboxila (COOH) e o átomo de hidrogênio (H ) do anel heterocíclico do aminoácido.

A fórmula molecular da prolina é C5H9NO2 e seu nome IUPAC é ácido pirrolidin-2-carboxílico. Tem um peso molecular aproximado de 115,13 g / mol e sua frequência de aparecimento nas proteínas é de aproximadamente 7%.

Funções

As fibras de colágeno e tropocolágeno são as proteínas mais abundantes na maioria dos animais vertebrados. Estes compõem a pele, tendões, matriz óssea e muitos outros tecidos.

As fibras de colágeno são compostas de muitas hélices triplas de polipeptídeos repetidos que, por sua vez, são compostos de múltiplos resíduos de prolina e glicina na sequência glicina-prolina-prolina / hidroxiprolina (este último é um derivado de prolina modificado).

Na sua forma nativa, a prolina faz parte do procolágeno, sendo este um precursor dos polipeptídeos de colágeno e algumas outras proteínas do tecido conjuntivo. A enzima procolágeno prolina hidroxilase é responsável por hidroxilar os resíduos prolina para originar a hidroxiprolina e, assim, atingir a maturação do procolágeno no próprio colágeno.

Qual é a principal função da prolina nas fibras de colágeno?

A hidroxiprolina fornece as características de resistência ao colágeno, uma vez que esse derivado de aminoácido tem a capacidade de formar um grande número de ligações de hidrogênio entre as cadeias triplas de hélice que compõem a proteína.

As enzimas que catalisam a hidroxilação dos resíduos de prolina requerem a presença de vitamina C (ácido ascórbico) e, como mencionado anteriormente, o escorbuto se deve ao enfraquecimento das fibras de colágeno devido a falhas na hidroxilação dos resíduos de prolina. , que causa uma diminuição nas ligações de hidrogênio que suportam as fibras de colágeno.

Outras funções

A prolina é essencial para a formação de dobras e reviravoltas de proteínas.

Sua estrutura fechada dificulta a “acomodação” deste aminoácido dentro das proteínas, além disso, como não pode formar ligações de hidrogênio para “interagir” com outros resíduos próximos, induz a formação de “espiras” ou “espiras” ao longo da estrutura das proteínas onde é encontrado.

Todas as proteínas com uma vida útil curta têm pelo menos uma região com abundante repetição de prolina, glutamato, serina e treonina. Essas regiões variam de 12 a 60 resíduos e são denominadas sequências PEST.

As proteínas contendo a sequência PEST são marcadas por ubiquitinação para posterior degradação em proteassomas.

Biossíntese

Muitos aminoácidos podem ser sintetizados a partir de intermediários da glicólise, da via da pentose fosfato ou do ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs). A prolina e a arginina são formadas nas vias curtas do glutamato.

A via biossintética praticamente comum para todos os organismos vivos começa com a conversão de L-glutamato em γ-L-glutamil-5-fosfato, graças à ação da enzima glutamato-5-quinase (em bactérias) ou pela γ-glutamil -quinase (em humanos).

Essa reação envolve uma fosforilação dependente de ATP, de modo que, além do produto principal, seja gerada uma molécula de ADP.

A reação catalisada pela glutamato 5-semialdeído desidrogenase (em bactérias) ou pela γ-glutamil fosfato redutase (em humanos) converte γ-L-glutamil-5-fosfato em L-glutamato-5-semialdeído e a referida reação merece a presença do cofator NADPH.

O L-glutamato-5-semialdeído é desidratado de forma reversível e espontânea para (S) -1-1-pirrolina-5-carboxilato, que é posteriormente convertido em L-prolina pela enzima pirrolina-5-carboxilato redutase (em bactérias e seres humanos ), em cuja reação também é necessária uma molécula de NADPH ou NADH.

Degradação

Prolina, arginina, glutamina e histidina são constantemente degradadas em α-cetoglutarato para entrar no ciclo do ácido cítrico ou no ciclo de Krebs. No caso particular da prolina, a primeira é oxidada pela enzima prolina oxidase em pirrolin-5-carboxilato.

Na primeira etapa, onde ocorre a oxidação da prolina em pirrolin-5-carboxilato, os prótons liberados são aceitos pelo E-FAD, reduzindo-o para E-FADH2; Este passo é exclusivo do aminoácido prolina.

Por uma reação espontânea, o pirrolin-5-carboxilato é transformado em glutamato de γ-semialdeído, que serve como substrato para a enzima γ-semialdeído glutamato desidrogenase. Nesta etapa, dois prótons são liberados, um deles é aceito pelo NAD que é reduzido a NADH e o outro é livre na forma de H +.

A arginina, como a prolina, é transformada em glutamato de γ-semialdeído, mas através de uma via metabólica alternativa na qual participam duas enzimas diferentes.

A enzima glutamato γ-semialdeído desidrogenase transforma o glutamato γ-semialdeído em L-glutamato. Posteriormente, esse L-glutamato é novamente oxidado por uma enzima glutamato desidrogenase, que eventualmente forma o α-cetoglutarato que será incorporado ao ciclo do ácido cítrico.

Na etapa de oxidação do glutamato, um próton (H +) e um grupo amino (NH3 +) são liberados. O próton reduz um grupo NADP + e uma molécula de NADPH se origina.

Apesar das inúmeras semelhanças existentes entre as vias de degradação e biossíntese da prolina e da arginina, esses aminoácidos são sintetizados e degradados por vias totalmente opostas que empregam enzimas diferentes, cofatores diferentes e diferentes compartimentos intracelulares.

Alimentos ricos em valina

Em geral, todos os alimentos com alto teor de proteínas têm grandes quantidades de prolina. Entre estes estão carne, leite, ovos e outros. No entanto, quando nosso corpo está em um estado ideal de saúde e nutrição, é capaz de sintetizar prolina endogenamente.

A prolina também pode ser encontrada em muitas leguminosas e nozes e em grãos integrais, como aveia, por exemplo. Outros alimentos ricos em prolina são farelo de trigo, nozes, amêndoas, ervilhas, feijões, entre outros.

Algumas lojas de alimentos saudáveis ​​costumam formular comprimidos dos aminoácidos combinados L-lisina e L-prolina para ajudar as pessoas com problemas nas articulações ou para retardar o envelhecimento dos tecidos.

No entanto, não foi comprovado com certeza que a ingestão de suplementos alimentares desses aminoácidos tenha um efeito significativo no atraso da velhice ou em outras condições típicas do avanço da idade.

Benefícios da sua ingestão

Dietas ricas em prolina são geralmente prescritas para pessoas com doenças articulares, como artrite, entorses, lesões ligamentares, luxações, tendinites e outras, e isso se deve à sua relação com a síntese de fibras colágenas presentes na tecidos conjuntivos do corpo.

Muitas das loções e comprimidos farmacológicos utilizados na indústria estética são enriquecidas com L-prolina, pois alguns estudos demonstraram que esse aminoácido pode de alguma forma aumentar a síntese de colágeno e, portanto, melhorar a textura da pele, acelerar a cicatrização de feridas, lacerações, úlceras e queimaduras.

Na indústria de alimentos não são proteínas que possuem “peptídeos bioativos” que se exercitam mais do que as suas propriedades nutricionais. Estes péptidos têm geralmente dois a nove resíduos de aminoácidos entre os quais abundam prolina , arginina e lisina .

Tais peptídeos bioativos podem ter atividade anti-hipertensiva com um certo efeito opioide; eles podem atuar como imunomoduladores, estimulando a resposta imune contra alguns patógenos e podem até causar aumentos na vasoatividade, o que melhora a circulação daqueles que os consomem.

Distúrbios de deficiência

O glúten é uma proteína presente nos grãos de trigo que causa inflamação do intestino. Pessoas que sofrem de “intolerância ao glúten” são conhecidas como pacientes “celíacos” e sabe-se que essa proteína é rica em prolina e glutamina, cuja degradação proteolítica é difícil para pessoas com essa condição.

Algumas doenças têm a ver com o desdobramento de proteínas importantes e é muito comum que esses defeitos estejam relacionados à isomerização cistrans das ligações amidas nos resíduos prolina, pois, diferentemente de outras ligações peptídicas nas quais o isômero trans é altamente favorecido, na prolina é desvantajoso.

Nos resíduos de prolina, foi observado que existe uma tendência significativa para a formação do isômero cis primeiro do que o isômero trans nas amidas adjacentes aos resíduos de prolina, o que pode gerar uma conformação “incorreta” das proteínas.

Distúrbios metabólicos

Assim como outros aminoácidos essenciais e não essenciais, os principais distúrbios patológicos relacionados à prolina estão geralmente relacionados a defeitos nas vias de assimilação desse aminoácido.

A hiperprolinemia, por exemplo, é um caso típico de deficiência em uma das enzimas que participam da via de degradação da prolina, especificamente na 1-pirrolina-5-carboxilato desidrogenase, que leva ao acúmulo de seu substrato, Isso finalmente inativa a rota.

Essa patologia é geralmente diagnosticada pelo alto conteúdo de prolina no plasma sanguíneo e pela presença do metabólito 1-pirrolina-5-carboxilato na urina dos pacientes afetados.

Os principais sintomas desta doença consistem em distúrbios neurológicos, doenças renais e perda de audição ou surdez. Outros casos mais graves incluem retardo mental grave e dificuldades psicomotoras acentuadas.

Referências

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  5. Plimmer, RHA (1912). A constituição química das proteínas (Vol. 1). Longmans, Verde.
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