Tropomiosina: características, estrutura e funções

A tropomiosina é uma das três proteínas que são parte dos filamentos finos nas miofibrilas de células do músculo estriado de musculares e células musculares esqueléticas vertebrados de alguns invertebrados.

Está principalmente associado a filamentos de actina nas miofibrilas musculares, mas há relatos que indicam que, embora em menor grau, também pode estar associado a filamentos de actina do citoesqueleto de células não musculares.

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Modelo atômico de Tropomiocin (Fonte: Spid ~ commonswiki assumida (com base em reivindicações de direitos autorais). [CC BY-SA 3.0 (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/)] via Wikimedia Commons

Foi isolado e cristalizado pela primeira vez entre 1946 e 1948, usando protocolos semelhantes aos usados ​​anos antes para obter actina e miosina, as duas proteínas mais abundantes nos miofilamentos.

Nas células musculares esqueléticas, a tropomiosina constitui, juntamente com a troponina, um duo regulador de proteínas que atua como um “sensor” de cálcio, uma vez que sua associação inibitória com fibras de actina é revertida após a ligação com os íons de cálcio que eles entram na célula em resposta aos estímulos nervosos que direcionam a contração.

Caracteristicas

Nas células dos vertebrados, a tropomiosina é invariavelmente encontrada como parte dos filamentos finos nas miofibrilas musculares, tanto no músculo estriado quanto no liso, onde exerce funções reguladoras.

Os cientistas descreveram a tropomiosina como uma proteína assimétrica, bastante estável contra o calor (termoestável), cuja polimerização parece depender da concentração iônica do meio em que é encontrada.

Pertence a uma família grande e complexa de proteínas fibrosas e helicoidais que são amplamente distribuídas entre eucariotos. Nos vertebrados, as tropomiosinas são classificadas em dois grandes grupos:

– aqueles de alto peso molecular (entre 284-281 aminoácidos).

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– Os de baixo peso molecular (entre 245-251 aminoácidos).

Todas as isoformas, quando examinadas separadamente, têm um número de resíduos de aminoácidos que é um múltiplo de 40. Existem hipóteses que sugerem que cada um desses “grupos” de aminoácidos interage com um monômero de actina G quando ambas as proteínas estão formando um complexo. em filamentos finos.

Os mamíferos contêm pelo menos 20 isoformas de tropomiosina diferentes, codificadas por quatro genes que são expressos por promotores alternativos e cujos produtos (mRNA) são processados ​​por splicing alternativo .

Algumas dessas isoformas têm expressão diferencial. Muitos são específicos de tecido e estágio, pois alguns são encontrados em certos tecidos musculares e pode ser que eles sejam expressos apenas em um momento específico do desenvolvimento.

Estrutura

A tropomiosina é uma proteína dimérica, composta por duas hélices alfa polipeptídicas enroladas juntas, de cerca de 284 resíduos de aminoácidos cada, com um peso molecular próximo a 70 kDa e um comprimento superior a 400 nm.

Como pode haver múltiplas isoformas, sua estrutura pode ser composta de duas moléculas idênticas ou duas diferentes, formando uma proteína homodimérica ou heterodimérica, respectivamente. Eles diferem na “força” com a qual se ligam aos filamentos de actina.

As moléculas de tropomiosina, também na forma filamentosa, estão localizadas nas regiões “sulco” que existem entre as cadeias poliméricas da actina G que compõem as cadeias de actina F dos filamentos finos. Alguns autores descrevem sua associação como uma “complementaridade de forma” entre as duas proteínas.

A sequência desta proteína é concebida como uma “cadeia” de repetidos heptapeptídeos (7 aminoácidos), cujas características e propriedades individuais promovem o empacotamento estável das duas hélices que compõem sua estrutura e entre as quais os locais de ligação são formados para actina

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A ligação entre tropomiosina e fibras de actina ocorre principalmente através de interações eletrostáticas.

A extremidade N-terminal das tropomiosinas é altamente conservada entre diferentes isoformas musculares. Tanto é assim que oito dos nove primeiros resíduos são idênticos do homem à Drosophila (a mosca da fruta) e 18 dos 20 primeiros resíduos N-terminais são conservados em todos os vertebrados.

Funções

A tropomiosina e a troponina, como mencionado anteriormente, constituem o duo regulador da contração muscular das fibras esqueléticas e cardíacas dos vertebrados e de alguns invertebrados.

A troponina é um complexo proteico formado por três subunidades, uma que responde ao cálcio e se liga a ele, outra que se liga à tropomiosina e outra que se liga aos filamentos de actina F.

Cada molécula de tropomiosina está associada a um complexo de troponina que regula os movimentos da primeira.

Quando o músculo está relaxado, a tropomiosina está em uma topologia especial que bloqueia os locais de ligação da miosina na actina, o que impede a contração.

Quando as fibras musculares recebem estimulação adequada, a concentração intracelular de cálcio aumenta, o que causa uma alteração conformacional na troponina associada à tropomiosina.

A alteração conformacional da troponina também induz uma alteração conformacional da tropomiosina, que resulta na “liberação” dos locais de ligação da ação-miosina e permite que ocorra a contração das miofibrilas.

Nas células não musculares onde é encontrado, a tropomiosina aparentemente cumpre funções estruturais ou na regulação da morfologia e mobilidade das células.

Tropomiosina como alérgeno

A tropomiosina foi identificada como uma das proteínas musculares alergênicas mais abundantes nos casos de reações alérgicas causadas por alimentos de origem animal.

Está presente nas células musculares e não musculares, tanto nos vertebrados quanto nos invertebrados. Vários estudos revelam que as reações alérgicas causadas por crustáceos como camarão, caranguejo e lagosta são o produto da “detecção” de seus epítopos por meio de imunoglobulinas no soro de pacientes alérgicos hipersensíveis.

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Pensa-se que esta proteína se comporte como um alérgeno reativo cruzado, já que pacientes alérgicos ao camarão, por exemplo, também são alérgicos a outros crustáceos e moluscos que possuem uma proteína com características semelhantes.

Referências

  1. Ayuso, GRR & Lehrer, SB (1999). Tropomiosina: um alérgeno invertebrado. International Journal of Allergy and Immunology , 119 , 247-258.
  2. Dominguez, R. (2011). Tropomiosina: Revelada a visão do gatekeeper sobre o filamento de actina. Biophysical Journal , 100 (4), 797-798.
  3. Farah, C. & Reinach, F. (1995). O complexo troponina e regulação da contração muscular. FASEB , 9 , 755-767.
  4. Phillips, GN, Fillers, JP, & Cohen, C. (1986). Estrutura cristalina da tropomiosina e regulação muscular. Journal of Molecular Biology , 192 , 111-131.
  5. Ross, M. & Pawlina, W. (2006). Histologia A Text and Atlas com correlação celular e biologia molecular (5ª ed.). Lippincott Williams e Wilkins.

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