Valina: características, funções, alimentos ricos, benefícios

A valina pertence aos 22 aminoácidos identificados como os componentes “básicas” de proteínas; É identificado com a sigla “Val” e com a letra “V”. Este aminoácido não pode ser sintetizado pelo corpo humano, portanto, é catalogado no grupo de nove aminoácidos essenciais para o ser humano.

Muitas proteínas globulares possuem um interior rico em resíduos de valina e leucina, uma vez que ambas estão associadas a interações hidrofóbicas e são indispensáveis ​​para o dobramento da estrutura e a conformação tridimensional de proteínas.

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Estrutura química do aminoácido Valina (Fonte: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

A valina foi purificada pela primeira vez em 1856 por V. Grup-Besanez a partir de um extrato aquoso do pâncreas. No entanto, o nome “valina” foi cunhado por E. Fisher em 1906, quando ele conseguiu sintetizá-la artificialmente e observou que sua estrutura era muito semelhante à do ácido valérico, encontrado em plantas comumente conhecidas como “valeriana”.

A valina é um dos aminoácidos encontrados em posições conservadas em certas proteínas compartilhadas por vertebrados, por exemplo, na posição 80 do citocromo C dos vertebrados são leucina, valina, isoleucina e metionina na mesma ordem.

Nos tecidos ou biomateriais com características resistentes, duras e elásticas, como ligamentos, tendões, vasos sanguíneos, fios ou teias de aranha, são encontradas grandes quantidades de valina, o que proporciona flexibilidade e resistência graças às suas interações hidrofóbicas com outros aminoácidos.

A substituição de um resíduo de glutamato por uma valina na cadeia β da hemoglobina, a proteína responsável pelo transporte de oxigênio através do sangue, causa uma má formação na estrutura da proteína, causando a hemoglobina “S”.

Essa mutação causa anemia falciforme ou doença falciforme, uma condição patológica na qual os glóbulos vermelhos adquirem um formato característico de crescente ou falciforme, que os diferencia de células normais, arredondadas e achatadas.

Alguns dos herbicidas mais utilizados atualmente têm como compostos ativos sulfonilureia e metilsulfometuron, que causam danos à enzima acetolactato sintase, necessários para o primeiro passo da síntese de valina, leucina e isoleucina. Os danos causados ​​por esses pesticidas impedem que ervas e ervas daninhas se desenvolvam normalmente.

Caracteristicas

A valina é um aminoácido com um esqueleto de cinco carbonos e pertence ao grupo de aminoácidos com cadeias laterais alifáticas. Seu caráter hidrofóbico é tal que pode ser comparado ao da fenilalanina, leucina e isoleucina.

Os aminoácidos que possuem cadeias de hidrocarbonetos em seus grupos R ou cadeias laterais são comumente conhecidos na literatura como aminoácidos de cadeia ramificada ou ramificada. Neste grupo estão valina, fenilalanina, leucina e isoleucina.

Geralmente, os aminoácidos desse grupo são utilizados como elementos estruturais internos na síntese protéica, pois podem ser associados entre si por meio de interações hidrofóbicas, “fugindo” da água e estabelecendo as dobras estruturais características de muitas proteínas.

Seu peso molecular é de cerca de 117 g / mol e, como seu grupo R ou cadeia lateral é um hidrocarboneto ramificado, ele não tem carga e sua abundância relativa nas estruturas de proteínas é de pouco mais de 6%.

Estrutura

Valine compartilha a estrutura geral e os três grupos químicos típicos de todos os aminoácidos: o grupo carboxila (COOH), o grupo amino (NH2) e um átomo de hidrogênio (-H). No seu grupo R ou cadeia lateral, possui três átomos de carbono que lhe conferem características muito hidrofóbicas.

Como é verdade para todos os compostos químicos classificados como “aminoácidos”, a valina possui um átomo central de carbono quiral e é conhecido como carbono α, ao qual estão ligados os quatro grupos químicos mencionados.

O nome IUPAC de valina é ácido 2-3-amino-3-butânico, mas alguns químicos também o chamam ácido α-amino-valeriano e sua fórmula química é C5H11NO2.

Todos os aminoácidos podem ser encontrados na forma D ou L e a valina não é exceção. No entanto, a forma L-valina é muito mais abundante que a forma D-valina e, além disso, é espectroscopicamente mais ativa que a forma D.

A L-valina é a forma usada para a formação de proteínas celulares e, portanto, é uma das formas biologicamente ativas. Cumpre funções como nutracêutico, micronutriente para plantas, metabolito para humanos, algas, leveduras e bactérias, entre muitas outras funções.

Funções

A valina, apesar de ser um dos nove aminoácidos essenciais, não desempenha um papel significativo, além de sua participação na síntese de proteínas e como metabólito em sua própria via de degradação.

No entanto, aminoácidos volumosos, como valina e tirosina, são responsáveis ​​pela flexibilidade da fibroína, o principal componente proteico dos fios de seda produzidos por vermes da espécie Bombyx mori , comumente conhecidos como bichos-da-seda ou amoreira

Tecidos como ligamentos e vasos sanguíneos arteriais são compostos de uma proteína fibrosa conhecida como elastina. É composto por cadeias polipeptídicas com sequências repetidas dos aminoácidos glicina, alanina e valina, sendo a valina o resíduo mais importante no que diz respeito à extensão e flexibilidade da proteína.

Valine participa das principais rotas de síntese dos compostos responsáveis ​​pelo cheiro característico das frutas. As moléculas de valina são transformadas em derivados metilados e ramificados de ésteres e álcoois.

Na indústria alimentícia

Existem muitos aditivos químicos que usam valina em combinação com glicose para obter odores palatáveis ​​em certas preparações culinárias.

A uma temperatura de 100 ° C, esses aditivos têm um odor característico de centeio e mais de 170 ° C têm cheiro de chocolate quente, por isso são populares na produção de alimentos na indústria de panificação e pastelaria (pastelaria).

Os referidos aditivos químicos empregam L-valina sintetizada artificialmente, uma vez que sua purificação a partir de fontes biológicas é complicada e o grau de pureza necessário geralmente não é obtido.

Biossíntese

Todos os aminoácidos de cadeia ramificada, como valina, leucina e isoleucina, são sintetizados principalmente em plantas e bactérias. O que significa que animais como humanos e outros mamíferos precisam comer alimentos ricos nesses aminoácidos para atender às suas necessidades nutricionais.

Geralmente, a biossíntese da valina começa com a transferência de dois átomos de carbono do hidroxietil tiamina pirofosfato para o piruvato pela enzima acetohidroxiácido isômero redutase.

Os dois átomos de carbono são derivados de uma segunda molécula de piruvato através de uma reação dependente de TPP muito semelhante à catalisada pela enzima piruvato descarboxilase, mas que é catalisada pela di-hidroxiácido desidratase.

A enzima valina aminotransferase, finalmente, incorpora um grupo amino no composto cetoácido resultante da descarboxilação anterior, na qual a L-valina é formada. Os aminoácidos leucina, isoleucina e valina têm uma grande semelhança estrutural, e isso ocorre porque eles compartilham muitos intermediários e enzimas em suas vias biossintéticas.

O cetoácido produzido durante a biossíntese da L-valina regula algumas etapas enzimáticas por feedback negativo ou regulação alostérica na via biossintética da leucina e outros aminoácidos relacionados.

Isso significa que as vias biossintéticas são inibidas por um metabólito gerado nelas que, quando acumuladas, dão às células um sinal específico que indica que um determinado aminoácido está em excesso e, portanto, sua síntese pode ser interrompida.

Degradação

As três primeiras etapas da degradação da valina são compartilhadas no caminho da degradação de todos os aminoácidos de cadeia ramificada.

A valina pode entrar no ciclo do ácido cítrico ou no ciclo de Krebs para ser transformado em succinil-CoA. A via de degradação consiste em uma transaminação inicial, catalisada por uma enzima conhecida como aminoácido aminotransferase de cadeia ramificada (BCAT).

Esta enzima catalisa uma transaminação reversível que converte os aminoácidos de cadeia ramificada nos seus correspondentes α-cetoácidos de cadeia ramificada.

Nesta reação, é essencial a participação do par glutamato / 2-cetoglutarato, uma vez que o 2-cetoglutarato recebe o grupo amino que é removido do aminoácido sendo metabolizado e convertido em glutamato.

Esta primeira etapa da reação do catabolismo da valina produz 2-cetoisovalerato e é acompanhada pela conversão de 5′-fosfato de piridoxal (PLP) em 5′-fosfato de piridoxamina (PMP).

A seguir, o 2-cetoisovalerato é usado como substrato para um complexo enzimático mitocondrial, conhecido como α-cetoácido desidrogenase de cadeia ramificada, que adiciona uma porção CoASH e forma isobutiril-CoA, que é subsequentemente desidrogenado e convertido em metacril-CoA.

O metacril-CoA é processado a jusante em 5 etapas enzimáticas adicionais que envolvem hidratação, remoção da porção CoASH, oxidação, adição de outra porção CoASH e rearranjo molecular, que termina com a produção de succinil-CoA, que imediatamente entra no ciclo de Krebs.

Alimentos ricos em valina

As proteínas contidas nas sementes de gergelim ou gergelim são ricas em valina, com quase 60 mg de aminoácido por grama de proteína. Por esse motivo, biscoitos, barras de gergelim ou nougat são recomendados para crianças com dietas deficientes nesse aminoácido.

A soja, em geral, é rica em todos os aminoácidos essenciais, incluindo a valina. No entanto, eles são pobres em metionina e cisteína. A proteína ou a textura da soja possuem estruturas quaternárias muito complexas, mas são fáceis de dissolver e separar em subunidades menores na presença de sucos gástricos.

A caseína, que normalmente é encontrada no leite e seus derivados, é rica em sequências repetidas de valina. Como a proteína de soja, essa proteína é facilmente degradada e absorvida no trato intestinal dos mamíferos.

Estima-se que, para cada 100 gramas de proteína de soja, cerca de 4,9 gramas de valina sejam ingeridos; enquanto para cada 100 ml de leite são ingeridos cerca de 4,6 ml de valina.

Outros alimentos ricos neste aminoácido são carne, peixe e vários tipos de vegetais e vegetais.

Benefícios da sua ingestão

A valina, como a maioria dos aminoácidos, é um aminoácido glicogênico, ou seja, pode ser incorporado à via gliconeogênica, e muitos neurologistas afirmam que sua ingestão ajuda a manter a saúde mental, a coordenação muscular e a reduzir o estresse.

Muitos atletas consomem comprimidos ricos em valina, pois ajudam na regeneração dos tecidos, principalmente dos músculos. Ser um aminoácido capaz de incorporar a gliconeogênese ajuda na produção de energia, importante não apenas para a atividade física, mas também para o funcionamento nervoso.

Alimentos ricos em valina ajudam a manter o equilíbrio dos compostos nitrogenados no organismo. Esse equilíbrio é essencial para a geração de energia a partir de proteínas ingeridas, para o crescimento e a cura do corpo.

Seu consumo evita danos ao fígado e vesícula biliar, além de contribuir para a otimização de muitas funções corporais.

Um dos suplementos alimentares mais populares entre os atletas para aumentar o volume muscular e a recuperação muscular é o BCAA.

Este tipo de comprimido consiste em comprimidos com misturas de diferentes aminoácidos, incluindo, geralmente, aminoácidos de cadeia ramificada, como L-valina, L-isoleucina e L-leucina; Eles também são ricos em vitamina B12 e outras vitaminas.

Alguns experimentos com porcos demonstraram que os requisitos de valina são muito mais altos e mais limitantes para as mães durante a fase de lactação, pois esse aminoácido ajuda na secreção do leite e produz melhorias na taxa de crescimento de lactentes.

Distúrbios de deficiência

A ingestão diária recomendada de valina para bebês é de cerca de 35 mg para cada grama de proteína consumida, enquanto para adultos a quantidade é um pouco menor (cerca de 13 mg).

A doença mais comum relacionada à valina e outros aminoácidos de cadeia ramificada é conhecida como “doença da urina semelhante ao xarope de bordo” ou “cetoacidúria”.

Essa é uma condição herdada causada por um defeito nos genes que codificam as enzimas desidrogenase dos a-cetoácidos derivados da leucina, isoleucina e valina, necessários para metabolizá-las.

Nesta doença, o organismo não pode assimilar nenhum desses três aminoácidos quando é obtido da dieta; portanto, os cetoácidos derivados se acumulam e são expelidos na urina (também podem ser detectados no soro sanguíneo e no líquido cefalorraquidiano).

Por outro lado, uma dieta deficiente em valina tem sido relacionada a patologias neurológicas como a epilepsia. Também pode causar perda de peso, doença de Huntington e até acabar no desenvolvimento de certos tipos de câncer, uma vez que o sistema de reparo tecidual e a síntese de biomoléculas estão comprometidos.

Referências

  1. Abu-Baker, S. (2015). Revisão de Bioquímica: Conceitos e Conexões
  2. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Princípios de Lehninger da bioquímica. Macmillan
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  5. Torii, KAZUO e Iitaka, Y. (1970). A estrutura cristalina da L-valina. Acta Crystallographica Seção B: Cristalografia Estrutural e Química de Cristal, 26 (9), 1317-1326.
  6. Tosti, V., Bertozzi, B. e Fontana, L. (2017). Benefícios para a saúde da dieta mediterrânea: mecanismos metabólicos e moleculares. The Journals of Gerontology: Série A, 73 (3), 318-326.

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