Cadeia transportadora de elétrons: componentes, sequência, inibidores

A cadeia de transporte de elétrons consiste em um conjunto de moléculas de proteínas e coenzimas dentro de uma membrana. Como o nome indica, é responsável pelo transporte de elétrons das coenzimas NADH ou FADH2 para o receptor final que é O2 (oxigênio molecular).

Nesse processo de transporte, a energia liberada pela transferência de elétrons das coenzimas para o oxigênio molecular através dos centros redox ligados às proteínas está associada à produção de energia (ATP). Essa energia é obtida graças ao gradiente de prótons que é gerado na membrana interna mitocondrial.

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Fonte: Usuário: Rozzychan [CC BY-SA 2.5 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/2.5)]

Este sistema de transporte é composto por vários componentes que podem ser encontrados em pelo menos dois estados de oxidação. Cada um deles é efetivamente reduzido e reoxidado durante o movimento de elétrons de NADH ou FADH2 para O2.

As coenzimas NAD + e FAD são reduzidas nas vias de oxidação de ácidos graxos e no ciclo do ácido cítrico como conseqüência da oxidação de vários substratos. Posteriormente, as referidas coenzimas são oxidadas na cadeia de transporte eletrônico.

Portanto, o sistema de transporte eletrônico consiste em uma sequência de reações de redução de óxido conectadas umas às outras.

Componentes da corrente

Dependendo do tipo de organismo, podem ser observados 3 a 6 componentes, constituindo a cadeia de transporte de elétrons. O processo de transporte de elétrons e a síntese de ATP por fosforilação oxidativa são processos que ocorrem em uma membrana.

No caso de células procarióticas (bactérias aeróbicas), esses processos ocorrem associados à membrana plasmática. Nas células eucarióticas, ocorre na membrana mitocondrial, de modo que os componentes do transporte de elétrons são encontrados na parte interna da membrana.

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Os elétrons são transferidos gradualmente através de quatro complexos que compõem a cadeia de transporte eletrônico.

Cada complexo possui vários componentes proteicos associados a grupos protéticos (componentes não aminoácidos de proteínas conjugadas) redox, que permitem aumentar seus potenciais de redução.

Além disso, este sistema de transporte é composto por várias espécies moleculares, como flavoproteínas; coenzima Q também chamada ubiquinona (CoQ ou UQ); vários citocromos tais como citocromo b, c, c1, a e a3; proteínas com grupos Fe-S e proteínas ligadas ao Cu. Essas moléculas se ligam à membrana, com exceção do citocromo c.

Complexo I

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O complexo I chamado coenzima NADH quinona oxidoredutase, ou NADH desidrogenase, é composto por cerca de 45 cadeias polipeptídicas e contém uma molécula mononucleotídica de flavina (FMN) e oito a nove aglomerados de Fe-S. Como o nome indica, esse complexo transfere um par de elétrons da coenzima NADH para CoQ.

A função do complexo de NADH desidrogenase começa com a ligação de NADH ao referido complexo pelo lado da matriz da membrana mitocondrial interna. Os elétrons são então transportados do NADH para o FMN. Posteriormente, os elétrons passam da flavina reduzida (FMNH2) para as proteínas Fe-S.

O FMNH2 funciona como uma espécie de ponte entre as proteínas NADH e Fe-S, uma vez que as últimas só podem transferir um único elétron, enquanto a coenzima NADH transfere dois, de modo que as flavinas fazem essa transferência de um único elétron. ao seu estado redox de semiquinona.

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Finalmente, os elétrons são transferidos dos aglomerados de Fe-S para a coenzima Q, que é um transportador de elétrons móvel com uma cauda de isoprenóide que o torna hidrofóbico, permitindo que ele atravesse o centro da membrana mitocondrial.

Complexo II

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O complexo II, mais conhecido como succinato desidrogenase, é uma proteína integral da membrana interna mitocondrial e é uma enzima envolvida no ciclo do ácido cítrico.

Este complexo é composto por duas subunidades hidrofílicas e duas hidrofóbicas com grupos heme b que fornecem o local de ligação para CoQ, além de uma flavoproteína e uma proteína Fe-S.

No ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs ou ácido tricarboxílico), o succinato é convertido em fumarato pela succinato desidrogenase, reduzindo a coenzima FAD a FADH2. Desde essa última coenzima, os elétrons são transferidos para os centros de Fe-S, que por sua vez os transferem para o CoQ.

Durante as reações dessa transferência de elétrons, o potencial redox padrão é muito baixo, o que impede que a energia livre necessária para sintetizar o ATP seja liberada.

Isso significa que o complexo II é o único complexo da cadeia de transporte de elétrons incapaz de fornecer energia para a síntese de ATP. No entanto, esse complexo é fundamental no processo, pois transfere os elétrons do FADH2 para o restante da cadeia.

Complexo III

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O complexo III, complexo do citocromo bc1 ou CoQ citocromo c redutase, transfere elétrons da coenzima Q reduzida para o citocromo c. Essa transferência ocorre através de uma única rota redox, conhecida como ciclo Q.

Este complexo é composto por uma proteína com Fe-S e três citocromos diferentes, nos quais o átomo de ferro localizado no grupo heme varia ciclicamente entre os estados reduzido (Fe2 +) e oxidado (Fe3 +).

Os citocromos são hemoproteínas de transporte de elétrons, que possuem atividade redox. Eles estão presentes em todos os organismos, exceto em alguns anaeróbios obrigatórios.

Essas proteínas têm grupos heme que alternam entre dois estados de oxidação (Fe2 + e Fe3 +). O citocromo c é um transportador de elétrons móvel fracamente associado à membrana interna das mitocôndrias.

Os citocromos encontrados neste complexo são citocromos b, cya, os 3 são proteínas redox ativas com grupos com características diferentes, que alternam seus estados de oxidação entre Fe2 + e Fe3 +.

O citocromo c é uma proteína da membrana periférica que funciona como um “transporte” de elétrons com o citocromo c1 e com o complexo IV.

Complexo IV

O citocromo ce O2 são os receptores finais dos elétrons derivados da oxidação do material orgânico, de modo que o complexo IV ou citocromo c oxidase é a enzima terminal no processo de transporte eletrônico. Isso aceita os elétrons do citocromo c e os transfere para a redução de O2.

A função do complexo é catalisar as oxidações de um elétron das quatro moléculas consecutivas de citocromo c reduzido, ou seja, reduz simultaneamente quatro elétrons de uma molécula de O2, produzindo finalmente duas moléculas de H2O.

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Sequência de transporte de elétrons

Os elétrons são transferidos dos complexos I e II para o complexo III, graças à coenzima Q, e daí passam para o complexo IV através do citocromo c. Ao passar os elétrons por esses quatro complexos, eles aumentam o potencial de redução, liberando energia, que é então usada para a síntese do ATP.

No total, a transferência de um par de elétrons causa a translocação de 10 prótons através da membrana; quatro nos complexos I e IV e dois no complexo III.

NADH desidrogenase

Essa enzima catalisa a oxidação da coenzima NADH pela coenzima Q. Os elétrons se movem do NADH para o FMN, que é anexado à cauda hidrofílica do complexo I. Os aglomerados de Fe-S transferem elétrons um de cada vez. Esses grupos Fe-S reduzem a CoQ, que é incorporada na membrana, ao ubiquinol (CoQ reduzida).

Durante a transferência de elétrons para CoQ, por sua vez, quatro prótons são transferidos através da membrana interna para o espaço intermembranar. O mecanismo pelo qual esses prótons são translocados envolve proteínas localizadas na cauda hidrofóbica do complexo I.

O processo de transferência de elétrons nesta etapa libera energia livre, especificamente -16,6 kcal / mol.

CoQ-citocromo c redutase e o ciclo Q

A coenzima Q é oxidada pelo citocromo c, em uma reação catalisada por esta coenzima. A oxidação do ubiquinol (CoQ reduzido) ocorre em um determinado local do complexo (Qo ou local de oxidação) na membrana mitocondrial, transferindo dois elétrons, um para a proteína nos grupos Fe-S e o outro para os grupos heme.

No ciclo Q, a oxidação do CoQ produz semiquinona, onde os elétrons se movem para os grupos heme b1 e bh. Enquanto essa transferência de elétrons ocorre, um segundo CoQ se oxida no local do Qo, repetindo o ciclo.

Esse ciclo causa a transferência de dois elétrons e, por sua vez, a translocação de quatro prótons para o espaço intermembranar, com a liberação de -10,64 kcal / mol de energia livre.

Citocromo c oxidase

Essa enzima (complexo IV) catalisa a oxidação do citocromo c (reduzido) pelo O2, que é o aceitador final de elétrons. Essa transferência produz uma molécula de H2O para cada par de elétrons transferidos, além da translocação de prótons através da membrana.

Os elétrons viajam um a um, do citocromo reduzido c a um par de íons CuA, depois passam para um grupo heme e finalmente alcançam o centro binuclear do complexo contendo íons CuB e heme a3, onde ocorre a transferência de quatro elétrons para oxigênio

No complexo IV, os elementos transferem os elétrons um a um, para que o O2 seja reduzido gradualmente, para que não ocorra a liberação de alguns compostos tóxicos, como radicais superóxido, peróxido de hidrogênio ou hidroxila.

A energia liberada nesta fase corresponde a -32 kcal / mol. O gradiente eletroquímico gerado durante o processo de transferência e as mudanças de energia (ΔE) causadas por um par de elétrons que passam pelos quatro complexos, correspondem, em cada estágio, à energia livre necessária para a produção de uma molécula de ATP.

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Succinato desidrogenase

Como mencionado, esse complexo tem a função exclusiva, mas importante, de introduzir elétrons FADH2 do ciclo do ácido cítrico na cadeia de transporte de elétrons.

Esta enzima catalisa a oxidação da coenzima FADH2 pela coenzima Q (oxidada). No ciclo do ácido cítrico, quando o succinato é oxidado em fumarato, dois elétrons e dois prótons são transferidos para o FAD. Posteriormente, o FADH2 transfere esses elétrons para o CoQ através dos centros de Fe-S do complexo.

Finalmente, dos elétrons CoQ são transferidos para o complexo III, seguindo as etapas descritas acima.

Os complexos de cadeia são independentes

Os quatro complexos que compõem a cadeia de transporte eletrônico são independentes, ou seja, são encontrados e operam independentemente na membrana interna mitocondrial, e o movimento de cada um deles na membrana não depende ou está ligado aos outros complexos.

Os complexos I e II se movem na membrana transferindo seus elétrons para CoQ, que também se difunde para a membrana e os transfere para o complexo III, de onde os elétrons passam para o citocromo c, que também é móvel na membrana e deposita os elétrons na membrana. o complexo IV.

Inibidores da cadeia de transporte eletrônico

Alguns inibidores específicos que interferem no processo atuam na cadeia de transporte eletrônico. A rotenona é um inseticida comumente usado que se liga estequiometricamente ao complexo I, impedindo a redução de CoQ.

Alguns medicamentos do tipo barbitúrico, como Piericidina e Amytal, inibem o complexo I, interferindo na transferência de elétrons dos grupos Fe-S para CoQ.

No complexo II, alguns compostos como aoyltrifluoroacetona e o malonato atuam como inibidores competitivos do succinato, impedindo a oxidação e, por sua vez, transferindo elétrons para o FAD.

Alguns antibióticos, como mixotiazol e estigmatelina, se ligam aos locais de ligação Q da CoQ, inibindo a transferência de elétrons da coenzima Q para os centros de proteínas Fe-S.

Cianeto, azida (N3-), ácido sulfúrico e monóxido de carbono inibem o complexo IV. Esses compostos se ligam aos grupos heme, impedindo a transferência de elétrons para o centro binuclear do complexo ou para o oxigênio (O2).

Quando a cadeia de transporte de elétrons é inibida, a produção de energia é interrompida pela fosforilação oxidativa, causando sérios danos e até a morte do organismo.

Referências

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