Carboxihemoglobina: características e efeitos

A carboxihemoglobina está ligada ao monóxido de carbono (CO) de hemoglobina. A hemoglobina é a proteína que transporta oxigênio através do sangue em humanos e em muitos outros vertebrados.

Para transportar oxigênio, a hemoglobina deve se ligar a ele. Max Perutz, químico e Prêmio Nobel nascido em Viena em 1914 e morreu em Cambridge em 2002, chamou o comportamento de ligação de oxigênio da hemoglobina de “imoral”.

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Estrutura da hemoglobina (Fonte: Bielabio via Wikimedia Commons)

Imagine duas moléculas de hemoglobina capazes de se ligar a quatro moléculas de oxigênio. Uma já possui três moléculas de oxigênio e a outra nenhuma. Se outra molécula de oxigênio aparecer, a pergunta é: ela se junta aos “ricos” que já têm três ou aos “pobres” que não têm? A probabilidade é de 100 para 1 de atingir a molécula rica.

Imagine agora duas outras moléculas de hemoglobina. Um tem 4 moléculas de oxigênio (está saturado) e o outro apenas um. Qual das moléculas tem maior probabilidade de fornecer oxigênio aos tecidos, aos ricos ou aos pobres? Os mais pobres fornecerão oxigênio mais facilmente do que os ricos.

A distribuição de oxigênio na molécula de hemoglobina pode ser vista como a parábola bíblica: “… para quem tem, será dado e para quem não tem, até o que ele tem será levado …” (Mt 13:12). Do ponto de vista fisiológico, esse comportamento “imoral” da molécula de hemoglobina é cheio de significado, pois contribui para o suprimento de oxigênio aos tecidos.

O monóxido de carbono, no entanto, qualquer que seja o número de átomos de oxigênio ligado a uma molécula de hemoglobina, “varre” todos. Ou seja, na presença de CO abundante, todo o oxigênio ligado à hemoglobina é substituído pelo CO.

Características estruturais

Para falar sobre a carboxihemoglobina, que nada mais é do que um estado de hemoglobina associado ao monóxido de carbono, é primeiro necessário fazer referência à hemoglobina em termos gerais.

A hemoglobina é uma proteína composta por quatro subunidades, cada uma formada por uma cadeia polipeptídica conhecida como globina e um grupo não proteico (grupo protético) chamado grupo heme.

Cada grupo heme contém um átomo de ferro em estado ferroso (Fe 2+ ). Estes são átomos capazes de se ligar ao oxigênio sem oxidar.

O tetrâmero de hemoglobina consiste em duas subunidades de alfa globina, de 141 aminoácidos cada, e duas subunidades de beta globina, de 146 aminoácidos cada.

Formas ou estruturas de hemoglobina

Quando a hemoglobina não está ligada a nenhum átomo de oxigênio, a estrutura da hemoglobina é rígida ou tensa, devido à formação de pontes de sal no interior.

A estrutura quaternária da hemoglobina sem oxigênio (desoxigenada) é conhecida como “T” ou estrutura tensa, e a hemoglobina oxigenada (oxihemoglobina) é conhecida como “R” ou estrutura relaxada.

A transição da estrutura T para a estrutura R ocorre através da ligação do oxigênio ao átomo de ferro ferroso (Fe 2+ ) do grupo heme ligado a cada cadeia de globina.

Comportamento cooperativo

As subunidades que compõem a estrutura da hemoglobina mostram um comportamento cooperativo que pode ser explicado com o exemplo a seguir.

A molécula de hemoglobina desoxigenada (na estrutura T) pode ser imaginada como uma bola de lã com os locais de ligação ao oxigênio (grupos heme) muito ocultos nela.

Quando essa estrutura tensa une uma molécula de oxigênio, a velocidade de ligação é muito lenta, mas essa ligação é suficiente para afrouxar um pouco a bola e trazer o próximo grupo heme para a superfície, causando a velocidade com a qual ela se junta. o próximo oxigênio é mais alto, repetindo o processo e aumentando a afinidade com cada união.

Efeitos do monóxido de carbono

Para estudar os efeitos do monóxido de carbono no transporte sanguíneo de gases, é necessário primeiro descrever as características da curva da oxihemoglobina, que descreve sua dependência da pressão parcial do oxigênio para “carregar” ou não as moléculas de oxigênio.

A curva da oxihemoglobina tem uma forma sigmoide ou “S” que varia dependendo da pressão parcial do oxigênio. O gráfico da curva segue as análises feitas nas amostras de sangue que são usadas para construí-la.

A região mais inclinada da curva é obtida com pressões abaixo de 60 mmHg e a pressões maiores que essa, a curva tende a achatar, como se estivesse atingindo um platô.

Quando na presença de certas substâncias, a curva pode mostrar desvios significativos. Esses desvios mostram alterações que ocorrem na afinidade da hemoglobina pelo oxigênio para a mesma PO 2 .

Para medir esse fenômeno, foi introduzida a medição da afinidade da hemoglobina por oxigênio, conhecida como valor de P 50 , que é o valor da pressão parcial do oxigênio no qual a hemoglobina é 50% saturada; isto é, quando metade de seus grupos heme estão ligados a uma molécula de oxigênio.

Sob condições padrão, que devem ser entendidas como pH 7,4, pressão parcial de oxigênio de 40 mmHg e temperatura de 37 ° C, o baixo P 50 de um homem adulto é de 27 mm Hg ou 3,6 kPa.

Quais fatores podem afetar a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio?

A afinidade de oxigênio da hemoglobina contida nos eritrócitos pode diminuir na presença de 2,3 difosfoglicerato (2-3DPG), dióxido de carbono (CO 2 ), altas concentrações de prótons ou aumento de temperatura; e o mesmo vale para o monóxido de carbono (CO).

Implicações funcionais

O monóxido de carbono é capaz de interferir na função do transporte de oxigênio no sangue arterial. Esta molécula é capaz de se ligar à hemoglobina e formar carboxihemoglobina. Isso ocorre porque ele possui uma afinidade pela hemoglobina cerca de 250 vezes maior que o O 2 , de modo que é capaz de deslocá-la mesmo quando está ligada a ela.

O corpo produz monóxido de carbono permanentemente, embora em pequenas quantidades. Esse gás incolor e inodoro se liga ao grupo heme da mesma maneira que o O2 , e geralmente há cerca de 1% de hemoglobina no sangue como carboxihemoglobina.

Como a combustão incompleta da matéria orgânica produz CO, a proporção de carboxihemoglobina nos fumantes é muito maior e pode atingir valores entre 5 e 15% da hemoglobina total. O aumento crônico da concentração de carboxihemoglobina é prejudicial à saúde.

Um aumento na quantidade de CO inalado que gera mais de 40% de carboxihemoglobina é uma ameaça à vida. Quando o local da junção de ferro ferroso é ocupado por um CO, o O 2 não pode ser colado .

A ligação do CO causa a transição da hemoglobina para a estrutura R, de modo que a hemoglobina reduz ainda mais a capacidade de fornecer O 2 nos capilares sanguíneos.

A carboxihemoglobina tem uma cor vermelha clara. Em seguida, os pacientes envenenados com CO adotam uma cor rosa, mesmo em coma e paralisia respiratória. O melhor tratamento para tentar salvar a vida desses pacientes é fazê-los inalar oxigênio puro, mesmo hiperbárico, para tentar deslocar a ligação de ferro com o CO.

Referências

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  2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Bioquímica ilustrada de Harper . McGraw-Hill
  3. Rawn, JD (1998). Bioquímica (1989). Burlington, Carolina do Norte: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans , 1327 .
  4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiology. (3ª Ed.) Ediciones Harcourt, SA
  5. West, JB (1991). Bases fisiológicas da prática médica . Williams & Wilkins

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