Estrutura secundária de proteínas: características

A estrutura secundária das proteínas é o nome pelo qual a conformação dobrada localmente de algumas partes da cadeia polipeptídica é definida. Essa estrutura consiste em vários padrões que são repetidos regularmente.

Existem muitas maneiras pelas quais as cadeias de proteínas se dobram. No entanto, apenas algumas dessas formas são muito estáveis. Na natureza, as formas mais frequentes adquiridas pelas proteínas são a hélice α e a lâmina β. Essas estruturas podem ser descritas pelos ângulos de ligação ψ (psi) e φ (phi) dos resíduos de aminoácidos.

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Esquema e modelo de bolas e bastões da hélice alfa de proteínas (estrutura secundária). Tirada e editada por: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

As interações que são estabelecidas entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos podem ajudar a estabilizar ou, pelo contrário, desestabilizar a estrutura secundária das proteínas. A estrutura secundária pode ser observada na constituição de muitas proteínas fibrosas.

História

Na década de 30 do século passado, William Atsbury, trabalhando com raios-X, descobriu que a proteína capilar, bem como a dos espinhos de porco-espinho, possuía em sua estrutura segmentos que eram repetidos regularmente.

Com base nesses resultados, e com o conhecimento da importância das ligações de hidrogênio na orientação dos grupos polares das ligações peptídicas, William Pauling et al., Consequentemente, hipoteticamente, determinaram as possíveis conformações regulares que as proteínas poderiam possuir.

Pauling e seus colaboradores, na década de 50, estabeleceram vários postulados que deveriam ser cumpridos nos elos das cadeias polipeptídicas, entre eles e, em primeiro lugar, que dois átomos não podem se aproximar a uma distância menor que a sua respectivos rádios de Van der Waals.

Eles também indicaram que são necessárias ligações não covalentes para estabilizar a flexão da cadeia.

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Com base nesses postulados e conhecimentos prévios, e usando modelos moleculares, eles conseguiram descrever algumas conformações regulares das proteínas, entre elas, que mais tarde se mostraram as de natureza mais frequente, como a hélice α e a folha β .

Α hélice

É a estrutura secundária mais simples, em que a cadeia polipeptídica é disposta de forma enrolada e compactada em torno de um eixo imaginário. Além disso, as cadeias laterais de cada aminoácido se projetam desse esqueleto helicoidal.

Os aminoácidos, neste caso, estão dispostos de modo que tenham ângulos de ligação ψ de -45 ° a -50 ° e φ de -60 °. Esses ângulos se referem à ligação entre o carbono α e o oxigênio carbonil e a ligação entre o nitrogênio e o carbono α de cada aminoácido, respectivamente.

Além disso, os cientistas determinaram que 3,6 resíduos de aminoácidos estão presentes para cada turno da hélice α e que esse turno é sempre dextrogênico nas proteínas. Além de ser a estrutura mais simples, a hélice α é a forma predominante nas α-queratinas e cerca de 25% dos aminoácidos das proteínas globulares adotam essa estrutura.

A hélice α é estabilizada porque possui inúmeras ligações de hidrogênio. Assim, a cada turno da hélice, três ou quatro desses elos são estabelecidos.

Nas pontes de hidrogênio, o nitrogênio de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio do grupo carbonil do quarto aminoácido subsequente interagem, na direção do lado amino-terminal dessa cadeia.

Os cientistas mostraram que uma hélice α pode ser formada com cadeias polipeptídicas formadas por aminoácidos L ou D, com a condição de que todos os aminoácidos tenham a mesma configuração estereoisomérica. Além disso, L-aminoácidos naturais podem formar hélices α com curvas à direita e à esquerda.

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No entanto, nem todos os polipeptídeos podem formar hélices α estáveis, porque sua estrutura primária afeta sua estabilidade. As cadeias R de alguns aminoácidos podem desestabilizar a estrutura, impedindo a conformação das hélices α.

Β folha

Na folha p, ou folha dobrada p, cada um dos resíduos de aminoácidos tem uma rotação de 180 ° em relação ao resíduo de aminoácido anterior. Deste modo, obtém-se como resultado que o esqueleto da cadeia de polietileno é estendido e em forma de zigue-zague ou acordeão.

As cadeias polipeptídicas dobradas em acordeão podem ser colocadas adjacentes umas às outras e produzir pontes lineares de hidrogênio entre as duas cadeias.

Duas cadeias polipeptídicas adjacentes podem ser dispostas em paralelo, isto é, ambas podem ser orientadas na direção aminocarboxil, sendo formada a folha β paralela; ou eles podem estar localizados em direções opostas, formando a folha β-antiparalela.

As cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos adjacentes se projetam do esqueleto da cadeia em direções opostas, resultando em um padrão alternado. Algumas estruturas proteicas limitam os tipos de aminoácidos nas estruturas β.

Por exemplo, em proteínas densamente compactadas, os aminoácidos de cadeias R curtas, como glicina e alanina em suas superfícies de contato, são mais frequentes.

Estrutura secundária de proteínas: características 2

A folha β das estruturas proteicas secundárias. Retirado e editado de: Preston Manor School + JFL [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Outras conformações da estrutura secundária

Hélice 3 10

Essa estrutura é caracterizada por apresentar 3 resíduos de aminoácidos por turno, em vez dos 3,6 apresentados pela hélice α e um loop de ligações de hidrogênio compostas por 10 elementos. Essa estrutura foi observada em algumas proteínas, mas não é muito comum na natureza.

Π hélice

Essa estrutura, por sua vez, possui 4,4 resíduos de aminoácidos por volta da espiral e um loop de ligações de hidrogênio de 16 elementos. Embora essa configuração seja estereotipicamente possível, ela nunca foi observada na natureza.

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A causa possível disso pode ser o seu centro oco, grande demais para permitir a ação das forças de Van der Waals que ajudariam a estabilizar a estrutura e que, no entanto, é pequeno demais para permitir a passagem de moléculas de água.

Super estrutura secundária

As estruturas super-secundárias são combinações de estruturas secundárias de hélices a e folhas dobradas em β. Essas estruturas podem ocorrer em muitas proteínas globulares. Existem diferentes combinações possíveis, cada uma das quais com características particulares.

Alguns exemplos de estruturas super-secundárias são: a unidade βαβ, na qual duas folhas β paralelas são unidas por um segmento de α hélice; a unidade αα, caracterizada por duas hélices α sucessivas, mas separadas por um segmento não helicoidal, associado à compatibilidade de suas cadeias laterais.

Várias folhas β podem dobrar-se dando uma configuração de barril β, enquanto uma folha β anti-paralela dobrada sobre ela constitui uma estrutura super-secundária chamada chave grega .

Referências

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  2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner e VW Rodwell (1996). Bioquímica de Harper. Appleton & Lange.
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  5. A. Lehninger (1978). Bioquímica Ediciones Omega, SA
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