Estrutura secundária de proteínas: características

As proteínas são macromoléculas essenciais para o funcionamento celular, desempenhando uma variedade de funções biológicas. A estrutura secundária das proteínas refere-se à organização local das cadeias polipeptídicas em padrões específicos, que são estabilizados por interações de hidrogênio entre os grupos amida das ligações peptídicas. As duas estruturas secundárias mais comuns são as hélices alfa e as folhas beta, que conferem às proteínas propriedades físico-químicas e funcionais únicas. A compreensão da estrutura secundária das proteínas é fundamental para investigar sua função e interações com outras moléculas biológicas.

Estruturas secundárias das proteínas: quais são e como influenciam sua função biológica.

As proteínas são moléculas complexas essenciais para o funcionamento do organismo, desempenhando diversas funções biológicas. Uma das características importantes das proteínas é a sua estrutura secundária, que é determinada pela sequência de aminoácidos que as compõem.

As estruturas secundárias das proteínas são formadas principalmente por ligações de hidrogênio entre os grupos amino e carboxila dos aminoácidos. Existem duas principais estruturas secundárias nas proteínas: as hélices alfa e as folhas beta.

As hélices alfa são estruturas lineares em forma de espiral, onde a cadeia polipeptídica se enrola em torno de um eixo imaginário. Já as folhas beta são estruturas planares formadas por segmentos da cadeia polipeptídica que se dobram e se organizam de forma paralela ou antiparalela.

A organização das estruturas secundárias das proteínas é fundamental para a sua função biológica. As hélices alfa, por exemplo, são encontradas em proteínas estruturais como a queratina, conferindo-lhes resistência e rigidez. Já as folhas beta estão presentes em proteínas globulares, como as enzimas, proporcionando estabilidade e capacidade de ligação a substratos.

Compreender como essas estruturas se formam e como influenciam o comportamento das proteínas é fundamental para avançar no conhecimento sobre o funcionamento dos organismos vivos.

Tipos de formação da estrutura secundária: conheça as diferentes conformações presentes nas proteínas.

A estrutura secundária das proteínas refere-se à organização das cadeias polipeptídicas em padrões repetitivos de dobras e hélices. Existem diferentes conformações presentes nas proteínas, que são determinadas pela sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.

Os principais tipos de formação da estrutura secundária das proteínas são as hélices e as fibras. As hélices são estruturas em espiral formadas pela ligação de hidrogênio entre os aminoácidos adjacentes na cadeia polipeptídica. Já as fibras são estruturas mais estendidas, como as folhas beta, que se formam quando as cadeias polipeptídicas se organizam em padrões de dobras.

As hélices podem ser de dois tipos: a hélice alfa e a hélice 3.10. A hélice alfa é uma estrutura mais compacta, em forma de espiral, enquanto a hélice 3.10 possui um passo maior entre os aminoácidos. Já as fibras podem ser de dois tipos: as fibras beta antiparalelas e as fibras beta paralelas. Nas fibras beta antiparalelas, as cadeias polipeptídicas correm em direções opostas, enquanto nas fibras beta paralelas, as cadeias polipeptídicas correm na mesma direção.

Descubra os quatro tipos de proteínas essenciais para o organismo humano.

As proteínas são moléculas essenciais para o funcionamento do organismo humano, desempenhando diversas funções vitais. Existem quatro tipos principais de proteínas que são consideradas essenciais para a nossa saúde: proteínas estruturais, enzimáticas, transportadoras e hormonais.

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As proteínas estruturais são responsáveis pela formação e manutenção da estrutura das células e tecidos do corpo. Elas são fundamentais para a integridade e funcionamento adequado dos órgãos e sistemas. Um exemplo de proteína estrutural é o colágeno, que dá sustentação à pele, ossos e cartilagens.

As proteínas enzimáticas atuam como catalisadores em reações químicas do organismo, acelerando e tornando possíveis diversos processos metabólicos. Elas são essenciais para a digestão, respiração, produção de energia e muitas outras funções do corpo.

As proteínas transportadoras são responsáveis pelo transporte de substâncias essenciais, como oxigênio e nutrientes, através da corrente sanguínea. Um exemplo conhecido é a hemoglobina, que transporta o oxigênio dos pulmões para as células do corpo.

As proteínas hormonais são mensageiros químicos que regulam diversas funções do organismo, como o crescimento, metabolismo e reprodução. Exemplos de proteínas hormonais incluem a insulina, que regula os níveis de glicose no sangue, e o hormônio do crescimento, que estimula o crescimento e desenvolvimento do corpo.

Garantir uma dieta equilibrada e rica em todos os tipos de proteínas essenciais é crucial para manter a saúde e o bom funcionamento do corpo.

Classificação das proteínas pela estrutura: principais características que as diferenciam uns dos outros.

A estrutura secundária das proteínas se refere ao arranjo regular de suas cadeias polipeptídicas, que podem adotar padrões como hélices alfa e folhas beta. Esses padrões são mantidos por ligações de hidrogênio entre os grupos amino e carboxila das aminoácidos. As proteínas podem ser classificadas de acordo com sua estrutura em primária, secundária, terciária e quaternária.

As proteínas de estrutura secundária apresentam características que as diferenciam umas das outras. Por exemplo, as hélices alfa são formadas por uma espiral de aminoácidos ligados por pontes de hidrogênio, conferindo rigidez à estrutura. Já as folhas beta são compostas por segmentos de cadeias polipeptídicas dispostas paralelamente ou antiparalelamente, também mantidas por ligações de hidrogênio.

Além disso, as proteínas de estrutura secundária podem apresentar variações na distância entre os aminoácidos, na rotação dos grupos laterais e na direção das ligações de hidrogênio, o que influencia suas propriedades físicas e funcionais. Essas diferenças são determinantes para a função biológica das proteínas e sua interação com outras moléculas no organismo.

Essas características são fundamentais para compreender a função e a atividade das proteínas no organismo.

Estrutura secundária de proteínas: características

A estrutura secundária das proteínas é o nome pelo qual a conformação dobrada localmente de algumas partes da cadeia polipeptídica é definida. Essa estrutura consiste em vários padrões que são repetidos regularmente.

Existem muitas maneiras pelas quais as cadeias de proteínas se dobram. No entanto, apenas algumas dessas formas são muito estáveis. Na natureza, as formas mais frequentes adquiridas pelas proteínas são a hélice α e a lâmina β. Essas estruturas podem ser descritas pelos ângulos de ligação ψ (psi) e φ (phi) dos resíduos de aminoácidos.

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Esquema e modelo de bolas e bastões da hélice alfa de proteínas (estrutura secundária). Tirada e editada por: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].
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As interações que são estabelecidas entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos podem ajudar a estabilizar ou, pelo contrário, desestabilizar a estrutura secundária das proteínas. A estrutura secundária pode ser observada na constituição de muitas proteínas fibrosas.

História

Na década de 30 do século passado, William Atsbury, trabalhando com raios-X, descobriu que a proteína capilar, bem como a dos espinhos de porco-espinho, possuía em sua estrutura segmentos que eram repetidos regularmente.

Com base nesses resultados, e com o conhecimento da importância das ligações de hidrogênio na orientação dos grupos polares das ligações peptídicas, William Pauling et al., Consequentemente, hipoteticamente, determinaram as possíveis conformações regulares que as proteínas poderiam possuir.

Pauling e seus colaboradores, na década de 50, estabeleceram vários postulados que deveriam ser cumpridos nos elos das cadeias polipeptídicas, entre eles e, em primeiro lugar, que dois átomos não podem se aproximar a uma distância menor que a sua respectivos rádios de Van der Waals.

Eles também indicaram que são necessárias ligações não covalentes para estabilizar a flexão da cadeia.

Com base nesses postulados e conhecimentos prévios, e usando modelos moleculares, eles conseguiram descrever algumas conformações regulares das proteínas, entre elas, que mais tarde se mostraram as de natureza mais frequente, como a hélice α e a folha β .

Α hélice

É a estrutura secundária mais simples, em que a cadeia polipeptídica é disposta de forma enrolada e compactada em torno de um eixo imaginário. Além disso, as cadeias laterais de cada aminoácido se projetam desse esqueleto helicoidal.

Os aminoácidos, neste caso, estão dispostos de modo que tenham ângulos de ligação ψ de -45 ° a -50 ° e φ de -60 °. Esses ângulos se referem à ligação entre o carbono α e o oxigênio carbonil e a ligação entre o nitrogênio e o carbono α de cada aminoácido, respectivamente.

Além disso, os cientistas determinaram que 3,6 resíduos de aminoácidos estão presentes para cada turno da hélice α e que esse turno é sempre dextrogênico nas proteínas. Além de ser a estrutura mais simples, a hélice α é a forma predominante nas α-queratinas e cerca de 25% dos aminoácidos das proteínas globulares adotam essa estrutura.

A hélice α é estabilizada porque possui inúmeras ligações de hidrogênio. Assim, a cada turno da hélice, três ou quatro desses elos são estabelecidos.

Nas pontes de hidrogênio, o nitrogênio de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio do grupo carbonil do quarto aminoácido subsequente interagem, na direção do lado amino-terminal dessa cadeia.

Os cientistas mostraram que uma hélice α pode ser formada com cadeias polipeptídicas formadas por aminoácidos L ou D, com a condição de que todos os aminoácidos tenham a mesma configuração estereoisomérica. Além disso, L-aminoácidos naturais podem formar hélices α com curvas à direita e à esquerda.

No entanto, nem todos os polipeptídeos podem formar hélices α estáveis, porque sua estrutura primária afeta sua estabilidade. As cadeias R de alguns aminoácidos podem desestabilizar a estrutura, impedindo a conformação das hélices α.

Β folha

Na folha p, ou folha dobrada p, cada um dos resíduos de aminoácidos tem uma rotação de 180 ° em relação ao resíduo de aminoácido anterior. Deste modo, obtém-se como resultado que o esqueleto da cadeia de polietileno é estendido e em forma de zigue-zague ou acordeão.

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As cadeias polipeptídicas dobradas em acordeão podem ser colocadas adjacentes umas às outras e produzir pontes lineares de hidrogênio entre as duas cadeias.

Duas cadeias polipeptídicas adjacentes podem ser dispostas em paralelo, isto é, ambas podem ser orientadas na direção aminocarboxil, sendo formada a folha β paralela; ou eles podem estar localizados em direções opostas, formando a folha β-antiparalela.

As cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos adjacentes se projetam do esqueleto da cadeia em direções opostas, resultando em um padrão alternado. Algumas estruturas proteicas limitam os tipos de aminoácidos nas estruturas β.

Por exemplo, em proteínas densamente compactadas, os aminoácidos de cadeias R curtas, como glicina e alanina em suas superfícies de contato, são mais frequentes.

Estrutura secundária de proteínas: características 2

A folha β das estruturas proteicas secundárias. Retirado e editado de: Preston Manor School + JFL [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Outras conformações da estrutura secundária

Hélice 3 10

Essa estrutura é caracterizada por apresentar 3 resíduos de aminoácidos por turno, em vez dos 3,6 apresentados pela hélice α e um loop de ligações de hidrogênio compostas por 10 elementos. Essa estrutura foi observada em algumas proteínas, mas não é muito comum na natureza.

Π hélice

Essa estrutura, por sua vez, possui 4,4 resíduos de aminoácidos por volta da espiral e um loop de ligações de hidrogênio de 16 elementos. Embora essa configuração seja estereotipicamente possível, ela nunca foi observada na natureza.

A causa possível disso pode ser o seu centro oco, grande demais para permitir a ação das forças de Van der Waals que ajudariam a estabilizar a estrutura e que, no entanto, é pequeno demais para permitir a passagem de moléculas de água.

Super estrutura secundária

As estruturas super-secundárias são combinações de estruturas secundárias de hélices a e folhas dobradas em β. Essas estruturas podem ocorrer em muitas proteínas globulares. Existem diferentes combinações possíveis, cada uma das quais com características particulares.

Alguns exemplos de estruturas super-secundárias são: a unidade βαβ, na qual duas folhas β paralelas são unidas por um segmento de α hélice; a unidade αα, caracterizada por duas hélices α sucessivas, mas separadas por um segmento não helicoidal, associado à compatibilidade de suas cadeias laterais.

Várias folhas β podem dobrar-se dando uma configuração de barril β, enquanto uma folha β anti-paralela dobrada sobre ela constitui uma estrutura super-secundária chamada chave grega .

Referências

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