Pepsina: Estrutura, Funções, Produção

A pepsina é uma poderosa enzima presente no suco gástrico que auxilia na digestão de proteínas. Na verdade, é uma endopeptidase cuja principal tarefa é desintegrar proteínas alimentares em pequenas partes conhecidas como peptídeos, que são então absorvidos pelo intestino ou degradados pelas enzimas pancreáticas.

Embora tenha sido isolado pela primeira vez em 1836 pelo fisiologista alemão Theodor Schwann, não foi até 1929 quando o bioquímico americano John Howard Northrop, do Instituto Rockefeller de Pesquisa Médica, relatou sua cristalização real e parte de suas funções, o que o ajudaria a receber o Prêmio Nobel de Química 17 anos depois.

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Esta enzima não é exclusiva para seres humanos. Também é produzido no estômago de vários animais e atua desde os estágios iniciais da vida, colaborando na digestão de proteínas de laticínios, carnes, ovos e grãos, principalmente.

Estrutura

As principais células do estômago produzem uma substância inicial chamada pepsinogênio. Essa pró-enzima ou zimogênio é hidrolisada e ativada pelos ácidos gástricos, perdendo 44 aminoácidos no processo. No final, a pepsina contém 327 resíduos de aminoácidos em sua forma ativa, que exercem suas funções no nível gástrico.

A perda desses 44 aminoácidos deixa livre o mesmo número de resíduos de ácido. É por esse motivo que a pepsina funciona melhor em mídias com pH muito baixo.

Funções

Como já mencionado, a principal função da pepsina é a digestão de proteínas. A atividade da pepsina é maior em ambientes muito ácidos (pH 1,5-2) e com temperaturas variando entre 37 e 42 ° C.

Apenas uma porção das proteínas que atingem o estômago são degradadas por esta enzima (aproximadamente 20%), formando pequenos peptídeos.

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A atividade da pepsina se concentra principalmente nas ligações hidrofóbicas do terminal N presente em aminoácidos aromáticos, como triptofano, fenilalanina e tirosina, que fazem parte de muitas proteínas alimentares.

Uma função da pepsina descrita por alguns autores é realizada no sangue. Embora essa afirmação seja controversa, parece que pequenas quantidades de pepsina passam para a corrente sanguínea, onde atua sobre proteínas grandes ou parcialmente hidrolisadas que foram absorvidas pelo intestino delgado antes de sua digestão total.

Como é produzido?

O pepsinogênio secretado pelas principais células do estômago, também conhecido como células zimogênio, é o precursor da pepsina.

Essa pró-enzima é liberada graças a impulsos do nervo vago e secreção hormonal de gastrina e secretina, que são estimulados após a ingestão de alimentos.

Já no estômago, o pepsinogênio é misturado ao ácido clorídrico, liberado pelos mesmos estímulos, interagindo rapidamente entre si para produzir pepsina.

Isto é realizado após a clivagem de um prosegmento de 44 aminoácidos da estrutura original do pepsinogênio através de um processo autocatalítico complexo.

Uma vez ativa, a própria pepsina é capaz de continuar estimulando a produção e liberação de mais pepsinogênio. Esta ação é um bom exemplo de feedback enzimático positivo.

Além da própria pepsina, a histamina e principalmente a acetilcolina estimulam as células pépticas a sintetizar e liberar novo pepsinogênio.

Onde isso funciona?

Seu principal local de ação é o estômago. Esse fato pode ser facilmente explicado pelo entendimento de que a azia é a condição ideal para o seu desempenho (pH 1,5-2,5). De fato, quando o bolo passa do estômago para o duodeno, a pepsina é inativada encontrando-se um meio intestinal com um pH básico.

Pepsina também atua no sangue. Embora já tenha sido dito que esse efeito é controverso, alguns pesquisadores afirmam que a pepsina passa para o sangue, onde continua a digerir certos peptídeos de cadeia longa ou aqueles que não foram completamente degradados.

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Quando a pepsina sai do estômago e se encontra em um ambiente com pH neutro ou básico, sua função cessa. No entanto, ao não hidrolisar, ele pode ser ativado novamente se o meio for reativado.

Esse recurso é importante para entender alguns dos efeitos negativos da pepsina, discutidos abaixo.

Refluxo gastroesofágico

O retorno crônico da pepsina ao esôfago é uma das principais causas de danos causados ​​pelo refluxo gastroesofágico. Embora o restante das substâncias que compõem o suco gástrico também esteja envolvido nessa patologia, a pepsina parece ser a mais prejudicial de todas.

Pepsina e outros ácidos presentes no refluxo podem causar não apenas esofagite, que é a consequência inicial, mas também afetam muitos outros sistemas.

Entre as possíveis conseqüências da atividade da pepsina em certos tecidos, temos laringite, pneumonite, rouquidão crônica, tosse persistente, laringoespasmo e até câncer de laringe.

A asma por microaspiração pulmonar do conteúdo gástrico foi estudada. A pepsina pode ter um efeito irritante na árvore brônquica e promover a constrição das vias aéreas, desencadeando os sintomas típicos desta doença: dificuldade respiratória, tosse, chiado no peito e cianose.

Outros efeitos da pepsina

As esferas oral e dental também podem ser afetadas pela ação da pepsina. Os sinais mais frequentes associados a esses danos são halitose ou mau hálito, salivação excessiva, granulomas e erosão dentária. Esse efeito erosivo geralmente se manifesta após anos de refluxo e pode danificar toda a prótese.

Apesar disso, a pepsina pode ser útil do ponto de vista médico. Assim, a presença de pepsina na saliva é um importante marcador diagnóstico do refluxo gastroesofágico.

De fato, existe um teste rápido disponível no mercado, chamado PepTest, que detecta a presença de saliva pepsina e ajuda no diagnóstico de refluxo.

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A papaína, uma enzima muito semelhante à pepsina presente em mamão ou leite, é útil na higiene e no clareamento dos dentes.

Além disso, a pepsina é usada na indústria do couro e da fotografia clássica, bem como na produção de queijos, cereais, lanches, bebidas com sabor, proteínas pré-digeridas e até gomas de mascar.

Referências

  1. Liu, Yu et al (2015). A digestão de ácidos nucléicos começa no estômago.Scientific Reports, 5, 11936.
  2. Czinn, Steven e Sarigol Blanchard, Samra (2011). Anatomia e Fisiologia do Desenvolvimento do Estômago.Pediatria Gastrointestinal e Doença Hepática, quarta edição, capítulo 25, 262-268.
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  6. Tang, Jordânia (2013). Pepsina A. Manual de Enzimas Proteolíticas, capítulo 3, volume I, 27-35.

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