Proteoglicanos: estrutura, características, função, exemplos

Proteoglicanos: estrutura, características, função, exemplos

Os proteoglicanos são proteínas glicosiladas, geralmente associadas a substituintes glicosaminoglicanos (GAGs) aniônicos. Eles são geralmente encontrados na face externa da membrana celular ou “preenchem” o espaço extracelular, tornando-os parte de muitos tecidos conjuntivos.

Destas macromoléculas complexas, as mais estudadas e analisadas foram as de células cartilaginares em animais vertebrados , uma vez que a matriz extracelular nelas compreende mais de 90% do peso seco do tecido que compõem, onde influenciam, entre outras coisas, a resistência contra compressões.

Estruturalmente, os proteoglicanos contribuem para a organização da matriz extracelular, dando a muitos tecidos ou células individuais suas propriedades físicas mais distintas. Além disso, estes são importantes para muitos eventos de sinalização e comunicação intercelular.

São extremamente abundantes, onipresentes (estão em muitos tipos de células) e proteínas complexas, cujas funções biológicas e propriedades bioquímicas derivam fundamentalmente das características de seus componentes de carboidratos, que possuem grande capacidade de hidratação.

Eles participam ativamente dos processos de comunicação intercelular, adesão e migração e também estão envolvidos no desenvolvimento de vários tecidos em animais, como as redes perineuronais do sistema nervoso.

Estrutura e características dos  proteoglicanos

Proteoglicanos são proteínas glicosiladas da superfície extracelular, embora existam algumas que podem ser encontradas nos compartimentos intracelulares. Geralmente são moléculas muito abundantes, mas sua abundância depende do tipo de célula que é considerada.

Normalmente, a porção de carboidrato de um proteoglicano consiste em moléculas de glicosaminoglicano, que são polissacarídeos lineares formados por dissacarídeos repetidos, geralmente um açúcar aminado acetilado que alterna com o ácido urônico.

Sua estrutura geral, portanto, consiste em um “núcleo” de proteína que pode ser associado a mais de 100 cadeias de glicosaminoglicanos não ramificados, ligadas por O- glicosilação.

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São moléculas bastante diversas em termos de estrutura, forma e função. Nas células animais dos vertebrados, por exemplo, foram identificadas várias combinações de diferentes tipos de proteínas e diferentes classes de glicosaminoglicanos, a saber:

Proteína    

– Proteínas transmembranares da superfície celular (matriz extracelular)

– Proteínas ligadas covalentemente às âncoras de glicosilfosfatidilinositol (GPI))

Glicosaminoglicanos

– Hialuronano (HA)

– Sulfato de condroitina (CS)

– Sulfato de queratano (KS)

– Sulfato de dermatanato (DS)

– sulfato de heparano (SH)

Alguns proteoglicanos, como os sindecanos, que são proteínas transmembranares, estão ligados a 2 cadeias de sulfato de heparano e 1 de sulfato de condroitina; enquanto outro proteoglicano, o aggrecan (específico da cartilagem) possui cerca de 100 cadeias de sulfato de condroitina e 30 de sulfato de queratan.

Pelo exposto, entende-se que as características de glicosilação de cada proteína, bem como o tipo de célula à qual pertence, são as que definem a identidade de cada proteoglicano na superfície da célula.

Função

Suas funções dependem das características estruturais dos proteoglicanos. Isso é particularmente verdadeiro para as características relacionadas à porção de glicosaminoglicano, uma vez que essas moléculas permitem que a proteína interaja com outros elementos na superfície celular.

Essas proteínas ricas em resíduos de sulfato de heparano podem se ligar com relativa facilidade a diferentes fatores de crescimento, a outros componentes da matriz extracelular, a enzimas, inibidores de protease, quimiocinas etc., portanto, desempenham um papel fundamental na transdução de sinais para o ambiente intracelular.

Assim, os proteoglicanos podem desempenhar funções estruturais na matriz ou podem ter funções mais específicas na transmissão de mensagens do meio extracelular para o espaço citosólico.

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Nos últimos anos, o interesse no estudo de proteoglicanos aumentou consideravelmente, fato que está relacionado à descoberta da importância que essas moléculas têm em algumas condições patológicas em humanos.

Um exemplo disso é a síndrome de Simpson-Golabi-Behmel (SGBS), caracterizada por crescimento pré e pós-natal exagerado, defeitos congênitos e suscetibilidade à formação de tumores associados a mutações em um proteoglicano rico em sulfato de heparano. e ancorado pelo GPI.

Funções celulares

Praticamente todos os processos celulares que envolvem interações moleculares na superfície celular, como interações matriz-célula, célula-célula e ligante-receptor, têm a ver, de uma maneira ou de outra, com proteoglicanos, uma vez que são capazes de ligar grandes números de outras moléculas e são consideravelmente abundantes na superfície.

Durante o desenvolvimento do sistema nervoso e também durante a invasão de um tumor e metástase, ou seja, eventos relacionados a movimentos e extensões ou extensões celulares, os proteoglicanos exercem funções muito ativas.

Essas proteínas glicosiladas também participam dos processos de adesão, proliferação e estabelecimento da forma celular e aquelas que são proteínas transmembranares que possuem um domínio citosólico, participam de cascatas de transdução e sinalização.

Exemplos de  proteoglicanos

Agrecano

O aggrecan é o principal proteoglicano presente no tecido cartilaginoso, que está associado a fragmentos do glicosaminoglicano “hialuronano” (HA) na matriz extracelular dos condrócitos.

O hialuronano é um glicosaminoglicano linear composto por resíduos alternados de ácido glucurônico e N-acetilglucosamina, que podem ser encontrados tanto na superfície celular quanto na matriz extracelular e dentro das células.

A ligação do hialuronano ao aggrecan ocorre através de uma “proteína de ligação” que forma agregados importantes com pesos moleculares de até vários milhões de Daltons.

Muitas doenças articulares relacionadas ao progresso da idade têm a ver com o aumento da agregação de aggrecan e hialuronan.

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Pelecano

Nos glomérulos renais, a membrana basal é composta principalmente por um proteoglicano conhecido como pelecano, que está associado a porções de sulfato de heparano. Este proteoglicano tem funções importantes como um local aniônico de seletividade de carga durante a filtração glomerular.

Este proteoglicano possui o maior núcleo proteico observado em qualquer uma dessas moléculas e especula-se que esse domínio proteico possa interagir com outras macromoléculas presentes na membrana basal.

Decorina

A decorina é um pequeno proteoglicano intersticial e é caracterizada por ter uma única cadeia de glicosaminoglicano e um pequeno núcleo de proteína. É um componente importante de muitos tecidos conjuntivos, liga-se às fibras de colágeno tipo I e participa da montagem da matriz extracelular.

Referências

  1. Godfrey, M. (2002). Matriz extracelular. Em Asma e DPOC (pp. 211-218). Academic Press.
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  4. Perrimon, N. & Bernfield, M. (2001, abril). Funções celulares dos proteoglicanos – uma visão geral. Nos Seminários de biologia celular e do desenvolvimento (Vol. 12, No. 2, pp. 65-67). Academic Press.
  5. Petty, RE e Cassidy, JT (2011). Estrutura e função. No livro de reumatologia pediátrica (pp. 6-15). WB Saunders.
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